ФГБОУ ВПО НИУ Саратовский Государственный Университет
им. Н.Г. Чернышевского
Курсовая Работа
Белки – основа жизни.
Выполнил:
студент 1 курса 151 группы
Фирсов Михаил Сергеевич
Науч. руководитель:
Кандидат физико-математических наук, доцент кафедры медицинской физики
Синицына Роза Васильевна
Заведующий кафедрой:
проф., д.ф.-м.н. Скрипаль Анатолий Владимирович
Саратов 2012
Содержание
Введение
Стр.2
1.
История открытия
Стр.6
2.
Аминокислотный состав белка
Стр.9
2.1.
Классификация аминокислот по химическому строению радикала
Стр.10
2.2.
Модифицированные аминокислоты присутствующие в белках
Стр.10
2.3.
Стереоизомерия
Стр.11
2.4.
Разделение рацематов
Стр.12
2.5.
Кислотно-основные свойства
Стр.13
2.6.
Химические свойства
Стр.14
3.
Структурная организация белков
Стр.15
3.1
Первичная структура
Стр.21
3.2
Вторичная структура
Стр.21
3.3
Третичная структура
Стр.22
3.4
Четвертичная структура
Стр.23
4.
Функции белков в живых организмах
Стр.22
Заключение
Стр.26
Список используемой литературы
Стр.27
Приложение: таблица с классификацией основных аминокислот по их химическому строению
Стр.28
Введение
В клетках живых организмов постоянно происходит синтез органических веществ, среди которых особо можно выделить полимерные макромолекулы, такие как белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды.
Одну из ведущих ролей в жизнедеятельности живых организмов играют белки. От родителей детям передается генетическая информация о специфической структуре и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют многообразные функции: ускоряют химические реакции (белок – катализатор), выполняют транспортную функцию, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток к другим и таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos –первый ).
На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. Белки составляют 10 – 18 % от общей массы клетки. Это высокомолекулярные полипептиды с молекулярной массой от 6000 до 1 млн. Д и выше. В организме человека встречается около 5 млн. типов белковых молекул, отличающихся по своей массе, структуре и функциям не только друг от друга, но и от белков других организмов. Из них насчитывается около 50 000 индивидуальных белков. Видовая и индивидуальная специфичность набора белков в данном организме определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические и функциональные особенности каждого типа клеток.
Несмотря на такое разнообразие и сложность строения, все белки построены из мономерных единиц. В белках человеческого организма такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты связываются между собой особой ковалентной связью, называемой пептидной. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.
Белки, входящие в состав живых организмов, включают сотни и тысячи аминокислот. Порядок их соединения в молекулах белков самый разнообразный, чем и определяется различие свойств белков.
Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействиях образуют пространственные структуры – конформации белков. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.
По своему составу белки делятся на простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот. Сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фософо- и металлопротеидов.
Одним из интересных свойств белков является процесс денатурации, в ходе которой происходит утрата белковой молекулы своей структурной организации. Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная. Если при изменении условий среды первичная структура молекулы остается неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается и структура белка. Процесс восстановления структуры денатурированного белка называется ренатурация.
Это свойство белков полностью восстанавливать утраченную структуру широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные свойства.
К числу актуальных проблем современности относится химический синтез белка.
Растения способны синтезировать аминокислоты и белки, используя в качестве источника азота неорганические соединения. Животные же для нормального существования должны получать белки с пищей. В процессе пищеварения белки расщепляются на аминокислоты, которые всасываются в кишечнике, током крови разносятся по всему организму и служат строительным материалом, из которого организм создает белки своего тела. Таким образом, белки в питательном рационе вполне могут быть заменены аминокислотами. В настоящее время, в промышленном масштабе выпускается дипептид аспартам, обладающий почти в 200 раз более сладким вкусом, чем сахароза. Однако часть необходимых для жизни аминокислот организм может вырабатывать сам из других азотосодержащих соединений, поступающих с пищей. Другую же часть аминокислот организм синтезировать не в состоянии, они должны поступать в готовом виде с белковой пищей. Такие аминокислоты получили название незаменимых. При недостаточном поступлении этих аминокислот нарушается нормальное существование организма.
В перспективе химия способна обеспечить потребность человечества в аминокислотах (белках), путем непосредственного синтеза.
В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов 20 века были найдены микроорганизмы, способные питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получается около тонны полноценных белковых веществ. В образовавшейся массе также содержатся витамины группы B. Собестоимость такого белка ниже в 10-15 раз чем собестоимость белков мяса.
Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков может способствовать выяснению механизмов действия этих соединений в клетке, установлению взаимосвязи их активности с пространственным строением, созданию новых лекарственных средств.
Проблема химического синтеза белка, кроме того тесно связана с задачей синтеза полноценных продуктов питания. Темпы развития сельскохозяйственного производства не позволяют полностью удовлетворять потребность человечества в белках. Одним из путей решения этой проблемы является создание искусственного пищевого белка. В этой области ведутся широкие исследования, в результате которых возникло и развивается производство кормовых дрожжей на основе углеводородов нефти и отходов промышленности. Полученная белковая масса используется как корм в животноводстве.
Таким образом белки являются важнейшим высокомолекулярным соединением, являющимся многофункциональным химическим комплексом. Наша жизнь всецело зависит от химии белков, что позволяет утверждать, что белки – это основа жизни.
1.История исследования
Белок попал в число объектов химических исследований 250 лет тому назад. В 1728 году итальянский ученый Якопо Бартоломео Беккари получил из пшеничной муки первый препарат белкового вещества — клейковины. Он подверг клейковину сухой перегонке и убедился, что продукты такой перегонки были щелочными. Это было первое доказательство единства природы веществ растительного и животного царств. Он опубликовал результаты своей работы в 1745 году, и это была первая статья о белке.
В XVIII — начале XIX веков неоднократно описывали белковые вещества растительного и животного происхождения. Особенностью таких описаний было сближение этих веществ и сопоставление их с веществами неорганическими.
Важно отметить, что в это время, еще до появления элементного анализа, сложилось представление о том, что белки из различных источников — это группа близких по общим свойствам индивидуальных веществ.
В 1810 году Жозеф Гей-Люссакк и Луи Тенар впервые определили элементный состав белковых веществ. В 1833 году Ж. Гей-Люссак доказал, что в белках обязательно присутствует азот, а вскоре было показано, что содержание азота в различных белках приблизительно одинаково. В это же время английский химик Джон Дальтон попытался изобразить первые формулы белковых веществ. Он представлял их довольно просто устроенными веществами, но чтобы подчеркнуть их индивидуальное различие при одинаковом составе, он прибег к изображению молекул, которые бы сейчас назвали изомерными. Однако понятия изомерии во времена Дальтона еще не было.
рис. 1. Формулы белков Д. Дальтона.
Одной из самых распространенных теорий доструктурной органической химии была теория радикалов — неизменных компонентов родственных веществ. В 1836 году голландец Г. Мульдер высказал предположение о том, что все белки содержат один и тот же радикал, который он назвал протеином (от греческого слова «первенствую», «занимаю первое место»).
В середине XIX века были разработаны многочисленные методы экстракции белков, очистки и выделения их в растворах нейтральных солей. В 1847 году К. Рейхерт открыл способность белков образовывать кристаллы. В 1836 году Т. Шванн открыл пепсин — фермент, расщепляющий белки. В 1856 году Л. Корвизар открыл еще один подобный фермент — трипсин. Изучая действие этих ферментов на белки, биохимики пытались разгадать тайну пищеварения. Однако наибольшее внимание привлекли вещества, получающиеся в результате действия на белки протеолитических ферментов (протеаз, к ним относятся вышеприведенные ферменты): одни из них были фрагментами исходных молекул белка (их назвали пептонами), другие же не подвергались дальнейшему расщеплению протеазами и относились к известному еще с начала века классу соединений — аминокислот (первое аминокислотное производное — амид аспарагин был открыт в 1806 году, а первая аминокислота — цистин в 1810). Аминокислоты в составе белков впервые обнаружил в 1820 году французский химик Анри Браконно. Он применил кислотный гидролиз белка и в гидролизате обнаружил сладковатое вещество, названное им глицином. В 1839 году было доказано существование в составе белков лейцина, а в 1849 году Ф. Бопп выделил из белка еще одну аминокислоту — тирозин.
К концу 80-х гг. XIX века из белковых гидролизатов было выделено уже 19 аминокислот и стало медленно укрепляться мнение, что сведения о продуктах гидролиза белков несут важную информацию о строении белковой молекулы. Тем не менее, аминокислоты считались обязательным, но неглавным компонентом белка.
Немецким химиком Э.Фишер была разработана пептидная теория, получившая общее признание во всем мире.
Немаловажно, что Фишер построил план исследования, резко отличающийся от того, что предпринималось раньше, однако учитывающий все известные на тот момент факты. Прежде всего он принял, как наиболее вероятную гипотезу о том, что белки построены из аминокислот, соединенных амидной связью:
/>
Рис.2. Амидная связь
по представлению Фишера.
Такой тип связи Фишер назвал (по аналогии с пептонами) пептидной. Он предположил, что белки представляют собой полимеры аминокислот, соединенных пептидной связью. Доказывая пептидный тип соединения аминокислотных остатков. Э. Фишер исходил из следующих наблюдений. Во-первых, и при гидролизе белков, и при их ферментативном разложении образовывались различные аминокислоты. Другие соединения было чрезвычайно трудно описать а еще труднее получить. Кроме того Фишеру было известно, что у белков не наблюдается преобладания ни кислотных, ни основных свойств, значит, рассуждал он, амино- и карбоксильные группы в составе аминокислот в белковых молекулах замыкаются и как бы маскируют друг друга (амфотерность белков, как сказали бы сейчас).
Решение проблемы строения белка Фишер разделил, сведя ее к следующим положениям:
1) Качественное и количественное определение продуктов полного гидролиза белков.
2) Установление строения этих конечных продуктов.
3) Синтез полимеров аминокислот с соединениями амидного (пептидного) типа.
4) Сравнение полученных таким образом соединений с природными белками.
В дальнейшем пептидная теория Фишера была многочисленно пересмотрена и дополнена.
2. Аминокислотный состав белка
Общие структурные особенности
Белки являются полимерными молекулами, мономерами которых являются аминокислоты. Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 100, однако некоторые из них обнаружены лишь в определенном сообществе организмов или даже в одном их виде. Нами известно 20 α-аминокислот, постоянно встречающихся во всех белках. Но все они обладают общей структурной особенностью – наличием амино- и карбоксильной групп, соединенных с одним и тем же α-углеродным атомом. R – радикал аминокислот – в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.
/>
Рис.3. общая структурная
формула α-аминокислот.
α-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду α-аминокислот – глицина, явившегося также первой α-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.
Первой открытой аминокислотой был аспаргин, выделенный из сока спаржи (asparagus).
В водных растворах при нейтральном значении pH α-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов.
В отличие от 19 остальных α-аминокислот, пролин – это единственная аминокислота, радикал которой связан как с α-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе коллагена пролин, чередуясь с гидроксипролином способствует созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.
/>
19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимитричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах – L иD. Исключение составляет глицин, который не имеет ассиметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.
/>
Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную
смесь L- и D- изомеров. Это процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идет с определенной скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возоаста людей и животных. Так, в твердой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01» в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.