Содержание
1. Опишите пути внедренияферментативных методов синтеза в химическое производство
2. Найдите способопределения содержания аминокислот триптофана и цистеина в составе белков.Напишите соответствующие уравнения реакции
3. Покажите спецификустроения и состава структурных белков биологической мембраны
4. Дайте сравнительнуюхарактеристику всех видов РНК. Оформите ответ в виде таблицы, указав молярнуюмассу, минорные основания, углеводы, структуру, место локализации, функции
5. Ферментлактатдегидрогенеза окисляет молочную кислоту в пировиноградную. Покажите спомощью уравнения данной реакции механизм действия кофермента НАД
6. Объяснитекомплементарный механизм репликации ДНК и его роль в обеспечении специфичностивоспроизведения структуры. Дайте соответствующие схемы
7. Какие метаболитыобразуются в результате окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты,аспарагиновой кислоты и аланина? Напишите уравнения реакций дальнейшегопревращения метаболитов в организме. Назовите ферменты, катализирующие этипроцессы
8. Напишите уравнениереакции фосфолирирования галактозы при участии соответствующей киназы идальнейшего перехода фасфарного эфира галактозы во фруктозу 6-фосфат. Дайтеполное название метаболитов и ферментов, ускоряющих эти реакции
9. HS-KoA необходим дляактивирования высших жирных кислот. Укажите пути его высвобождения в организмеживотных и напишите соответствующие уравнения реакций
10. Охарактеризуйтеокислительное фосфорилирование на примере окислительного декарбоксилированияпировиноградной кислоты. Чем отличается окислительное фосфорилирование отфотосинтетического?
11. Охарактеризуйтесходство и различие в действии соматотропина (гормона роста) и инсулина.Укажите, к какому классу относится каждый из них
12. На примерепревращений 3-фофоглицеринового альдегида покажите взаимосвязь углеводного илипидного обменов. Напишите уравнения реакций
Используемая литература
1. Опишите пути внедрения ферментативных методов синтеза вхимическое производство
Ферменты, илиэнзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковойприроды, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростьюмногих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад ивзаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений.Жизнь и многообразие ее проявлений – сложная совокупность химических реакций,катализируемых специфическими ферментами. И.П. Павлов считал ферменты«возбудителями всех химических превращений» у живых существ. Как известно,важнейшим свойством живого организма является обмен веществ, ускоряющимаппаратом, основой молекулярных механизмов, интенсивности которого являютсяферменты. «Вся тайна животной жизни,– писал Д.И. Менделеев,– заключается внепрерывных химических превращениях веществ, входящих в состав животныхтканей».
В настоящеевремя теоретические и практические достижения энзимологии используются врешении многих проблем биохимии и молекулярной биологии, включая ихсравнительное и эволюционное рассмотрение. «Под знаком молекулярнойэнзимологии,– говорил на III Всесоюзном биохимическом съезде (1974) А.Е.Браунштейн,– развивается и встречное течение – реконструкция или интеграция,восходящая от молекулярного яруса к высшим уровням структурно-функциональнойорганизации живого и пронизывающая весь комплекс актуальных проблем биологии имедицины».
Ферментыобеспечивают осуществление таких важнейших процессов жизнедеятельности, какэкспрессия (реализация) наследственной информации, биоэнергетика, синтез ираспад биомолекул (обмен веществ). Изучение их способствует проникновению всуть и сокровенные тайны того загадочного явления, которое мы называем жизнью.Этими обстоятельствами может быть объяснено пристальное внимание исследователейк проблемам структуры, функций и молекулярных механизмов действия ферментов.
Отнеорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерныхособенностей. Прежде всего, ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют вмиллионы и миллиарды раз более высокую каталитическую активность в условияхумеренной температуры (температура тела), нормального давления и в областиблизких к нейтральным значениям рН среды.
2. Найдите способ определения содержания аминокислот триптофана ицистеина в составе белков. Напишите соответствующие уравнения реакции
Полипептиднаяцепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственнуюструктуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные иглобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернутыв компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошорастворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белкикрови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидныемолекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинныеволокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью,нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции.Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти,фиброин шелка, коллаген сухожилий.
Порядокрасположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называютаминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичнаяструктура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет всебе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокогоуровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20аминокислот, практически не ограничено.
В результатевзаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительнонебольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (типукладки), известную как вторичная структура белков. Наиболее характернымиэлементами ее являются периодически повторяющиеся a-спираль и b-структура.Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мереопределяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка,становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности.Термин «a -спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшимукладку полипептидной цепи в белке a -кератине в виде правосторонней спирали (a-спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такойспирали в белке приходится 3,6 аминокислотных остатков. Это означает, чтогруппа —С= О одной пептидной связи образует водородную связь с группой —NHдругой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. Всреднем каждый a -спиральный участок включает до 15 аминокислот, чтосоответствует 3-4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спиралиможет сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении a -спираль имеетвид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот.
b-структура,или b-складчатый слой, может быть образована несколькими участкамиполипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу,связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептиднымисвязями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположныхнаправлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать отN-конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, вовтором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делаетрезкий поворот вспять, образуя изгиб (b-изгиб). Боковые цепи аминокислоториентированы перпендикулярно плоскости b-слоя.
Относительноесодержание a -спиральных участков и b-структур может широко варьироваться вразных белках. Существуют белки с преобладанием a-спиралей (около 75%аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи вомногих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, b-кератин) являетсяb-структура. Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной извышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структураопределяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепямиаминокислот, и в молекуле любого белка она укладывается строго определеннымобразом.
Третичнойструктурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто этопонятие относят к характерному для каждого конкретного белка способусворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируетсяполипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути(путям) свертывания с предварительным образованием элементов вторичнойструктуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водороднымисвязями, то третичная структура фиксируется разнообразной системойнековалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярнымивзаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепяминеполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структурадополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных связей(—S—S—-связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулырасположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их переносвнутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятсягидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколькосотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка инередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна,отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам,которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами.Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Онаопределяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активныхцентров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создатьвнутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций,обеспечивает взаимодействие с другими белками.
Третичная структурабелков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существуетеще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертываниябелка. Однако один и тот же способ укладки в пространстве обычно соответствуетне единственной первичной структуре, а целому семейству структур, в которыхсовпадать может лишь небольшая доля (до 20-30%) аминокислотных остатков, но приэтом в определенных местах цепи сходство аминокислотных остатков сохраняется.Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихсяблизкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, какправило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов,несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: миоглобины и гемоглобины,трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеиназы животных.
Нередко,особенно в крупных белках, сворачивание полипептидной цепи проходит черезформирование отдельными участками цепи более или менее автономных элементовпространственной структуры — доменов, которые могут обладать функциональнойавтономией, будучи ответственными за ту или иную биологическую активностьбелка. Так, N-концевые домены белков системы свертывания крови обеспечивают ихприсоединение к клеточной мембране.
Существует многобелков, молекулы которых представляют собой ансамбль из глобул (субъединиц),удерживаемых вместе за счет гидрофобных взаимодействий, водородных или ионныхсвязей. Такие комплексы называют олигомерными, мультимерными или субъединичнымибелками. Укладку субъединиц в функционально активном белковом комплексеназывают четвертичной структурой белка. Некоторые белки способны образовыватьструктуры более высоких порядков, например, полиферментные комплексы,протяженные структуры (белки оболочек бактериофагов), надмолекулярныекомплексы, функционирующие как единое целое (например, рибосомы или компонентыдыхательной цепи митохондрий). Четвертичная структура позволяет создатьмолекулы необычной геометрии. Так, у ферритина, образованного 24 субъединицами,имеется внутренняя полость, благодаря которой белку удается связать до 3000ионов железа. Кроме того, четвертичная структура позволяет в одной молекулевыполнять несколько различных функций. В триптофансинтетазе совмещены ферменты,ответственные за несколько последовательных стадий синтеза аминокислотытриптофана.
3. Покажите специфику строения и состава структурных белковбиологической мембраны
Первичнаяструктура белков определяет все остальные уровни организации белковой молекулы.Поэтому при изучении биологической функции различных белков важно знание этойструктуры. Первым белком, для которого была установлена аминокислотнаяпоследовательность, был гормон поджелудочной железы — инсулин. Эта работа,потребовавшая 11 лет, была выполнена английским биохимиком Ф. Сенгером (1954).Он определил расположение 51 аминокислоты в молекуле гормона и показал, что онасостоит из 2-х цепей, соединенных дисульфидными связями. Позже большая частьработ по установлению первичной структуры белков была автоматизирована. Сразвитием методов генетической инженерии появилась возможность еще болееускорить этот процесс, определяя первичную структуру белков в соответствии срезультатами анализа нуклеотидной последовательности в генах, кодирующих этибелки. Вторичную и третичную структуру белков исследуют с помощью достаточносложных физических методов, например, кругового дихроизма илирентгеноструктурного анализа белковых кристаллов. Третичная структура былавпервые установлена английским биохимиком Дж. К. Кендрю (1957) для белка мышц —миоглобина.
4. Дайте сравнительную характеристику всех видов РНК. Оформитеответ в виде таблицы, указав молярную массу, минорные основания, углеводы,структуру, место локализации, функции
синтез белокаминокислота
О количествеРНК нет точных данных, поскольку содержание ее в разных клетках в значительнойстепени определяется интенсивностью синтеза белка. На долю РНК приходится около5–10% от общей массы клетки. Современная классификация различных типовклеточной РНК основывается на данных топографии, функции и молекулярной массы.Выделяют три главных вида РНК: матричную (информационную) – мРНК, котораясоставляет 2–3% от всей клеточной РНК; рибосомную – рРНК, составляющую 80–85% итранспортную – тРНК, которой около 16%. Эти 3 вида различаются нуклеотиднымсоставом и функциями (табл. 1).
Таблица 1.
/>
5. Фермент лактатдегидрогенеза окисляет молочную кислоту в пировиноградную.Покажите с помощью уравнения данной реакции механизм действия кофермента НАД
Окислениепирувата до ацетил-КоА происходит при участии ряда ферментов и коферментов,объединенных структурно в мультиферментную систему, получившую название «пируватдегидрогеназныйкомплекс».
На I стадииэтого процесса пируват теряет свою карбоксильную группу в результатевзаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра ферментапируватдегидрогеназы (E1). На II стадии оксиэтильная группа комплексаE1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, котораяодновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной сферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2). Этот фермент катализирует IIIстадию – перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (HS-KoA) с образованиемконечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим(макроэргическим) соединением.
На IV стадиирегенерируется окисленная форма липоамида из восстановленного комплексадигидролипоамид–Е2. При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы (Е3)осуществляется перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных группдигидролипоамида на ФАД, который выполняет роль простетической группы данногофермента и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2дигидро-липоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованиемНАДН + Н+.
Процессокислительного декарбоксилирования пирувата происходит в матриксе митохондрий.В нем принимают участие (в составе сложного мультиферментного комплекса) 3фермента (пируватдегидрогеназа, ди-гидролипоилацетилтрансфераза,дигидролипоилдегидрогеназа) и 5 кофер-ментов (ТПФ, амид липоевой кислоты,коэнзим А, ФАД и НАД), из которых три относительно прочно связаны с ферментами(ТПФ-E1, ли-поамид-Е2 и ФАД-Е3), а два – легко диссоциируют (HS-KoA и НАД).
/>
6. Объясните комплементарный механизм репликации ДНК и его роль вобеспечении специфичности воспроизведения структуры. Дайте соответствующиесхемы
Нуклеиновыекислоты (ДНК и РНК) относятся к сложным высокомолекулярным соединениям, состоятиз небольшого числа индивидуальных химических компонентов более простогостроения. Так, при полном гидролизе нуклеиновых кислот (нагревание вприсутствии хлорной кислоты) в гидролизате обнаруживают пуриновые ипиримидиновые основания, углеводы (рибоза и дезоксирибоза) и фосфорную кислоту:
В молекулеДНК углевод представлен дезоксирибозой, а в молекуле РНК – рибозой, отсюда ихназвания: дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК) кислоты. Крометого, они содержат фосфорную кислоту, по два пуриновых и по два пиримидиновыхоснования; различия только в пиримидиновых основаниях: в ДНК содержится тимин,а в РНК – урацил. В составе ДНК и РНК открыты так называемые минорные(экзотические) азотистые основания (строение некоторых из них приводитсядалее).
Углеводы(рибоза и дезоксирибоза) в молекулах ДНК и РНК находятся в β-D-рибофуранознойформе:
В составенекоторых фаговых ДНК обнаружена молекула глюкозы, которая соединяетсягликозидной связью с 5-оксиметилцитозином.
Основуструктуры пуриновых и пиримидиновых оснований составляют два ароматическихгетероциклических соединения – пиримидин и пурин :
Молекулапурина состоит из двух конденсированных колец: пиримидина и имидазола.
В составенуклеиновых кислот встречаются три главных пиримидиновых основания: цитозин,урацил и тимин.
7. Какие метаболиты образуются в результате окислительногодезаминирования глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты и аланина? Напишитеуравнения реакций дальнейшего превращения метаболитов в организме. Назовитеферменты, катализирующие эти процессы
Активация фосфорилазы, как видно из рассмотренного выше цикла,должна сопровождаться снижением активности гликогенсинтетазы. Этот ферменттакже существует в двух формах, однако, в этом случае активная форма нефосфорилирована. При фосфорилировании соответствующей протеинкиназой онапревращается в неактивную гликоген синтетазу.
Следовательно, изображенный выше цикл синтеза и фосфоролизагликогена следует дополнить довольно сложной схемой взаимопревращений активныхи неактивных форм ферментов, катализирующих эти процессы:
/>
Необходимо иметь в виду, что и эта схема сильно упрощена.Выяснилось, что активность протеинкиназы может регулироваться калъмодулином — белком,связывающим ионы кальция, — и, следовательно, зависит от концентрации в клеткеи этого вторичного мессенджера.
Аналогично, фосфорилированием и дефосфорилированием контролируетсяактивность целого ряда других метаболических ферментов, в частности синтетазыжирных кислот, пируватдегидрогеназы. Важно подчеркнуть, что реакциифосфорилирования и дефосфорилирования коренным образом отличаются оталлостерической регуляции ферментов, поскольку они не находятся в прямойзависимости от биохимического статуса клетки и, следовательно, могутиспользоваться для изменения активности под воздействием внеклеточных сигналов,они удобны для регуляции на уровне организма. Известны и другие протеинкиназы,фосфорили-рующие остатки серина или треонина в белках, в том числе независимыеот сАМР или контролируемые cGMP, диацилглицерином.
Выбор остатка серина, подвергаемого фосфорилированию, можетзависеть от последовательности аминокислот, которые его окружают, Так,сАМР-зависимая протеинкиназа быка фосфорилирует гидроксильную группу серина впоследовательности Arg-Arg-Ala-Ser-V al (Leu), причем соседствующие остатки аргинина, видимо, направляютфермент.
Фосфорилирование по остаткам тирозина, которое катализируетсяспецифическими протеинкиназами (тирозинкиназами), встречается значительно реже,чем фосфорилирование остатков серина и треонина, — на долю фосфотирозинаприходится около 0,1% всего связанного с белком фосфата. Однако биологическаяроль этой реакции очень велика, так как она активно используется для передачисигналов в биологических системах.
8. Напишите уравнение реакции фосфолирирования галактозы приучастии соответствующей киназы и дальнейшего перехода фасфарного эфирагалактозы во фруктозу 6-фосфат. Дайте полное название метаболитов и ферментов,ускоряющих эти реакции
На первом этапе аденозилметионин (AdoMet), обычно являющийсядонором метильной группы, выступает при алкилировании имидазольного кольца какдонор фермента
/>
Затемпроисходит исчерпывающее метилирование аминогруппы присоединившегося фрагмента.В этом случае аденозилметионин является источником метильных групп, превращаясьв аденозилгомоцистеин (AdoHcy).
9. HS-KoA необходим для активирования высших жирных кислот. Укажите путиего высвобождения в организме животных и напишите соответствующие уравненияреакций
Получение чистых химических индивидуальных белков включает в себякак удаление небелковых примесей, так и разделение между собой собственнобелковых компонентов. Последняя часть задачи в силу сходства физико-химическихсвойств белков особенно сложна, поэтому именно ее решение определяет выбор техили иных схем выделения белка. При этом необходимо учитывать некоторыеособенности поведения, присущие всем белкам.
К ним относится, прежде всего, способность белков подвергаться денатурации,т.е. претерпевать такие изменения пространственного строения, которые приводятк утрате или частичной потере функциональных свойств. Правда, денатурация вомногих случаях обратима, однако эта обратимость не обеспечиваетсяавтоматически, а требует в каждом отдельном случае подбора специальных приемов.В то же время полностью или даже частично денатурированные белки весьма уязвимыдля необратимых повреждений, в особенности для действия протеолитическихферментов, поэтому условий, способствующих денатурации, следует всемерноизбегать.
Дляпредотвращения тепловой денатурации выделение белка проводят при низкойтемпературе, обычно при 4 °С. Необходимо также избегать крайних значений рН.Белки легко денатурируют при низких рН из-за протонирования отрицательнозаряженных в нормальных условиях карбоксильных групп и возникающего вследствиеэтого резкого преобладания положительных зарядов, которое благоприятствуетразвертыванию компактной структуры. В щелочной среде при рН 10 и вышеутрачиваются положительные заряды, обусловленные протонированием e-аминогрупп лизина, иопять-таки наступает декомпенсация зарядов на поверхности, дестабилизирующаяглобулу.
/>
10. Охарактеризуйте окислительное фосфорилирование на примереокислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Чем отличаетсяокислительное фосфорилирование от фотосинтетического?
Фосфоролиз(от фосфор и греч. lysis — разрушение), ферментативная реакция расщепленияхимических связей в некоторых биологически важных соединениях с участиемфосфорной кислоты; сопровождается включением фосфорильной группы (-Н2РО3) вобразующиеся продукты. Ферменты, катализирующие реакцию, называютсяфосфорилазами. Они широко распространены в процессах обмена веществ у животных,растений и микроорганизмов. Фосфоролитическому расщеплению под действиемферментов могут подвергаться гликозидные (в гликогене), тиоэфирные (вферментсубстратном комплексе, образующемся при окислении 3-фосфоглицериновогоальдегида), углерод-углеродные (в ксилулозо-5-фосфате, в пировинограднойкоферменте), фосфодиэфир-ные (в нуклеиновых к-тах) и углерод-азотные (вцитруллине) связи. Фосфоролиз играет важную роль в энергетике живых систем, т.к. фосфорильная группа, включённая в продукты реакции, под действием различных ферментов,в конечном счете, переносится на аденозиндифосфорную кислоту с образованием аденозинтрифосфорнойкислоты (АТФ) — основного энергетического ресурса клеток.
В целом,реакция будет выглядеть следующим образом:
С6Н5СН = СН2+ 2РСl5 -> С6Н5СНС1 — СН2РСl4 • РСl5
11. Охарактеризуйте сходство и различие в действии соматотропина(гормона роста) и инсулина. Укажите, к какому классу относится каждый из них
Фосфорилирование по остаткам тирозина, которое катализируетсяспецифическими протеинкиназами (тирозинкиназами), встречается значительно реже,чем фосфорилирование остатков серина и треонина — на долю фосфотирозинаприходится около 0,1% всего связанного с белком фосфата. Однако биологическаяроль этой реакции очень велика, так как она активно используется для передачисигналов в биологических системах.
Так, инсулин, связываясь с рецептором — трансмембранным белком,вызывает активацию его домена, направленного в цитоплазму и являющегося тирозинкиназой.Тирозинкиназную активность индуцирует ряд факторов роста — белков, запускающихделение клеток по механизму, аналогичному описанному для инсулина. Рецепторыэтих факторов, крупные трансмембранные белки — связывают их на наружнойповерхности мембраны. Образование комплекса фактор рецептор передает сигналчерез трансмембранную часть рецептора на его цитоплазматический домен,являющийся тирозинкиназой. Активированная таким образом тирозинкиназамодифицирует внутриклеточные белки, передавая сигнал далее.
Тирозинкиназыфосфорилируют остатки тирозина в некоторых внутриклеточных белках, вовлеченныхв сложную систему регуляции клеточного деления, в которой также участвует ифосфорилирование белков по остаткам серина и треонина. Нарушение этой весьмасложной регуляторной сети может привести к неконтролируемому делению клеток,опухолевому росту. Характерно, что онкобелки, структурно близкие нормальнымбелкам животной клетки, но вызывающие ее трансформацию, превращение вопухолевую, нередко оказываются тирозин-киназами.
12. На примере превращений 3-фофоглицеринового альдегида покажитевзаимосвязь углеводного и липидного обменов. Напишите уравнения реакций
По завершении биосинтеза полипептидной цепи С-концевой участоктакого белка, содержащий от 17 до 31 остатка преимущественно гидрофобныхаминокислот, отщепляется, заменяясь следующей структурой:
Белок—СО—NH—СН 2СН2O—гликан—глюкозамин—фосфоинозит—диацилглицеринЭтаноламин.
Гликолипидный фрагмент несколько различен у разных белков,отличаясь строением гликана, содержащего галактозу, набором жирных кислот вдиацилглицериновом звене, среди которых отмечено присутствие пальмитиновой имиристиновой кислот.
Весьгликолипидный фрагмент удается в некоторых случаях удалить при действиипротеиназы. Связь между глюкозамином и фосфоинозитом расщепляется при действииазотистой кислоты. Особенно характерно отщепление липида при действиифосфолипаз Dили С, которые гидролизуют соответственно фосфодиэфирные связи между инозитом ифосфатидовой кислотой или фосфоинозитом и диацилглицерином, что приводит котделению белка от мембраны. Имеются сведения, что фосфолипаза С каким-тообразом участвует в механизме действия инсулина, отщепляя гликолипидныйфрагмент от липопротеинлипазы.
Используемая литература
1. Степанов В.М.Молекулярная химия. – М.: Высшая школа, 2002. – 329 с.
2. Ткачук А.Ф. Биохимиячеловека. – М.: Высшая школа, 2001. – 318 с.
3. Шатилов В. Р. Успехибиологической химии. – М.: Высшая школа, 1999. – 286 с.