Белки молока, строение и функции

«Калининградский ГосударственныйТехнический Университет»,
ФГОУ ВПО «КГТУ»
Кафедра химии
Курсовая работа по биохимии
Белки молока, строение и функции
Руководитель:
д.б.н., профессор Сергеева Н.Т.
Исполнитель: студент группы 08-ОП
Краснов А. О.
Калининград 2010

Содержание
Введение
1. Литературнаячасть
1.1Биохимическая ценность молока
1.1.1Белковый состав молока. Биологические функции белков молока
1.1.2Аминокислотный состав белков
1.1.3Липидный состав молока
1.1.4Витаминный состав молока
1.1.5Углеводный состав молока
1.1.6 Минеральныйсостав молока
1.2Структура белков молока
1.3Химические свойства казеина
1.4 Гидролизбелков молока
1.5 Значениебелков молока в питании человека
1.6 Использованиебелков молока в пищевой промышленности
2.Экспериментальная часть
2.1 Материалисследования
2.2 Методикаисследования
2.3Результаты исследования
Выводы
Списокиспользованной литературы

Введение
В жизни человека наиболее важную роль играет питание. Оноопределяет и физическое состояние, а также физическое и умственное развитие,повышает иммунитет и т. д.
Молока считается наиболее ценным продуктом животного ирастительного мира, т.е. наиболее ценным в биологическом и пищевом отношении,т.к. содержит все необходимые для организма человека питательные вещества всбалансированном соотношении – белки, аминокислоты, липиды, витамины, углеводы,минеральные вещества.
Целью курсовой работы является изучение биохимической ценности молока, строенияи их функций. Для этого были поставлены следующие задачи:
— изучить биохимический состав молока
— изучить строение белков молока
— изучить функции белков молока
— изучить химические изменения белков молока при гидролизе
— изучить значение молока в питании человека
— изучить изменения в содержании белка в молоке при хранении

1.Литературная часть
 
1.1Биохимическаяценность молока
Химический состав молока животных очень сложный. В молокесодержатся аминокислоты, белки, углеводы, липиды, фосфатиды, стероиды,витамины, ферменты, соли, газы, вода, кальций.
Таблица 1.1.Химический состав коровьего молока, % [7]Названия веществ Содержание Вода 88 Липиды 3,7 Углеводы 5,4 Минеральные вещества 0,8 Белки 3,7
Состав и свойства молока зависят в основном от породы ивозраста коровы, лактационного периода, кормления и условий содержания.
В молоке содержится от 87-89 % воды, которая жизненнонеобходима для новорожденного. Её роль неоценима — являясь основной средойпротекания жизненных процессов, она переносит питательные вещества, участвует вмногочисленных реакциях (прежде всего в гидролитических), стабилизируеттемпературу тела и т.д. [5]
 
1.1.1 Белковый состав молока. Биологическиефункции белков молока
Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%.Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам ибиологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развитиятеленка, а также имеют особое значение в питании людей.
В молоке содержится целая система белков, среди которыхвыделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки. Белковый составприведен в табл.1.
Таблица 1 Белковый составмолока[1]Белок Содержание, % от общего количества белков обезжиренного молока Молекулярная масса Изоэлектрическая точка, рН Компоненты и генетические варианты Казеины 78-85
αs-казеины 45-55 22000-24000 4,1
Компоненты: αs1 (варианты А, В, С, D), αs0, αs2, αs3, αs4, αs5 χ -казеины 8-15 19000 4,1 Компоненты, содержащие от 1 до 5 углеводных цепей, варианты А, В β-казеины 25-35 24000 4,5
Варианты А1, А2, А3, В, С, D γ-казеины 3-7 12000-21000 5,8-6
Компоненты: γ1, (варианты А1, А2, А3, В), γ2, γ3 Сывороточные белки 15-22 β-лактоглобулин 7-12 18000 5,3 Варианты А, В, D, Dr α-лактоглобулин 2-5 14000 4,2-4,5 Варианты А, В альбумин сыворотки крови 0,7-1,3 69000 4,7 Иммуноглобулины 1,9-3,3 ИгG 1,4-3,3 150000-163000 5,5-6,8
Компоненты: ИгG1, ИгG2 ИгA 0,2-0,7 400000 ИгM 0,1-0,7 1000000 Протеозо-пептоны 2-6 4000-41000 3,3-3,7 Компоненты: 3, 5, 8 «быстрый», 8 «медленный»
К первой основной группе относится казеин, содержащий 4фракции и их фрагменты. Вторая группа представлена сывороточными белками — β-лактоглобулином,α-лактоглобулином, иммуноглобулинами и альбумином сыворотки крови. Крометого, в нее входят лактоферрин и некоторые другие, так называемые минорные,белки. К третьей группе относятся белки оболочек жировых шариков, составляющиевсего около 1% всех белков молока.
Основная часть белков молока (78-85%) представлена казеинами(казеином). Благодаря использованию современных методов биохимического анализабелков, в том числе электрофореза в различных средах, стал известен составкомпонентов (фракций) казеина, а также генетические варианты главныхкомпонентов.
Компонентами сывороточных белков являютсяβ-лактоглобулин и α-лактоглобулин, а также альбумин сыворотки крови,иммуноглобулины, протеозо-пептоны и лактоферрин.
К белкам молока следует отнести ферменты, некоторые гормоны(пролактин и др.) и белки оболочек жировых шариков. Казеины являются пищевымибелками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативномсостоянии, в то время как обычно глобулярные белки приобретают эту способностьтолько после денатурации. Казеины обладают свойством свертываться в желудкеноворожденного с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Крометого, они являются источником кальция и фосфора, а также целого рядафизиологических активных пептидов. Так, при частичном гидролизе Ϟ-казеина под действием химозина вжелудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие процесс пищеварения(уровень желудочной секреции). Физиологическая активность присуща и растворимымфосфопептидам, образующимся при гидролизе Ϟ-казеина.
Не менее важными биологическими функциями обладаютсывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, являясьносителями пассивного иммунитета, лактоферрин и другой белок – лизоцим, относящийсяк ферментам молока, обладают антибактериальными свойствами. Лактоферрин иβ-лактоглобулин выполняют транспортную роль – переносят в кишечникноворожденного железо, витамины и другие важные соединения.
Сывороточный белок α-лактоглобулин имеет специфическуюфункцию: он необходим для процесса синтеза лактозы.
Казеин. Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержаниябелков в молоке. Химически чистый казеин – белое аморфное вещество без запаха ивкуса – практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый впромышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторыхвеществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка присушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухомпомещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера ифосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь соксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основаниимногие рассматривают казеин как сложный белок.
Молекулярный век казеина около 30000.
Казеин, как и все белки – сложное соединение аминокислот, вкоторых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом,казеин – амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и какоснование в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеинзаряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:
/>/>R – СH – NH2 + HCl => R – CH – NH3Cl
          COOH                    NH3OH
Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способностьреагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:

/>R – СH – NH2 + NaOH => R –CH – NH3OH
/>          COOH                     COONa
Следовательно, казеин может образовывать соли и соснованиями, и с кислотами.
Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше,чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворенейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н.раствора щелочи на 1 г казеина.
В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная,муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина – это вязкиеколлоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольшийинтерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.
Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металламиназывают казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде,образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.
В молоке казеин находится в форме кислых солей – кальциевыхказеинатов.
Наличие у казеина аминогруппы NH2 (дающие с водой гидроксильные ионы NH2 + HOH = NH3+ + OH-) обусловливает образование скислотами двойных растворимых солей:
H2SO4 + NH2– R – COOH => H2SO4 * NH2 – R – COOH
Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакциюказеина с формалином – образование метиленового белка, причем в слабокислойсреде реакция проходит по уравнению:

R – NH2 + CH2O+ H2N – R => R – NH – CH2 – NH – R + H2O
Казеин Формалин Казеин Метиленовый белок
в слабощелочной:
R – NH2 + CH2O=> R – N = CH2 + H2O
Такая реакция наблюдается при консервировании молокаформалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в немаминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотностимолока.
Альбумин. В молоке альбумина не много – около 0,4%. Количество его повышаетсяв молозиве, где оно достигает в первый день после отела иногда 2%, а затем вмолозивные период равно 0,5 – 0,8%. Значительно больше, чем в коровьем молоке,содержится альбумина в молоке ослиц, кобылиц.
Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеинурастворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С.Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагреваниипроисходит изменение в строении белковой молекулы альбумина – денатурация его.Когда пастеризуют или просто нагревают молоко, то на стенках аппарата, посуды,в которых проводят нагревание, образуется осадок – молочный камень, которыйсостоит в основном из выпавшего альбумина. В кислых растворах при нагреванииальбумин выделяется хлопьями.
В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочнойсыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислогоаммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.
Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весуказеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекулеальбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.
Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулируетв изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбуминасильно гидротированы.
Такие молекулы и частички белка при большой гидратированностимогут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического зарядаили даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергиюколлоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды,причем первый слой боле плотно соединен с коллоидной частицей. Связьпоследующих слоев воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.
При недостаточной гидратации частиц белка водный слойстановится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятсясоединиться, укрупняясь и коагулируя.
Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чемказеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивостьих вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимаяот белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость врастворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величинеблизкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образуетсоединения как со щелочами, так и с кислотами.
Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его еще меньше, чемальбумина, — всего около 0,2%.
Между глобулинами молока различают собственно молочныеглобулины – 0,15% и имунные глобулины – 0,05%.
Выделить глобулины можно при полном насыщении молочнойсыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализомосвободить от минеральных солей.
Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляетсобой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.
В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. Принагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулинвыпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе сальбумином молока.
По пространственному расположению полипептидных цепей белки молокаотносятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структурыпоказало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержитα-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большееколичество спирализованных участков. Казеин, вероятно, промежуточное положениемежду компактной структурой глобулы и структурой беспорядочного клубка, котораяобычно наблюдается при денатурации глобулярных белков. Такая структураобеспечивает хорошую расщепляемость казеина протеолитическими ферментами припереваривании в нативном (природном) состоянии без предварительной денатурации.
 
1.1.2 Аминокислотный состав белков
Белки молока содержат почти все аминокислоты, обычновстречающиеся в белках. Аминокислоты белков относятся к α-аминокислотам L-формы и имеют общую формулу:
/>R – CH – COOH
                 NH2
В состав белков молока входят как циклические, так иациклические аминокислоты – нейтральные, кислые и основные, причем преобладаюткислые (табл.2). Количество отдельных групп аминокислот в белках, определяемоепородой, индивидуальными особенностями животных, стадией лактации, сезоном идругими факторами, обусловливает их физико-химические свойства. Основные белкимолока по сравнению с глобулярными белками других пищевых продуктов содержатсравнительно много лейцина, изолейцина, лизина, глютаминовой кислоты, а казеин– также серина и пролина, но мало цистеина.
По содержанию и соотношению незаменимых аминокислот белкимолока относятся к биологическим полноценным белкам.
Таблица 2 Содержаниеаминокислот в белках молокаАминокислота Сокращенное обозначение Содержание, %, в казеине β-лакто-глобу-лине α-лакто-глобу-лине
иммуно-глобул-не G1 альбу-мине сыво-ротки крови Аланин Ала 3 6,9 2,1 - 6,2 Аргинин Арг 4,1 2,7 1,2 3,5 5,9 Аспаргиновая кислота Апс 7,1 11,4 18,7 9,4 10,9 Валин Вал 7,2 5,8 4,7 9,6 12,3 Глицин Гли 2,7 1,4 3,2 - 1,8 Глютаминовая кислота Глю 22,4 19,1 12,9 12,3 16,5 Гистидин Гис 3,1 1,6 2,9 2,1 4,0 Изолейцин Иле 6,1 6,8 6,8 3,1 2,6 Лейцин Лей 9,2 15,1 11,5 9,1 12,3 Лизин Лиз 8,2 11,7 11,5 7,2 6,3 Метионин Мет 2,3 3,2 1,0 1,1 0,8 Пролин Про 11,3 5,1 1,5 - 4,8 Серин Сер 6,3 3,6 4,8 - 4,2 Треонин Тре 4,9 5,2 5,5 10,1 5,8 Триптофан Три 1,7 1,3 7,0 2,7 0,7 Тирозин Тир 6,3 3,6 5,4 - 5,1 Цистеин + цистин Цис 0,34 3,4 6,4 3,0 6,0 Фенилаланин Фен 5,0 3,5 4,5 3,8 6,6
1.1.3 Липидный состав молока
Жиры, как и белки, являются важнейшими компонентами пищи. Наих долю приходится в среднем 33 % калорийности пищевого рациона человека.Липиды выполняют основные функции в организме – структурную, энергетическую,резервную, защитную и регуляторную.
Содержание молочного жира в молоке примерно 2,8-5%.Биологическая ценность липидов определяется содержанием полиненасыщенных жирныхкислот, а также фосфолипидов и витаминов. Среди насыщенных жирных кислот вмолоке более всего преобладают пальмитиновая, миристиновая, стеариновая, асреди полиненасыщенных – олеиновая, линоленовая и арахидоновая. Причем этикислоты не синтезируются в организме человека и должны поступать с пищей.Поэтому эти кислоты называют незаменимыми жирными кислотами. [5]
Комплекс ненасыщенных жирных кислот линолевой, линоленовой иарахидоновой (известный как витамин F) участвует в регуляции обмена липидов. Особенно важно, что непредельныежирные кислоты способствуют выведению из организма холестерола, а этопрепятствует развитию атеросклероза. Также отмечено положительное действиеэтого комплекса на состояние кожного и волосяного покрова.
Таблица 3. Содержание жирных кислот в жире коровьего молока,% [4]Название Содержание в молоке Насыщенные кислоты: 62,2 Масляная 2,79 Капроновая 2,34 Каприловая 1,22 Лауриновая 2,6 Миристиновая 11,09 Пальмитиновая 31,74 Стеариновая 9,32 Арахиновая 1,1
Ненасыщенные кислоты:
мононенасыщенные 28,4 Пальмитолеиновая 3,7 Олеиновая 22,7 Полиненасыщенные: 5,7 Линолевая 3,6 Линоленовая 1,8 Арахидоновая 0,3
Из таблицы 3 видно, что коровье молоко содержит какнасыщенные, так и ненасыщенные жирные кислоты. Из насыщенных преобладаютпальмитиновая 31,74%, миристиновая 11,09 % и стеариновая — 9,32%. А средиполиненасыщенных – олеиновая 3,6%, линоленовая 1,8% и арахидоновая 0,3%,которые не синтезируются в организме и должны поступать в организм с пищей.
Фосфолипиды (содержание в молоке 0,03%) также необходимы длянормальной жизнедеятельности организма, они участвуют главным образом вформировании клеточной оболочки и внутриклеточных мембран.
 
1.1.4 Витаминный состав молока
Витамины принимают участие во многих реакциях клеточногометаболизма. Большинство витаминов не синтезируется в организме человека,правда некоторые синтезируются микрофлорой кишечника и тканями, но в малыхколичествах. Поэтому основным источником витаминов является пища.
В молоке коров содержится практически все витамины,необходимые для нормального развития организма. При нехватке витаминов, могутразвиваться различные заболевания, например, недостаток витамина А приводит кзамедлению роста, нарушение процесса зрениия, кератинизации кожи. Принедостатке витамина В1 возникают метаболические нарушения – развитиеболезни бери-бери, патологии нервной, пищеварительной и сердечно-сосудистойсистем. Недостаток витамина В2, — заболевания кожи, глаз, остановкароста организмов. Недостаток витамина С – развитие цинги (поражения кровеноснойсистемы, воспаление ротовой полости, выпадение зубов).

Таблица 4. Содержание витаминов в коровьем молоке, мг % [6]Наименование Содержание в молоке % от суточной потребности
Жирорастворимые:
Витамин А (ретинол) 0,03 3,3 Витамин D (эргокальциферол) 0,05 2 Витамин Е (токоферол) 0,09 1
Водорастворимые:
Витамин В1 (тиамин) 0,04 3,2
Витамин В2 (рибофлавин) 0,15 10 Витамин РР (ниацин) 0,10 0,6
Витамин В6 (адермин) 0,05 2,9
Витамин В9 (фоливая кислота) 0,005 2,5
Витамин В12 (цианокобаламин) 0,0004 13,3 Витамин С (Аскорбиновая кислота) 1,5 2,2
Из таблицы 4 видно, что в коровьем молоке больше всегосодержание витаминов В2 – 0,15мг, С – 1,5 мг и витаминаРР — 10 мг. Также из таблицы видно, что 3 литра молока удовлетворяет суточнуюпотребность человека в ретиноле, в эргокальцифероле – 5литров, в тиамине–3,1литра, в рибофлавине – 1 литр молока, в витамине РР – 16,6 литров, в витамине В6 -3,4литра, в витамине В12 – 0,75 литра, васкорбиновой кислоте –4,5 литра молока.
 
1.1.5 Углеводный состав молока
Основным углеводом молока является дисахарид лактоза, илимолочный сахар. Лактоза выполняет главным образом энергетическую функция – нанеё приходится около 30% энергетической ценности молока. Кроме этого, один изкомпонентов лактозы – глюкоза – является источником синтеза резервного углеводаорганизма – гликогена, а другой компонент – галактоза – необходим дляобразования ганглиозидов мозга. Лактоза еще обладает способностью улучшатьвсасывание кишечником кальция. [4]

Таблица 5. Содержание углеводов в коровьем молоке, % [4]Углевод Содержание в молоке Лактоза 5 Глюкоза 0,023 Галактоза 0,019
Из таблицы видно, что лактоза составляет наибольшую частьуглеводов в молоке, её содержание намного превышает содержание глюкозы и галактозы.Таким образом лактоза выполняет главным образом энергетическую функцию.
 
1.1.6 Минеральный состав молока
В молоке также содержатся важные для организма минеральныевещества, подразделяемые на макро- и микроэлементы. Исследование минеральногосостава золы молока показало наличие в ней более 50 элементов: ( Ca, P, Mg Na, Cl, K, S, Cu, Fe, Mn, Zn, Al, Si, I, Br, Mo, Cd, Pb, Co, F, Cr, Ba, Hg, Sr, Li, Sn, Se, Ni, As, Ag, Ti и др. )
Кальций и фосфор – это наиболее важные макроэлементы молока.Они содержатся в молоке в легкоусвояемой форме и хорошо сбалансированныхсоотношениях.
Кальций в организме необходим для формирования костной ткани, проведения нервногоимпульса, участвует в мышечном сокращении, стабилизирует белки. Фосфорявляется составной частью костной ткани и зубов, в составе фосфолипидов входитв структуру клеточных мембран, липопротеидов. В составе АТФ и ее производныхиграет большую роль в метаболизме, осуществлении важнейших физиологическихпроцессов. Ионы хлора используются слизистой кишечника для секрециисоляной кислоты. [5]

Таблица 6.Содержание макроэлементов в коровьем молоке, мг %.[6]Название Содержание в молоке % от суточная потребности Кальций 122 13,5 Калий 148 3,9 Фосфор 92 7,4 Натрий 50 1,0 Магний 13 3,3 Хлор 110 1,8
Из таблицы 6 видно, что в коровьем молоке из макроэлементовнаибольшее содержание калия и кальция. Также видно, что 0,75 литра молока можетудовлетворить суточную потребность в кальции, 2,5 литра — в калии, 1,3 литра — в фосфоре, 3литра — в магнии и 5,5 литра — в хлоре
Железо содержится в гемоглобине крови, находится в скелетных мышцах, печени,селезенке, костном мозге, а также в составе ферментов. Его основная функция —связывание кислорода. Йод является одним из важнейших микроэлементов,необходимых для синтеза гормонов щитовидной железы человека. Недостаточноепоступление йода вызывает у детей заторможенность, физическую и умственнуюотсталость, ослабление внимания и памяти. Кобальт входит в составвитамина В12. Медь молибден, марганец, фтор, йод и бром входят всостав важных ферментов и биологически активных соединений. [5]
Таблица 7. Содержание микроэлементов в коровьем молоке, мкг %[6]Название Содержание в молоке % от суточной потребности Железо 70 0,5 Медь 12 0,6 Цинк 400 3,2 Йод 9 6 Марганец 6 0,08 Молибден 5 1 Кобальт 0,08 0,05 Хром 2 0,9 Ртуть 0,3 0,2 Свинец 5 0,04 Фтор 18 2,4 Селен 4 0,8 Олово 15 5,8
Из таблицы 7 видно, что в коровьем молоке из микроэлементовнаивысшее содержание цинка – 400мкг и железа — 70мкг. Также из таблицы видно,что 1,6 литра молока удовлетворяет суточную потребность йода, 3,2 литра молока- цинка,
1,8 литра – в олове, 4,1 литра молока – в фторе.
Молоко — самая сбалансированная по всем компонентам пища, внего входят все незаменимые для человека вещества. Включение в пищевой рационмолочных продуктов повышает его полноценность и содействует усвоению другихкомпонентов рациона. Молоко усваивается при минимальном напряжениипищеварительных желез.
1.2 Структура белков молока
 
В свежем молоке белки находятся в нативном состоянии.Структура их идентична структуре белков, полученных путем биосинтеза, т. е. внативном белке не происходит еще никаких изменений.
Первичная структура определяется числом и расположениемα-аминокислот, конфигурацией связей в полипептидных цепях, и если белкисостоят из нескольких полипептидных цепей — местоположением и типом поперечныхсвязей. Выявлена первичная структура некоторых важных белков молока, в томчисле αs1-, β-казеин, Н-казеина. Например, β-казеинобразуется из полипептидной цепи, в которую входит 209 аминокислот: 4 — аспарагиновая кислота, 5 АСН-аспарагин, 9 — треонина, 11 — серина, 5 — серинфосфорная кислота, 17 — глутаминовая кислота, 22 — глютамин, 35 — пролиновая, 5 — глициновая, 5 — аланин, 19 — валиновая. А — первичная структураas1 — казеин содержит 199 АК, Н — казеин 169, 6 — метионина, 22 — лейцина, 11 — лизина, 5 — гистидина, 4 — изолейцина, 4- тирозина, 1 — трептофана, 5 — аргенина.
Аминокислота пролин определяет структуру и обуславливаетскладчатое строение полипептидных цепей. Аминокислоты находятся в цепи вопределенной последовательности. Каждая полипептидная цепь имеет концевую NH2-группи концевую COOH групп H2N – CH = СН – СООН.
Эти концевые группы могут реагировать с различнымихимическими веществами.
Первичная структура белков основана на главных валентныхпептидных связях и дисульфидных связей. Они настолько стабильны, что приобработке и переработке молока не разрушаются энергетическими воздействиями.Поэтому первичная структура белков молока разрушается только при ферментативномраспаде белка в процессе созревания сыров.
Вторичная структура. Это пространственное взаимноерасположение аминокислотных остатков в полипептидной цепи и представляет собойцепь спиралеобразной конфигурации, которая образуется за счет водородногомостика между полипептидными цепями.
Водородная связь, обладая незначительной энергией связи,может расщепляться при обработке и переработке молока, например, привысокотемпературной пастеризации.
Третичная структура — представляет пространственноерасположение полипептидной цепи, отдельные участки которой могут соединятьсямежду собой прочными дисульфидными связями, возникающими между остаткамицистеина. В образовании третичной структуры участвуют и другие связи — гидрофобные,электростатические, водородные и прочие. В зависимости от пространственногорасположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Еслиполипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называетсяфибрилярным, если она уложена в виде клубка — глобулярным (глобулус — шарик).Белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичнойструктур показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти несодержит α-спиралей, α-лактальбулин и β-лактоглобулин содержитбольшое количество спирализованных участков. Казеин, вероятно, занимаетпромежуточное положение между компактной структурой глобулы и структуройбеспорядочного клубка, который обычно наблюдается при денатурации глобулярныхбелков. Такая структура обеспечивает хорошую расщепляемость казеинапротеолитическими ферментами при переваривании в нативном (природном) состояниибез предварительной денатурации.
Четвертичная структура характеризует способ расположения впространстве отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей изнескольких таких цепей или субъединиц. Глобулярные белки, обладающиечетвертичной структурой, могут содержать большое количество полипептидныхцепей, тесно связанных друг с другом в компактную мицеллу, которая ведет себя врастворе как одна молекула.
Так, казеиновая мицелла среднего размера должна состоять изнескольких тысяч полипептидных цепей фракций казеина, определенным образомсвязанных друг с другом.
Казеин является основным белком молока, его содержание вмолоке колеблется от 2,3 до 2,9%. Элементарный состав казеина, %: С — 53,1, Н — 7,1, азот — 15,6, О — 22,6, S — 0,8; Р — 0,8. Он относится к фосфопротеидам, т.е. содержит остатки Н3РО4 (органически присоединенные к аминокислотесерину моноэфирной связью (О — Р).
Казеин в молоке содержится в виде сложного комплексаказеината кальция с коллоидным фосфатом кальция — так называемогоказеинат-кальций-фосфатный комплекс (ККФК), в состав которого входит небольшоеколичество лимонной кислоты, магния, калия и натрия.
В свежем молоке ККФК содержится в виде амицелл — это агрегатычастиц, состоящих из так называемых сублицелл.
Соединение субмицелл в мицеллы происходит с помощью фосфатакальция и кальциевых мостиков. Казеиновые мицеллы сравнительно стабильны всвежевыдоенном молоке. Они сохраняют свою устойчивость при нагревании молока доотносительно высоких температур и при его механической обработке. Стабильностьмицелл зависит от содержания в молоке растворимых солей кальция, химическогосостава казеина, РН молока и других факторов.
1.3 Химические свойства казеина
Около 95% казеина находится в молоке в виде сравнительнокрупных коллоидных частиц — мицелл — которые имеют рыхлую структуру, они сильногидратированы.
В растворе казеин имеет ряд свободных функциональных групп,которые обуславливают его заряд, характер взаимодействия с Н2О(гидрофильность) и способность вступать в химические реакции.
Носителями отрицательных зарядов и кислых свойств казеинаявляется β и γ-карбоксильные группы аспаргиновой и глютаминовойкислот, положительных зарядов и основных свойств — å-аминогрупп лизина,гуанидовые группы аргинина и имидазольные группы гистидина. При рН свежегомолока (рН 6,6) казеин имеет отрицательный заряд: равенство положительных иотрицательных зарядов (изоэлектрическое состояние белка) наступает в кислойсреде при рН 4,6-4,7; следовательно в составе казеина преобладают дикарбоновыекислоты, кроме того, отрицательный заряд и кислые свойства казеина усиливаютгидроксильные группы фосфорной кислоты. Казеин принадлежит к фосфоропротеидам —в своем составе содержит Н3РО4 (органический фосфор),присоединенную моноэфирной связью к остаткам серина.
Гидрофильные свойства зависят от структуры, заряда молекул,рН среды, концентрации в ней солей, а также других факторов.
Своими полярными группами и пептидными группировками главныхцепей казеин связывает значительное количество Н2О — не более 2 ч.на 1 ч. белка, что имеет практическое значение, обеспечивает устойчивостьчастиц белка в сыром, пастеризованном и стерилизованном молоке; обеспечиваетструктурно-механические свойства (прочность, способность отделить сыворотку)кислотных и кислотно-сычужных сгустков, образующихся при выработкекисломолочных продуктов и сыра, т. к. в процессе высокотемпературной тепловойобработке молока денатурируется β-лактоглобулин взаимодействуя с казеиноми свойства гидрофильные казеина усиливаются: обеспечивая влагоудерживающую иводосвязывающую способность сырной массы при созревании сыра, т. е.консистенция готового продукта.
Казеин – амфотерин. В молоке он имеет явно выраженные кислыесвойства.
/>/>         NН2                    NН+
/>/>        R                      R
          СООН               СОО-
Его свободные карбоксильные группы дикарбоновых аминокислот игидроксильные группы фосфорной кислоты взаимодействуя с ионами солей щелочных ищелочноземельных металлов (Na+, K+, Ca+2, Mg+2)образуют казеинаты. Щелочные растворители в Н2О, щелочноземельныенерастворимы. Казеинат кальция и натрия имеют большое значение при производствеплавленых сыров, при котором часть казеината кальция превращается в пластичныйэмульгирующий казеинат натрия, который все шире используется в качестве добавкипри производстве пищевых продуктов.
Свободные аминогруппы казеина взаимодействуют с альдегидом,например с формальдегидом:

                   CH2OH
/>/>R − NH2 + 2CH2O→ R − N
         CH2OH
Эту реакцию используют при определении белка в молоке методомформального титрования.
Взаимодействие свободных аминогрупп казеина (в первую очередьS-аминогрупп лизина) с альдегидными группами лактозы и глюкозы объясняетсяпервая стадия реакции меланоидинообразования:
        O/> /> /> /> /> /> />

/>/>R — NH2 + C –       R R — N = CH — R + H2O
альдозиламин
               H
Для практики молочной промышленности особый интереспредставляет прежде всего способность казеина к коагуляции (осаждению).Коагуляцию можно осуществить с помощью кислот, ферментов (сычужного),гидроколлоидов (пектин).
В зависимости от вида осаждения различают: кислотный исычужный казеин. Первый содержит мало кальция, так как ионы Н2выщелачивают его из казеинового комплекса, сычужный казеин — это смесь наоборотказеината кальция и он не растворяется в слабых щелочах в противоположностькислотному казеину. Различают два вида казеина, получаемого осаждениемкислотами: кисломолочный творог и казеин-сырец. При получении кисломолочноготворога кислота образуется в молоке биохимическим путем — культурамимикроорганизмов, причем отделению казеина предшествует стадия гелеобразования.Казеин-сырец получают путем добавления молочной кислоты или минеральных кислот,выбор которых зависит от назначения казеина, так как под их воздействиемструктура осажденного казеина различна: молочнокислый казеин — рыхлый изернистый, сернокислотный — зернистый и слегка сальный; соляно-кислый — вязкийи резинообразный. При осаждении образуются кальциевые соли применяемых кислот.Труднорастворимый в воде сульфат кальция нельзя полностью удалить при промывкеказеина. Казеиновый комплекс довольно термоустойчив. Свежее нормальное молоко срН 6,6 свертывается при температуре 150оС — за несколько секунд, притемпературе 130оС более чем за 20 минут, при 100оС — втечение нескольких часов, поэтому молоко можно стерилизовать.
С коагуляцией казеина связана его денатурация (свертывание),она появляется в виде хлопьев казеина, либо в виде геля. При этомхлопьеобразование получает название коагуляции, а гелеобразование —свертывание. Видимым макроскопическим изменениям предшествуютсубмикроскопические изменения на поверхности отдельных мицелл казеина, онинаступают при следующих условиях:
— при сгущении молока — казеин мицеллы образует слабосвязанные друг с другом частицы. В сгущенном молоке с сахаром этого ненаблюдается;
— при голодании — мицеллы распадаются на субмицеллы,шарообразная форма их деформируется;
— при нагревании в автоклаве > 130оС —происходит разрыв главных валентных связей и увеличивается содержаниенебелкового азота;
— при сушке распылительной — форма мицелл сохраняется приконтактном способе — форма их изменяется, что влияет на плохую растворимостьмолока;
— при сублимационной сушке — изменение незначительны.
Во всех жидких молочных продуктах видимая денатурация казеинакрайне нежелательна.
В молочной промышленности явление коагуляции казеина вместе ссывороточными белками получают копреципитаты, используют СаСl2, NH2и гидроокись кальция.
Все процессы денатурации казеина, кроме высаливания считаютсянеобратимыми, но это верно только в том случае, если под обратимостью процессовпонимается восстановление нативных третичной и вторичной структур белковмолока. Практическое значение имеет обратимое поведение белков, когда они изосажденной формы могут переходить снова в коллоидно-дисперсное состояние.Сычужное свертывание в любом случае представляет собой необратимую денатурацию,так как при этом расщепляются главные валентные связи. Сычужные казеины немогут перейти вновь в первоначальную коллоидную форму. И наоборот, обратимостьможет способствовать гелеобразованию пара — Н-казеина сублимационной сушки придобавлении концентрированного раствора поваренной соли. Обратим также процессобразования мягкого геля, обладающего тиксотропными свойствами, в УВТ-молокепри комнатной температуре. На начальной стадии легкое встряхивание приводит кпептизации геля. Осаждение кислоты казеина — обратимый процесс. В результатедобавления соответственного количества щелочи казеин в виде казеината сновапереходит в коллоидный раствор. Хлопьеобразование казеина имеет также большоезначение с точки зрения физиологии питания. Мягкий сгусток образуется придобавлении слабокислых компонентов, например, лимонной кислоты, или удалениичасти ионов кальция методом ионообмена, а также при предварительной обработкемолока протеолептическими ферментами, т. к. такой сгусток образует в желудкетонкий мягкий сгусток.

1.4 Гидролиз белков молока
По молекулярному весу казеина и других молочных белков можнозаключить, что белковая молекула является сложным соединением. Молекулы белковмолока под влиянием кислот, щелочей, а особенно ферментов протеаз, выделяемыхмолочнокислыми и другими бактериями, гидролизуются с образованием веществменьшего молекулярного веса, вплоть до аминокислот. Естественно, что пригидролизе белка не сразу получаются конечные продукты распада, а образуютсяпромежуточные соединения.
Конечными продуктами гидролиза белков являются альфа-аминокислоты,у которых при первом углеродном атоме после кислотной группы вместо одногоатома водорода находится аминная группа. Число аминокислот в белках доходит до30.
Русский биохимик А.Я.Данилевский около 80 лет назад впервыевысказал предположение, что связь аминокислот в белках может быть осуществленапосредством пептидной связи, получаемой при взаимодействии двух аминокислот
NH2 – CH2 –COOH + NH2 – CH2 – COOH => NH2 – CH2– CO – NH – CH2 – COOH + H2O
Аминоуксусная кислота Дипептид
Из двух аминокислот получается дипептид, который, имея такжесвободные аминогруппу и карбоксильную (кислотную), вступает в реакцию с новойаминокислотой, давая трипептид и т.д. В результате, из большого числааминокислот могут образовываться полипептиды.
Синтез подобного рода полипептидов осуществил немецкий химикЭ.Фишер, утверждавший, что белки построены из аминокислот, соединенных толькопептидными связями.
Взгляды Э.Фишера на строение белковых веществ считалиправильными несколько десятилетий, однако постепенно накапливались факты,расходившиеся с этой теорией. Так, было установлено, что белки пищи впищеварительном тракте человека подвергаются воздействию ряда ферментов –вначале пепсина в желудке, затем трипсина и полипептидаз в кишечнике. Если бы вбелках имелись только пептидные связи, то не требовалось бы несколькоферментов. Работы акад. Н.Д.Зелинского и проф. В.С.Садикова показали, что вдействительности аминокислоты в белках связаны не только пептидной связью, но идругими, среди которых имеет большое значение дикетопиперазиновая связь.
Дикетопиперазиновая связь образуется при реакции двухаминокислот с выделением двух частичек воды, в результате чего появляетсяциклическое соединение.
Затем в белках между аминокислотами были установленыдисульфидные связи (-S-S-), сложноэфирные, водородные,амидиновые (-N=C
Все формы связи в белках получаются в результате выделениямолекул воды из аминокислот; следовательно, обратное присоединение молекул водыпо тем же связям вызовет гидролиз (распад) белковой молекулы.
Молочные белки при гидролизе дают соединения с постепенноуменьшающимся молекулярным весом: белок – альбумозы – пептоны – полипептиды –дипептиды – аминокислоты.
Альбумозы – крупные осколки белков, сравнительно малоотличающиеся от них, растворимые в воде, дают коллоидные растворы.
Пептоны – продукты гидролиза альбумоз, значительноотличающиеся от белков, легко растворяются в воде.
Полипептиды – продукты дальнейшего гидролиза – представляютсобой несколько аминокислот, соединенных пептидными связями. Полипептидырастворимы в воде.
Дипептиды – соединения двух аминокислот.
В сыре и других молочных продуктах имеются соединения,полученные в процессе гидролиза белков. В большинстве случаев они повышаютпитательную ценность продуктов, так как делают азотистые веществаболееусвояемые.
1.5 Значение белков молока в питании человека
Молоко один из самых совершеннейших пищевых продуктов,созданных природой. Оно представляет собой сложную биологическую жидкость,которая образуется в молочной железе самок млекопитающих и обладает высокойпищевой ценностью, иммунологическими и бактерицидными свойствами. Молокоявляется незаменимой полноценной пищей для новорожденных и высокоценнымпродуктом питания для человека всех возрастов. Молоко и молочных продуктышироко применяются для лечения и профилактики различных болезней человека (ЖКТ,печени, легких).
Молоко содержит все необходимые для питания человека вещества– белки, жиры, углеводы. Кроме того, в нем содержатся многие ферменты,витамины, минеральные вещества и многие другие важные для питания элементы.Соотношение в рационе белка, жира и углеводов должно находится в соотношении1:1:4. Состав молока по этим показателям наиболее близок к необходимому исоставляет 1:1:1,5. Питательная ценность молока определяется содержанием белкаи жира, молочного сахара, органическими кислотами, витаминами, ферментами ирядом других компонентов. Энергетическая ценность 200 мл молока составляет 630Дж и покрывает дневную потребность в:
· белке на 18%,
· кальции на 36%,
· йоде на 35%,
· рибофлавине ивитамине D, и фосфоре на 24%,
· В12 на20%, В6 на 10%,
· магния ипонтотеновой кислоты на 8%,
· цинка и витаминаА на 6%,
· меди, тиамина ивитамина С на 4%,
· биотина, витаминаЕ на 2%.
Особую ценность представляют белки молока – наиболее важные вбиологическом отношении органические вещества. Образующиеся в результатерасщепления белков аминокислоты идут на построение клеток организма, ферментов,защитных тел, гормонов и т.д. По содержанию незаменимых аминокислот (лизин,триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин) белкимолока относятся к белкам высокой биологической ценности.
Особенно богаты незаменимыми аминокислотами сывороточныебелки молока – они содержат больше по сравнению с казеином лизина, триптофана инекоторых других аминокислот. Содержание многих незаменимых аминокислот в нихзначительно выше не только по сравнению с белками растительных продуктов, но ипо сравнению с некоторыми белками мяса и рыбы. Поэтому использование белковмолока в хлебопекарной, кондитерской и мясной промышленности повышаетбиологическую ценность пищевых продуктов. Кроме того, казеин и сывороточныебелки молока обладают рядом важных функциональных свойств (водосвязывающая,эмульгирующая, пенообразующая и др.), позволяющих использовать их концентраты вкачестве белковых компонентов разнообразных продуктов.
Одним из важных качеств белков молока является то, что онисодержатся в растворенном состоянии, легко атакуются и перевариваютсяпротеолитическими ферментами пищеварительного тракта. Степень усвояемостимолока составляет 96-98%.
Повышается энергетическая ценность продуктов и улучшается ихусвояемость при добавлении к ним молока. Белки молока почти не оставляютвредных продуктов распада и оказывают благоприятное влияние на пищеварение.
На жизнедеятельности организма отрицательно сказываетсядефицит белка молока. При этом отмечается нарушение азотистого баланса в связис превалированием распада белка над его синтезом. Организм, испытываянедостаток белка, начинает питаться собственными тканями.
Чтобы этого избежать, необходимо постоянно вводить в организмдостаточное количество белка с пищей.
Суточная потребность в белке зависит от пола, возраста,образа жизни человека. Основным источником биологически полноценного белкаявляется животная пища.
Молочный белок содержит все жизненно необходимыеаминокислоты, поэтому он так важен для потребностей растущего организма, длябыстрого воссоздания клеток у больных и выздоравливающих. При смешанном питаниибелок молока повышает полноценность белков злаковых, обогащая аминокислотный составпринимаемой пищи. Например, при употреблении хлеба с сыром или гречневой каши смолоком сравнительно невысокая питательная ценность растительных белковзначительно повышается. Видовая специфичность белков молока ближе к тканевымбелкам человеческого организма, что также улучшает его усвоение. Взаимноеобогащение белков происходит не только при одновременном приеме их с пищей, нотакже и в том случае, когда они потребляются в разное время дня. Поэтому вцелях сбалансированного полноценного питания следует по возможности ежедневноупотреблять молоко.
В альбумине молока содержится большое количество триптофана,который совместно с лизином и никотиновой кислотой необходим для роста иразвития костной и мышечной ткани. Триптофан также совместно с никотиновой кислотойпредупреждает авитаминоз — пеллагру.
Глобулин молока, как известно, является носителем иммунныхтел и источником антибиотических особенностей питьевого молока, особенномолозива. Лизин совместно с аргинином необходим для сперматогенеза. Валин — длянормальной деятельности нервной системы и пищеварения. При недостатке в пищелейцина и изолейцина приостанавливается рост, развивается малокровие ипоявляется ряд нервных расстройств.
Казеин молока, благодаря наличию метионина и холина,предупреждает жировую инфильтрацию печени.
При сокращении поступления белка с пищей либо при увеличенииего потребления при тяжелой физической работе или в результате болезнивозникает белковая недостаточность.
Дефицит белка в питании уменьшает устойчивость организма кинфекциям, так как снижается уровень образования антител, нарушается синтездругих защитных факторов — лизоцима и интерферона, обостряется течениевоспалительных процессов.
Недостаток белка в организме неблагоприятно отражается надеятельности сердечно-сосудистой, дыхательной и других систем, а также снижаетаппетит, в связи с чем уменьшается приток белка с пищей — возникает порочный:круг. Избыточное белковое питание также неблагоприятно отражается на организме.Как известно, лишний белок в организме не откладывается и в таком случаеувеличивается белковая нагрузка на печень и почки (печень участвует в обменебелка, а почки выводят продукты обмена белков). Усиленное белковое питаниеприводит к перевозбуждению нервной системы, что постепенно приводит к неврозам.Вследствие нарушения белкового обмена возникают гиповитаминозы А и В6,снижается толерантность к умственным и физическим нагрузкам, создаютсяпредпосылки для возникновения гипертонической болезни, ишемической болезнисердца, атеросклероза и аутогенсибилизация организма (образуются антитела ксобственным тканям). При наличии повышенного количества белков в пищенарушается процесс пищеварения. При этом вначале отмечается увеличение, а затемторможение секреции желудочного сока, что ухудшает усвоение пищи. Исходя извышеизложенного, мы можем отметить, что дефицит белка и его избыток дляздоровья вредны.
Связь молекулы молочного белка с фосфатами, кальцием,липидами и витаминами повышает биологическую ценность пищи.
 
1.6 Использование белков молока в пищевой промышленности
В настоящее время современный рынок пищевых продуктов восновном расширяется за счет появления продуктов функциональной направленности.Под функциональными подразумеваются продукты, предназначенные длясистематического употребления в составе пищевых рационов всеми возрастнымигруппами здорового населения, снижающие риск развития заболеваний, связанных спитанием, сохраняющие и улучшающие здоровье за счет наличия в нихфизиологически функциональных пищевых ингредиентов.
В качестве функциональных ингредиентов на основании априорнойинформации в производстве комбинированных продуктов используют подсластителидля диабетического питания, сывороточные и соевые белки, флавоноиды,минеральные вещества (йод, кальций), пищевые волокна, поливитаминные премиксы,пребиотики, пробиотики и др.
Среди многообразия пищевых добавок в последнее время особоевнимание уделяется белковым препаратам. Это связано с нехваткой пищевого белка,приводящей к возникновению дистрофии, нарушению функций кишечника, распаду белковыхтканей и др. Эта тенденция, по прогнозам Института питания РАМН, вероятносохранится. Один из способов устранения дефицита белка в питании населения –использование сывороточных белков в часто потребляемых продуктах, например,кисломолочных напитках.
К сывороточным белкам относятся следующие фракции глобулярныхбелков молока: α-лактальбумин, βлактоглобулин, иммуноглобулин,альбумин сыворотки крови, протеозопептоны, лактоферрин. Все фракции выполняют ворганизме человека важные биологические функции.
Аминокислотный состав сывороточных белков наиболее близок каминокислотному составу мышечной ткани человека, а по содержанию незаменимыхаминокислот и аминокислот с разветвленной цепью (валина, лейцина и изолейцина)превосходят все остальные белки животного и растительного происхождения.
Сывороточные белки стимулируют иммунную систему, повышаютуровень инсулиноподобного фактора роста, понижают содержание холестеринасильнее, чем казеин и соевый белок. Кроме того, сывороточные белки имеют низкийгликемический показатель, что позволяет оптимизировать выделение инсулина,регулируя уровень глюкозы в крови и тем самым предотвращая возникновениедиабета второго типа.
В настоящее время для выделения сывороточных белков применяютмембранные методы. Так, использование ультрафильтрации позволяет получить измолочной сыворотки уникальные их концентраты (КСБ – УФ) в нативной форме сразличным содержанием белка (от 35 до 80%).
Выделенные концентраты сывороточных белков хорошорастворяются в воде в широком диапазоне рН. Это позволяет использовать их впроизводстве кисломолочных напитков различной кислотности.
Среди нутриентов, определяющих пищевую ценность продукта,особую физиологическую функцию выполняют белки, являясь регуляторами азотистогобаланса организма. Качество белка определяется его аминокислотным составом, впервую очередь содержанием и соотношением незаменимых аминокислот.
В НИИ детского питания разрабатывается ассортимент молочныхпродуктов с фруктовыми, ягодными и овощными наполнителями для детей дошкольногои школьного возраста, а также подростков. Сырьевая основа продуктов – коровьемолоко. В рецептуре продуктов помимо наполнителей входят растворимые пищевыеволокан, сывороточный белок, высокометаксилирванный пектин, мальтодекстрин,ксантановая камедь, натуральный ароматизатор, комплекс микронутриентов,состоящий из витаминов С, А и минеральных веществ. Сывороточный белокиспользуется в виде концентрата сывороточного белка. Содержание белка вконцентрате – 51%.

2. Экспериментальная часть
 
2.1Материал исследования
1. Контроль – дистиллированная вода
2. Опыт 1 – молока пастеризованное фирмы «Novelia» — 3,2%
3. Опыт 2 – молока пастеризованное фирмы «Novelia» — 3,2% после 8 суток хранения.
 
2.2Методика исследования
Количественное определения содержания белка в молоке методомформольного титрования.
Цель: изучить влияние срока хранения 8 суток на количественный белковыйсостав молока.
Оборудование: пипетка с одной меткой для прямого слива на 10 мл; колбыЭрленмейра или стакан химический на 100 мл; бюретка для титрования.
Материалы и реактивы: свежее молоко; формалин, 30-40 %-ный раствор, натрийгидроксид, 0,1н раствор; фенолфталеин, 1 %-ный раствор.
Ход анализа
1) В КОЛБУ (или химический стакан) на 100 мл отмеритьпипеткой 10 мл молока, прибавить 10 капель раствора фенолфталеина и оттитроватьиз бюретки 0,1н раствором гидроксида натрия до не исчезающего при взбалтываниислабо-розового окрашивания.
2) в колбу прибавить: 2 мл 30 — 40 %-ного раствораформалина, свеже нейтрализованного 0,1 н раствором гидроксида натрия дослабо-розовогоокрашивания окрашивания по фенолфталеину.
3) содержимое колбы взболтать до обесцвечивания молока изаписать показания бюретки (V1).
4) продолжить титрование до окраски жидкости, в точностисоответствующей окраске молока до прибавления формалина, и показания бюреткивновь записать (V2).
5) содержание белков в молоке рассчитывают по формуле:
Xб = (V2 – V1)*1,94
Где Хб-содержание белков в молоке в %;
(V2-V1) – кол-во 0,1н раствора гидроксиданатрия, пошедшего на титрование в мл;
1,94 – коэффициент пересчёта.
2.3 Результаты исследования
Таблица 2.1. Количество 0.1 н NaOH, пошедшее на титрование.№ пробы Количесто NaOH, мл
Свежее молоко
V1 V2
Хранившееся в течения 8 суток
V1 V2 1 2,7 4,55 2,3 3,7 2 2,6 4,7 2,1 3,4 3 2,4 4,4 2,1 3,3 Среднее 2,43 4,55 2,17 3,47 Контроль 0,1 0,1 0,1 0,1
Хб = 1,94*(4,55 – 2,7) = 3,589
Хб = 1,94*(4,7 – 2,6) = 4,074
Хб = 1,94*(4,4 – 2,4) = 3,88
Хб = 1,94*(3,7 – 2,3) = 2,716
Хб = 1,94*(3,4 – 2,1) = 2,522
Хб = 1,94*(3,3 – 2,1) = 2,328

Таблица 2.2. Содержание белка в молоке «Novelia»№ пробы Содержание, сутки 1-ые 8-ые 1 3,589 2,716 2 4,074 2,522 3 3,88 2,328 среднее 3,85 2,522
Из данных таблицы видно, что в результате воздействияхранения сроком 8 суток, содержания белков в молоке уменьшилось на 35,5%, а политературным данным содержание белков в течение 8 суток уменьшилось на 26%.Расхождение в экспериментальных данных с литературными может быть вызвано тем,что молоко бралось у разных коров, разных по возрасту и состоянию здоровья, сразным режимом питания и жирности молока.
 

Выводы
По поставленной цели и поставленным задачам курсовой работыможно сделать выводы:
1. Коровье молокообладает высокой биологической ценностью, т.к. в его состав входят белки,углеводы, витамины, ферменты, минеральные вещества, вода, газы и некоторыедругие компоненты.
2. Подробно былоизучено строение белков молока(п. 1.2).
3. Подробно былиизучены функции белков молока(п. 1.1.1, 1.3, 1.4).
4. Молоко являетсяодним из самых ценных продуктов питания для человека любого возраста инезаменимым продуктом для детей в возрасте, в котором они ещё неспособныпереваривать другую пищу. Молоко содержит в себе белки, богатые незаменимымиаминокислотами, жиры, углеводы, минеральные вещества, а также витамины. Молокохорошо усваивается организмом и стимулирует жизнедеятельность полезноймикрофлоры толстого кишечника.
5. Содержание белковв молоке при хранении в течении 8 суток уменьшилось на 35,5%.

Список используемой литературы
1. Г.С.Инихов Биохимия молока и молочныхпродуктов Москва 1962
2. Методическиерекомендации 2008
3. Молочнаяпромышленность №7, 2009
4. Рогожин В.В. Биохимия молока имолочных продуктов / В.В. Рогожин. — СПб: ГИОРД,2006.
5. Горбатова К.К. Физико-химические ибиохимические основы производства молочных продуктов. – СПб.: ГИОРД, 2003
6. Таблицыхимического состава и питательной ценности пищевых продуктов / под ред. Ф.Е.Будогяна. – М.: Пищевая промышленность, 1961
7.Технология молока и молочных продуктов / под ред. П.Ф. Дьяченко – М.: Пищеваяпромышленность, 1974