Содержания
Введение
1. Ферменты
1.1 Термин «ферменты», биологическая роль ферментов
1.2 Особенности строения простых и сложных ферментов.Преимущества перед химическими катализаторами
1.3 Методы выделение ферментов
1.4 Классификация иноменклатура ферментов по типукатализируемой реакции
1.5 Область применения
2. Биокатализ
2.1 Принцип действия ферментов
2.2 Факторы, влияющие на реакции ферментации
3. Особенности биомиметики
Заключение
Список использованных источников
фермент катализаторреакция
Введение
Я выбрала тему «Ферменты. Биокатализ.Возможности биомиметики», потому что в последнее время в качестве лекарственныхсредств стали широко применять препараты, оказывающие направленное влияние наферментные процессы организма. Как известно в нашем организме действует многоферментов, которые способствуют осуществлению обменных процессов (дыхание,пищеварение, мышечное сокращение, фотосинтез), которые и определяют сам процессжизни. Поэтому препараты стали широко применяться при лечении заболеваний,сопровождающихся гнойно-некротическими процессами, при тромбозах итромбоэмболиях, нарушениях процессов пищеварения. Ферментные препараты сталинаходить также применение при лечении онкологических заболеваний.
Ферменты играют немаловажную роль и впроведении многих технологических процессов. Ферменты высокого качествапозволяют улучшить технологию, сократить затраты и даже получить новыепродукты.
В настоящее время ферментыприменяются более чем в 25 отраслях промышленности: это и пищевая промышленность,и фармацевтическая, целлюлозно-бумажная, лёгкая, а так же в сельском хозяйстве.
Целью моего реферата является:подробное исследование понятий фермента и ферментативного катализа(биокатализа).
В этой связи мне стало интересноузнать историю появления первых ферментов, особенности строения, их свойства,классификацию, принцип действия, методы выделения ферментов.
1. Ферменты
1.1 Термин «ферменты», биологическаяроль ферментов
В течение всей своей историисуществования человек пользовался ферментами, зачастую не подразумевая об этом.
Термин фермент предложен вXVII веке химиком Ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В кон.ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочнымсоком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этихявлений был неизвестен. В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводовв этиловый спирт под действием дрожжей, пришел к выводу, что этот процесс (брожение)катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках. Термин энзим(от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) был предложен в 1876 году.
Первый кристаллический фермент(уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г.
Итак, что же такое ферменты? Ферменты(от лат. fermentum — брожение, закваска) или энзимы — органические вещества белковой природы, которые синтезируются в клеткахи во много раз ускоряют протекающие в них реакции,не подвергаясь при этом химическим превращениям.
На сегодняшний день известно свыше 3000ферментов. Все они обладают рядом специфических свойств, отличающих их отнеорганических катализаторов. Только в человеческом организме ежесекунднопроисходят тысячи ферментативных реакций. Ферменты играют важнейшую роль вовсех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществорганизма.
Нужно также отметить, что вся живаяприрода существует исключительно благодаря биокатализу. Недаром великий русскийфизиолог, нобелевский лауреат И.П. Павлов назвал ферменты носителями жизни.
1.2 Особенности строения простых исложных ферментов. Преимущества перед химическими катализаторами
По строению ферменты могут бытьоднокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Вовтором случае в составе фермента обнаруживается не только белковый компонент – апофермент(apoenzyme), нои добавочная группа небелковой природы – кофермент (coenzyme). Последниевещества, в отличие от белкового компонента фермента (апофермента), имеютсравнительно небольшую молекулярную массу и, как правило, термостабильны.
Химическая природа важнейших коферментовбыла выяснена в 30-е годы нашего столетия благодаря трудам О. Варбурга, Р. Куна,П. Каррера и др. Оказалось, что роль коферментов в двухкомпонентных ферментахиграют большинство витаминов (Е, К, Q, В1, В2, В6 В12, С, Н и др.) или соединений,построенных с участием витаминов, именно поэтому онидолжны поступать в организм с пищей. Многиеферменты с большой молекулярной массой проявляют каталитическую активностьтолько в присутствии специфических низкомолекулярных веществ, называемыхкоферментами (или кофакторами).
Характерной особенностьюдвухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочнаягруппа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только ихкомплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышаеткаталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состояниив очень малой степени; добавочная же группа стабилизирует белковую часть иделает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам.
Однокомпонентные ферменты представляютсобой простые белки. У однокомпонентных ферментов, неимеющих добавочной группы, которая могла бы входить в непосредственный контактс преобразуемым соединением. Эту функцию выполняет часть белковой молекулы,называемая каталитическим центром. Предполагают, что каталитический центроднокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание несколькихаминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы.Аминокислотные остатки, образующие каталитический центр однокомпонентного фермента,расположены в различных точках единой полипептидной цепи. Поэтому каталитическийцентр возникает в тот момент, когда белковая молекула приобретает присущую ейтретичную структуру. Следовательно, изменение третичной структуры фермента подвлиянием тех или иных факторов может привести к деформации каталитическогоцентра и изменению ферментативной активности.
Кроме каталитического центра,образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента,у ферментов различают еще два центра: субстратный и аллостерический. Подсубстратным центром понимают участок молекулы фермента, ответственный заприсоединение вещества (субстрата), подвергающегося ферментативному превращению.Часто этот участок называют “якорной площадкой” фермента, где, как судно наякорь, становится субстрат. Понятие о каталитическом и субстратном центре неследует абсолютизировать. В реальных ферментах субстратный центр можетсовпадать (или перекрываться) с каталитическим центром. Более того,каталитический центр может окончательно формироваться в момент присоединениясубстрата. Поэтому часто говорят об активном центре фермента, представляющем сочетаниепервого и второго.
Аллостерический центр представляетсобой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенногонизкомолекулярного (а иногда — и высокомолекулярного) вещества изменяетсятретичная структура белковой молекулы. Вследствие этого изменяется конфигурацияактивного центра, сопровождающаяся либо увеличением, либо снижениемкаталитической активности фермента.
Ферменты как биологическиекатализаторы имеют ряд особенностей, которые отличаются их от катализаторовнеорганической природы:
· ферментативныереакции протекают в физиологически нормальных для живого организма условиях ине требуют жестких условий — повышенной температуры, высокой кислотности среды,избыточного давления;
· ферменты каккатализаторы строго специфичны, они катализируют только определённыебиохимические реакции, действуя лишь на определённый субстрат;
· ферментативныереакции в живых организмах идут последовательно, таким образом, что субстратомдля каждого последующего фермента является конечный продукт предшествующий емуферментативной реакции;
· скоростьферментативных реакций высока, но она зависит от определённых факторов. Ускоряютреакцию в 108-1020 раз. Ферментативные реакции идут со100%-ным выходом и не дают побочным продуктов. Для выражения каталитическойактивности согласно рекомендациям Международного биохимического союзаиспользуется катал. Катал (кат) – это каталитическая активность, способнаяосуществить реакцию со скоростью, равной 1 моль в секунду;
· все ферментыявляются белками. Молекулярная масса ферментов колеблется в широких пределах от12*103 до 10*106 Да.
1.3 Методы выделения ферментов
Процесс выделения какого-либо белканачинается с переведения белков ткани в раствор. Для этого ткань (материал), изкоторой получают фермент, тщательно измельчают в гомогенизаторе в присутствиибуферного раствора. Для лучшего разрушения клеток к материалу добавляюткварцевый песок, если материал растирают в ступке. В результате получают кашицу- гомогенат. Если не проводилось предварительное фракционирование органоидовклетки, гомогенат содержит обрывки клеток, ядра, хлоропласты и другие органоидыклеток, растворимые пигменты и белки.
При выделении ферментов из тканейживых организмов, в том числе растительных, необходимо соблюдать условия, невызывающие денатурацию белка. Все работы проводят при пониженной температуре (40С)и при оптимальных для данного фермента значениях pH среды буферного раствора.
После перевода ферментов из ткани врастворенное состояние гомогенат подвергают центрифугированию для отделениянерастворимой части материала, а затем в отдельных фракцияхэкстрата-центрифугата выделяют следуемые ферменты.
Так как все ферменты являютсябелками, то для получения очищенных препаратов ферментов применяются те жеспособы выделения, что и при работе с белками.
Методы выделения:
· осаждение белкаорганическими растворителями;
· высаливание;
· методэлектрофореза;
· методионообменной хроматографии;
· методцентрифугирования;
· методгельфильтрации;
· метод аффиннойхроматографии, или метод хроматографии по сродству;
· избирательнаяденатурация.
1.4 Классификация и номенклатураферментов по типу катализируемой реакции
Классификация и номенклатураферментов основана на типе реакции, которую они катализируют, так каккатализируемая реакция – это тот специфический признак, по которому одинфермент отличается от другого.
В 1961 г. специальной комиссиейМеждународного биохимического союза была предложена систематическаяноменклатура ферментов. Ферменты были подразделены на 6 групп или классов всоответствии с общим типом реакции, которую они катализируют: оксидоредуктазы,трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. [1]
Каждый фермент при этом получилсистематическое название, точно описывающее катализируемую им реакцию. Однакопоскольку многие из этих систематических названий оказались очень длинными исложными, каждому ферменту было также присвоено и тривиальное, рабочееназвание, предназначенное для повседневного употребления. В большинстве случаевоно состоит из названия вещества, на которое действует фермент, указания на типкатализируемой реакции и окончания –аза.
Международная комиссия по ферментамразработала систему присвоения кодовых чисел (шифров) индивидуальным ферментам.Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Онсоставляется по следующему принципу:
А. Первое число показывает, к какомуклассу принадлежит данный фермент.
/> Б. Второе число, которое присваивается ферменту поклассификации, обозначает подкласс. У оксидоредуктаз оно указывает на природутой группы в молекуле донора, которая подвергается окислению (1- обозначаетспиртовую группу –CH-OH; 2-альдегидную или кетонную группу ит.д.); у трансфераз – природу транспортируемой группы; у гидролаз — тип гидролизуемойсвязи; у лиаз – тип связи, подвергающийся разрыву; у изомераз – типкатализируемой реакции изомеризации; у лигаз – тип вновь образуемой связи.
В. третье число обозначаетподподкласс. У оксидоредуктаз оно указывает для каждой группы доноров типучаствующего акцептора (1 обозначает кофермент NAD+ или NASP+; 2-цитохром; 3- молекулярный кислород и т.д.); у трансфераз третье числообозначает тип транспортируемой группы; у гидролаз это число уточняет типгидролизуемой связи, а у лиаз – тип отщепляемой группы; у изомераз оно уточняетхарактер превращения субстрата, а у лигаз – природу образующего соединения.
Г. Четвёртое число обозначаетпорядковый номер ферменты в данном подклассе.
Шифровая классификация имеет оченьважное преимущество – она позволяет исключить необходимость при включении всписок вновь открытых ферментов менять номера всех последующих. Новый ферментможет быть помещен в конце соответствующего подкласса без нарушения всей остальнойнумерации.
1.5 Область применения [2]
Ферменты нашли широкое применение втаких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие,чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, натуральныхсоков, кофе, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферментыстали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органическойхимии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация,конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда(при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеров), которыеиспользуют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Овладение тонкимимеханизмами действия ферментов, несомненно, предоставит неограниченныевозможности получения в огромных количествах и с большой скоростью полезных веществв лабораторных условиях почти со 100% выходом.
Ферменты используютсяв производстве моющих средств и бумаги, а такжев технологических процессах по производству кожи и текстилей,фармацевтической промышленности (фестал, мезимфорте). В настоящее времястало возможным их применение в кормах животных.
Используемые в пищевой промышленностиферменты имеют широкий спектр применения, включающий функции синтеза иразложения (деградации). При выборе фермента для конкретного пищевого процессаследует принимать во внимание его источник и биохимические характеристики, чтоважно при сертификации.
Подобно другим пищевым добавкамиспользование ферментов в пищевых продуктах нормируется законом.
2. Биокатализ
Биокатализ(ферментативный катализ), ускорение химических реакций под влиянием ферментов.В основе жизнедеятельности лежат многочисленные химические реакции расщепленияпитательных веществ, синтеза необходимых организму химических соединений итрансформации их энергии в энергию физиологических процессов (работа мышц,почек, нервная деятельность и т.п.). Все эти реакции не могли быпроисходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюциине возникли механизмы их ускорения с помощью биокатализа.
2.1 Принцип действия ферментов
Вещество, подвергающеесяпревращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстратприсоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей вего молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяетсяот фермента.
Ферменты не подвергаются износу вовремя реакции. Они высвобождаются по завершению реакции и сразу же готовыначать следующую реакцию. Теоретически это может продолжаться бесконечно, покрайней мере, до тех пор, пока они не израсходуют весь субстрат. На практикевследствие их восприимчивости и органического состава, продолжительностьсуществования ферментов ограничена.
По образному выражению,употребляемому в биохимической литературе, фермент подходит к субстрату, как«ключ к замку». Это правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя изтого, что специфичность действия фермента предопределяется строгимсоответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента. Фермент соединяется с субстратом с образованиемкороткоживущего фермент-субстратного комплекса (образования промежуточногокомплекса). Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов,она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, котороенаблюдается на практике. В 50-е годы нашего столетия это статическоепредставление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированномсоответствии субстрата и фермента. Сущность ее сводится к тому, что пространственноесоответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается в моментих взаимодействия друг с другом, что может быть выряжено формулой “перчатка-рука”.Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкиемолекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связываниясубстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение,которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторыхслучаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активномцентре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствияобъясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходногосостояния.
Но в процессе всё большего развитиянауки гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимическогосоответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированнойнастройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, чтоспецифичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием тойчасти субстрата, которая не изменяется при катализе. Между этой частьюсубстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечныегидрофобные взаимодействия и водородные связи.
2.2 Факторы, влияющие на реакциифермента
На активность ферментов, аследовательно и на скорость реакций ферментативного катализа оказывают влияниеразличные факторы: :
· Концентрация идоступность субстрата.При постоянномколичестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата.Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теорииМихаэлиса – Ментона.
· Концентрацияфермента.Концентрация ферментов всегда относительно невелика. Скорость любого ферментативногопроцесса в значительной степени зависит от концентрации фермента. Длябольшинства пищевых применений скорость реакций пропорциональна концентрацииферментов. Исключение составляют те случаи, когда реакции доводят до оченьнизких уровней субстрата.
· Температурареакции. До некоторого значения температуры(в среднем до 5О°С) каталитическая активность растет, причем на каждые 10°Спримерно в 2 раза повышается скорость преобразования субстрата. В общем дляферментов животного происхождения он лежит между 40 и 50°С, а растительного — между 50 и 60°С. Самой оптимальной температурой является 37 oС, прикоторой в живом организме процессы протекают быстро, сберегая большоеколичество энергии. Однако есть ферменты с более высоким температурнымоптимумом, например, у папаина оптимум находится при 8О°С. В то же время укаталазы оптимальная температура действия находится между 0 и -10°С.
· рН реакции. Для каждого фермента характерна определённая область значениярН, при которых фермент проявляет максимальную активность. Однако наилучшимиусловиями их функционирования являются близкое к нейтральному значение величинырН. В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают лишь некоторыеферменты. Влияние рН среды на действия ферментов основано на том, что происходитизменение заряда различных групп белка в активном центре фермента, вызывающеесущественное изменение конформации полипептидной цепи.
· Продолжительностьпроцесса. Дляреакции ферментативного катализа первого порядка скорость реакции со временемуменьшается, так как уменьшается доступность субстрата. Такие реакцииферментативного катализа требуют достаточно много времени для её завершения.
· Наличиеингибиторов или активаторов. Химические вещества, способные оказывать вредное воздействие на реакциюферментации, получили названия «ингибиторы». В качестве таких веществ могутвыступать металлы (медь, железо, кальций) или соединения из субстратов.Некоторые вещества способны активировать или стабилизировать ферменты. Присутствие в реакционной среденекоторых ионов может активировать образование активного субстрат ферментногокомплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается.Такие вещества получили название активаторов.
3. Особенности биомиметики
Знания, получаемые людьмииз природы, используются в современном мире повсюду, начиная от строительства икончая медициной. Сегодня эти знания уже составили новую область науки: биомиметику. Этот термин, впервые ввеламериканский писатель-натуралист Джанин Бениус.
Биомиметика — область химии, котораямоделирует процессы, происходящие в живой природе. Открытия в областибиомиметических систем готовят революционный переворот в области синтеза новыхматериалов. Различают:
· биологическую,изучающую процессы, происходящие в биологических системах;
· теоретическую,строящей математические модели этих процессов;
· техническую,применяющую модели теоретической биомиметики для решения инженерныхзадач.
В Институте проблем химической физикиРАН в Черноголовке уже найдены биомиметические подходы к ферментативнойфиксации азота, анаэробного окислениюя алканов (метана в метанол) ифотоокислению воды с получением кислорода (именно это делают растения впроцессе фотосинтеза).
Лакокрасочное изделие Lotosanвыпускаемое в Германии отличается высокой стойкостью к загрязнениям. Идея былапочерпнута у цветков лотоса, растущих в болотистых районах, и, несмотря на это,сохраняющих свою белизну. Оказалось – дело в микроскопических шипах,покрывающих поверхность цветка. Они не дают частицам задерживаться на лепесткахи позволяют дождевой воде легко их смывать. В настоящее время разработчикибьются над создания легких, эластичных и прочных (в 5 раз прочнеестали) материалов на основе паутины. Идеология биомиметики прочно заняла своеместо в различных дисциплинах — инженерном деле, химической технологии,нанотехнологии и многих других. Учёные попытаются найти химические аналогиферментов и на их основе создать новые промышленные процессы. И это процесс современем будет только набирать силу.
Заключение
Вданной работе рассмотрено одно из биологически активных веществ, а именно — ферменты. Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющимхимические реакции в живых организмов и вне их. Ферменты обладают уникальнымисвойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это,прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшеесвойство ферментов — это избирательность их действия.
Важнымсвойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическомпользовании, является стабильность, т.е. их способность сохранятькаталитическую активность.
Благодарявысокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый ферментвыполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков исотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельностиорганизмов велика.
Будущее ферментов очень интересно.Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большойскоростью. Прежде применение и производство ферментов развивалось большейчастью за счет попыток и ошибок. Так как детали, влияющие на химию и действиеферментов, были известны плохо, то в препаратах использовались смеси наиболееуниверсальных ферментов. Благодаря новым исследованиям при производствесбываемой продукции возможно использование более специфичных ферментов.
Сегодня развивающиесятехнологии с каждым днем раскрывают все новые чудеса сотворения жизни, и«биомиметика» как наука избирает примерами превосходные системы ворганизмах живых существ, создавая по их образу и подобию изобретения дляпользы и блага людей.Учёные попытаются найти химические аналоги ферментов и на их основе создатьновые промышленные процессы.
Список литературы
1. www.krugosvet.ru/articles/03/1000310/1000310a1.htm
2. Габриелян О.С, Маскаев Ф.Н., Пономарев С.Ю, Теренин В.И.Учебник химия 10 класс. — М., 2005.
3. Нечаев А.П., Кочеткова А.А, Зайцев А.Н. Пищевые добавки.-М., 2001.
4. Биохимия растительного сырья/ Под ред. Щербакова В.Г. М.,1999.
5. www.gazeta.ru/science/2007/10/15_a_2241957.shtml?incut2
6. www.cleandex.ru/articles/2008/07/07/biomimetic-1
Приложение 1
Классификация ферментов[3]
Таблица 1Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп (даны тривиальные названия) Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому Дегидрогеназа, оксидаза Трансферазы Перенос определённой группы атомов — метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы – от одного вещества к другому Трансаминаза, киназа Гидролазы Реакции гидролиза Липаза, амилаза, пептидаза Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-С, С-N, С-О или С-S, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза
Приложение 2
Некоторые примеры использованияферментов в промышленности [4]
Таблица 2 Фермент Промышленность Использование Амилазы (расщепляют крахмал) пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала текстильная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования хлебопекарная
/>Крахмал Глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет
Протеазы
(расщепляют
белки) папаин пивоваренная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены мясная Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зубного налёта фицин фотография Смывание желатина с использованной плёнки для того, чтобы извлечь находящееся в нём серебро пепсин пищевая Производство «готовых» каш фармацевтическая Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке) трипсин пищевая Производство продуктов для детского питания реннин сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина)
Бакте-
риальные
протеазы Стирка белья Стиральные порошки с ферментными добавками кожевенная Отделение волоса – способ, при котором не повреждаются ни волос, ни шкура текстильная Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур пищевая Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов) Глюкозооксидаза пищевая Удаление глюкозы или кислорода Каталаза пищевая Удаление пероксида водорода резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину Целлюлазы пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы