СОДЕРЖАНИЕ
Введение
1. ХАРАКТЕРИСТИКА АМИНОКИСЛОТ.
2. ПРОДУЦЕНТЫ АМИНОКИСЛОТ.
3. БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ.
3.1 Одноступенчатый метод получения аминокислот.
3.2 Двухступенчатый метод получения аминокислот.
3.3 Получение лизина.
3.4 Получение аминокислот с помощьюиммобилизованных ферментов и клеток.
3.5 Технология получения глутамата.
4. ПРОМЫШЛЕННЫЙ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ.
4.1 Микробиологический синтез.
4.2 Химический синтез.
5. ПРИМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ. Заключение.
Список использованных источников.
Введение
Современныйуровень развития биотехнологии обусловлен общим прогрессом науки и техники,особенно — в течении последних 50 лет. Достаточно отметить лишь такие события,как установление структуры и функций нуклеиновых кислот, обнаружение ферментоврестрикции ДНК и выявление их значения в жизни клеток с последующимиспользованием в генно — инженерных работах, создание гибридом и получение моноклональныхантител, внедрение ЭВМ и компьютерной техники в биотехнологические процессы.
Промышленныйбиосинтез аминокислот относится к микробиотехнологии. По сути своеймикробиотехнология тождественна промышленной (технической) микробиологии. Ееобъектами являются микробы — вирусы ( включая вироиды и фаги ), бактерии,грибы, лишайники, протозоа. В ряде случаев биообъектами являются первичныеметаболиты микробного происхождения — ферменты, каталитическая активностькоторых лежит в основе инженерной энзимологии.
Всравнении с растительным и животным клеткам микробы размножаются, как правило,быстрее и, следовательно, у них быстрее протекают все метаболические (обменные)процессы. Относительные преимущества большинства микробов как биообъектовследующие:
1) большая« простота» организации генома,
2)достаточно легкая приспособляемость (лабильность) к среде обитания вестественных и искусственных условиях,
3)выраженные скорости протекания ферментативных реакций и нарастания клеточноймассы в единицу времени.
Первоепреимущество обеспечивает микробным клеткам лучшие возможности для измерения иперестроек наследственного материала, например, включение в него чужероднойгенетической информации, привнесение в клетки или, напротив, элиминации из нихплазмид.
Второе преимущество,связанное с лабильностью микробов, можно показать на примере бактерий и грибов.Так, применительно к температуре микробы подразделяются на психофилыумезофиллы и термофилы.[1]
1.ХАРАКТЕРИСТИКА АМИНОКИСЛОТ.
Аминокислоты играютбольшую роль в здравоохранении, животноводстве и легкой промышленности. Позначению для макроорганизма аминокислоты подразделяют на заменимые инезаменимые. К незаменимым относятся те аминокислоты, которые не синтезируютсяв животном или человеческом организме, они должны быть привнесены с пищей иликормом для животным (табл. 1 ).
Таблица 1
Заменимые и незаменимыеаминокислоты.Незаменимые Заменимые Аргинин Аланин В алии Аспарагин Гистидин Апарагиновая кислота Изолейцин Глицин Лейцин Глутамин Лизин Глутаминовая кислота Метионин Пролин Треонин Серии Триптофан Тирозин Фенилаланин Цистеин
Заменимые синтезируются in vivo из аммиака и различных источников углерода.Микроорганизмы сами синтезируют все необходимые им аминокислоты из аммиака инитратов, а углеродные « скелеты » — из соответствующих интермедиаторов.
Исходя из оценкиаминокислот, ученые давно стремятся использовать способности микроорганизмовпродуцировать заменимые и незаменимые аминокислоты в ощутимых количествах.
Потребность людей ваминокислотах достаточно велика и этим определяется уровень их производства вмире (порядка 500 тыс. тонн в год).
Большинствомикроорганизмов и зеленые растения способны синтезировать de novo все двадцать аминокислот. Углеродные скелетыаминокислот образуются из промежуточных продуктов обмена.
Исходным материалом длясинтеза аминокислот служат простые промежуточные продукты катаболизма (пируват,2 — оксиглутарат, оксалоацетат и фумарат, эригрозо — 4 — фосфат, рибозо — 5 — фосфат и АТР ). При синтезе большинства аминокислот аминогруппа вводится толькона последнем этапе путем трансаминирования. Некоторые аминокислоты образуются врезультате ряда превращений других аминокислот, и в этих случаяхтрансаминирование не требуется.
Белки синтезируются нарибосомах из аминокислот по информации м — РНК, которая переписана (путемтранскрипции ) с генов ДНК.[1,5]
2.ПРОДУЦЕНТЫ АМИНОКИСЛОТ
Специфические ферменты,регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий; они сопределенной глубиной изучены у Escherichia coli. Salmonella typhimurium, Bacillus subtilis и прочие. У грибов, нааминокислотное лимитирование, отмечается некоординированное, параллельноевозрастания уровня ферментов, катализирующих реакции биосинтеза различныхаминокислот. Этот « общий контроль биосинтеза аминокислот » был также назван «метаболическим интерблоком », или « перекрестнопутевой регуляцией », впервыевыявленной у Neurospora crassa в 1965 году М. Карсиотисом и сотрудниками, а позднее- у Saccharomyces cerevisiae, Aspergillus nidulas и других грибов.
В гиперпродукцииотдельных аминокислот культурами Escherichia coli, Serratia marcescens и другие важную роль играют Feedak — репрессия, например, прибиосинтезе ароматических аминокислот на последних стадиях.
В любом живом организмеаминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаолитов — ферментных и неферментных белков. Следовательно, кроме биосинтеза аминокислот de novo, возможен другой путь их получения, а именно — изгидролизатов соответствующих белков ( триптофан разрушается при кислотномгидролизе ), в том числе из нативной биомассы микробных клеток.
Природные аминокислотыявляются, как правило, оптически активными L — и D — формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощьюкоринебактерий и некоторых других микробов является ныне основным иэкономически выгодным. Первое место здесь по праву занимает Япония, где лишьглутаминовой кислоты изготавливается свыше 100 тысяч тонн в год; большинствоприродных незаменимых аминокислот производит фирма «Такеда». С. Киношита,впервые в 50-е годы открывший и доказавший перспективность микробного синтеза,уже 1963 году признавал: «Мало сомнения в том, что недалеко то время, когда спомощью микроорганизмов будет возможно производить все известные аминокислоты».Это время наступило уже к 70 -м годам. Получены микробы — суперпродуценты изродов Brevibacterium, Corynebacterium, Micrococcus и другие, с помощью которых освоенокрупнотоннажное производство не только глутамата, но и L — лизина, L — валина, L — гистидина и других. Присуперпродукции уровень экспрессии клонированного гена выражается в синтезеспецифического белка в количестве 2 % от всех растворимых белков клетки — хозяина. В настоящее время имеются продуценты, у которых количествосинтезируемого специфического белка достигает 10-15% (здесь важнейшую рольиграют многокопийные плазмиды, несущее встроенный гены). Генно — инженернымиметодами во ВНИИ генетики и селекции промышленных микроорганизмов ( Москва )был получен штамм Escherichia coli, обладающий сверхпродукцией L — треонина (30 г / л за 40 часовферментации ).
С любым штаммом — продуцентом какой — либо аминокислоты необходимо внимательное и бережноеобращение в целях поддерживания ее в активном состоянии в течении длительноговремени.
Получен штамм Escherichia coli, продуцирующий за 48 часов 27 г / л L — пролина, и штамм, продуцирующий до22,4 г / л L — фениланина.
С помощью Corynebacterium sp. можно получигь алкапосодержащих средах L — тирозин (до 19 г/л ); с помощью Corynebacterium glutamicum на глюкозной среде — L — валин (до 11 г / л; L — аргинин, L — гистидин, L — изолейцин — 15 — 20,8 г / л.
3.БИОСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ
Технология полученияаминокислот базируется на принципах ферментации продуцентов и выделениивторичных метаболитов, то есть размножают маточную культуру вначале наагаризованной среде в пробирках, затем — на жидкой среде в колбах, инокуляторахи посевных аппаратах, а затем в головных (основных ) ферментаторах. Обработкукультуральных жидкостей и выделение аминокислот проводят по схеме, аналогичнойсхеме получения антибиотиков. Изолированные чистые кристаллы целевого продуктаобычно высушивают под вакуумом и упаковывают.
3.1Одноступенчатый метод получения аминокислот
Известны два способаполучения аминокислот: одноступенчатый и двухступенчатый. Согласно первомуспособу, например, мутантный полиауксотрофный штамм — продуцент аминокислотыкультивируют на оптимальной для биосинтеза среде. Целевой продукт накапливаетсяв культуральной жидкости, из которой его выделяют согласно схеме на рисунке d
/>
1 — ферментатор,
2 — охладитель, 3,9- рефрижераторы,
4 — емкость дляпредварительной обработки,
5 — центрифуга,
6 — вакуум — упариватель,
7 — аппарат прямой
8 — барабанный фильтр,А, Б — пути ( при необходимости смыкающиеся ),
10 — аппарат дляультрофилырации,
11 — емкость дляконсервации раствора фермента,
12 — мембранныйфильтр,
13 — накопительжидкого консерванта, 14-емкость для осаждения фермента,
15 — фильтр — пресс,
16 — распылительнаясушилка,
17 — накопительсухого концентрата.
Рисунок №1 Примернаятехнологическая схема получения аминокислот.
3.2 Двухступенчатый методполучения аминокислот
В двухступенчатом способемикроб — продуцент культивируют в среде, где он получается и синтезирует всенеобходимые ингредиенты для последующего синтеза ( в идиофазу ) целевогопродукта.
Еслиферменты биосинтеза аминокислоты накапливаются внутриклеточно, но после 1 — ойступени клетки сепарируют, дезинтегрируют и применяют клеточный сок. В другихслучаях для целей биосинтеза целевых продуктов применяют непосредственноклетки.
3.3Получение лизина
Если аминокислотапредусмотрена в качестве добавки к кормам, то биотехнологический процесскормового продукта включает следующие стадии: ферментацию, стабилизациюаминокислоты в культуральной жидкости перед упариванием, вакуум — упаривание,стандартизацию упаренного раствора при добавлении наполнителя, высушивание иупаковку готового продукта, в котором должно содержатся не более 10 % основноговещества. Например, в промышленности изготавливают сухой кормовой и жидкийкормовой концентраты лизина наряду с кристаллическим лизином.(рис. 2)
Рисунок №2
/>
1 — емкость для культуральной жидкости (КЖ),
2 - ионообменныеколонны,
3 - сборник злюата,
4 - сборникфильтрата,
5 - емкость дляэлюата,
6 - насос,
7 - вакуум — выпарной аппарат,
8 - циклон,
9 - сушилкакормового концентрата,
10 - сборник,
11 - реактор — кристаллизатор,
12 - центрифуга,
13 - сушилка.
Есликонцентрат содержит 70 — 80 % сухих веществ, то достаточно устойчив противмикробной порчи за счет повышенной осмотической концентрации ингредиентов.[5]
3.4Получение аминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток
Экономическицелесообразным являются способы получения аминокислот с помощьюиммобилизованных ферментов и клеток. Сравнительно давно реализован процессполучения L — аспаргиновой кислоты из фумаровойи аммиака в одну стадию с помощью иммобилизованных клеток Е. coli или Pseudomonas aeruginosa, обладающая аспартазной активностью (смсхему)
/>
Аспартазакатализирует реакцию присоединения аммиака к фумаровой кислоте. Фермент виммобилизованном состоянии сохраняет активность на исходном уровне 2 -2,5недель и более.
L — Аспаргиновуюкислоту можно получить и с помощью иммобилизованных клеток, что существенноповышает длительность функционирования системы, производительность которой поцелевому продукту составляет около 2000 кг с 1м реактора. Периодическиеферментации используют при получений других L — аминокислот (глутаминовой, фенилаланина, лизина,триптофана и др. ). При этом культивируют обычно специальные мутантные штаммы,метаболизм которых по целевому продукту изучен достаточно полно. Так, например,установлено, что лимитирующем агентом коринебак герий, образующих глутаминовуюкислоту, является биотип в дозе 1 — 5 мкг/ л. Биотин индуцирует структурно — функциональные изменения в клеточной мембране, благодаря чему увеличивается еепроницаемость для глутаминовой кислоты, выходящей из клетки в культуральнуюжидкость. Отдельные штаммы продуцентов способны накапливать ее более 50 г/л намелассных средах.
Рольбиотина аналогична в случае получения пролина, являющимся производнымглутаминовой кислоты.
Несложностьэтой технологии и ее преимущества по сравнению с глубинной ферментациейнаглядно иллюстрируют опыт японской фирмы «Танабе Сейяку ». В 1973 году этафирма разработала способ получения аспарагиновой кислоты при помощииммобилизованных бактериальных клеток, обладающих аспартазной активностью.Аспартаза катализирует присоединение аммиака по двойной связи фумаровойкислоты, т.е. аспарагиновая кислота образуется в одной стадии и данныйбиотехнологический процесс можно отнести к категории биотрансформацииорганических соединений. Иммобилизованный в геле фермент функционировал хорошо,длительность его полуинактивации составила 1 месяц. Затем в геле иммобилизоваликлетки продуцента, дополнительно стабилизируя их путем химического связываниямежду собой и с гелем. Длительность полуинактивации клеток в этом случаеувеличивалась до 4 месяцев. Технологию биотрансформации фумаровой кислоты,таким образом, можно представить в такой последовательности:
выращиваниеклеток методом глубинной ферментации и их выделение центрифугированием;
иммобилизацияклеток биокатализатора в геле в виде гранул размером 2 -3 мм;
биотрансформацияфумарата аммония в колонке с катализатором в проточном режиме и получениераствора аспарагиновой кислоты;
кристаллизация,центрифугирование и промывка кристаллов.
Производительностьсистемы биотранеформации аспарагиновой кислоты 1 м биореактора 1700 кг.
3.5.Технология получения глутамата.
Воснове сверхсинтеза глутаминовой кислоты из глюкозы у этих бактерий лежат двабиохимических принципа: недостаток фермента а — кетоглутаратдегидрогеназы иблокировка биосинтеза биотина. Неспособность клеток синтезировать биотинприводит к увеличению проницаемости цитоплазмотической мембраны, что повышаетэкскрецию глутамата. Он образуется в результате аминирования а — кетоглутарата,неспособного к дальнейшим превращениям в цикле трикарбоновых кислот. Схемабиосинтеза глутамата из глюкозы у данного типа мутантов показана на рис. 3
Прибиосинтезе глутаминовой кислоты очень большое значение имеет концентрациябиотина в среде. Необходимо обеспечить его концентрацию 1 — 5 мкг /л. В этомслучае нарушается нормальный синтез фосфолипидов мембраны и последняястановится проницаемой для глутамата. При концентрации биотина 15 мкг/лнаблюдается интенсивный рост биомассы. Проницаемость цитоплазмотическоймембраны для глутамата можно снизить также при помощи пенициллина, добавляя егок среде во время логарифмической фазы роста. В этом случае фосфолипидыэкстрагируются из мембраны и транспорт глутамата может осуществляться в течение40 — 50 часов. Бактериальный синтез глутамата позволяет получать примерно 50 %- ный выход продукта из сахара и накапливать в среде ферментации до 200 г/лглутамата. Известны методы получения глутамата на этанольных средах ( до 60 г/л) или на ацетате (до 98 г/ л ).[6]
/>
/>
4. ПРОМЫШЛЕННЫЙСИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ
Промышленное производствоаминокислот осуществляется двумя способами: микробиологическим и химическим.
4.1 Микробиологическийсинтез
Микробиологический синтезоснован на выращивании определенных видов микроорганизмов на питательныхсредах, имеющих подходящий источник углерода. Чаще всего это сахара,содержащиеся, например, в патоке. Мутированные микроорганизмы с нарушеннымазотным обменом выделяют в раствор большое количество какой-либо однойаминокислоты. После окончания процесса ферментации аминокислоту выделяют израствора химическими методами
Путем микробиологическойферментации получают основное количество глутаминовой кислоты и весь лизин. Уэтого процесса свои преимущества и свои недостатки. С одной стороны, в нем малостадий и требуется относительно простая и универсальная аппаратура. С другойстороны, живые микроорганизмы, с которыми приходится работать, оченьчувствительны к малейшему изменению условий, а концентрация целевого продуктаполучается низкой, что ведет к увеличению размеров аппаратуры.
Существует способмикробиологического получения фенилаланина при помощи тирозин — иметиониндефицитного мутанта Brevibacterium lactofermentum. Впериодическом процессе ферментации достигнута концентрация продукта 24,8 г/л.Однако для данного процесса требуются сложные и дорогие среды. Определенныйинтерес представляют биосинтез фенилаланина ауксотрофным мутантом Е. coli, который можно культивировать вглюкозной среде с фосфатами. Процесс ферментации осуществляют доливным методомс рециркуляцией биомассы. Биомасса в реакторе 60 — му часу достигает 45 — 50г/л, а концентрация фенилаланина — 22,4 — 22,8 г/л. Продуктивность системы0,72-0,86 г/( лч ); выход продукта 0,11г.
4.2Химический синтез
Химический синтез болееуниверсален, чем микробиологический, и позволяет получать соединения любойвозможной структуры. Здесь используется непищевое минеральное сырье,достигается любая концентрация продукта, однако, как правило, процессмногостадиен и требует более сложной аппаратуры.
Оба способа обеспечиваютполучение природных аминокислот необходимой степени химической и оптическойчистоты. Так что в конечном счете, когда речь идет о промышленном производстве,последнее слово остается за экономикой: по данным зарубежных специалистов, прибольших масштабах химические методы становятся более рентабельными.
Наиболее широкоразработан промышленный синтез метионина- аминокислоты, главным потребителемкоторой является птицеводство. Исходным веществом служит пропилен — продукткрекинга нефти. Пропилен окисляется до акролеина, который в результате серииреакций, превращается в рацемический метионин.
/>
В результате химическогосинтеза обычно получается смесь равных количеств L и D — изомеров аминокислот, в то время как в состав белков входят исключительно L-изомеры. Эти же изомеры питательны. D-изомеры организмом, как правило, неусваиваются и являются балластом. Следовательно, необходимо разделение, чтонеминуемо отрицательно сказывается на экономике. В последнее время в областирасщепления рацемических смесей аминокислот достигнуты серьезные успехи. Вработах СВ. Рогожина и В.А. Даванкова показано, что оптически неактивныеаминокислоты, будучи ковалентно присоединены к нерастворимому полимерномуносителю, легко образуют комплексы с медью, никелем и т.п. другая рацемическаяаминокислота, находящаяся в растворе, занимает два вакантных координационныхместа у атома металла, причем прочность комплексов L — и D — изомеров различна. Сколь ни мало это различие, будучи повторенным многократно впроцессе хромотографии, оно обеспечивает полное или частичное разделениеоптических антиподов. Наилучшие результаты получены с DL — пролином, который может быть препаративно разделен наоптические изомеры.
Усилие многихисследователей направлены также на разработку такого химического синтеза,который давал бы только один желаемый природный оптически активный изомер — изомер, синтезируемый живой природой, — ассиметрического синтеза. В этомнаправлении за последние годы достигнуты серьезные успехи. В работах А. Кагана(Франция ) и Е, Корна ( США ) достигнуты практически количественные оптическиевыходы. Чрезвычайно заманчивым представляется воспроизведение путей синтезааминокислот природными ферментными системами. Большое количество таких синтезовосуществляется пироксальзависимыми ферментами, причем сразу получается нужныйоптический изомер аминокислоты. Большой вклад в изучение этих процессов сделанакадемиком А.Е. Браунштейном (Россия) и профессором Ю. Снеллом (США).
Российские ученыепоставили своей целью найти химические системы, которые могли бы не толькомоделировать биохимические реакции, но и осуществлять процессы, не проходящие вживом организме. В качестве такой системы были выбраны комплексы шиффовыхоснований аминокислот с ионами переходных металлов. Предпологалось, чтосалициловый альдегид в этих комплексах будет играть роль лиридоксаля,увеличивая реакционную способность С — Н — связи аминокислоты, ион металлабудет делать тоже самое, но еще удерживать систему в жестком плоском состоянии,что в природе обеспечивает белок фермента. Общая диссимметрия комплексапозволяла надеяться, что в природе обеспечивает белок фермента. Общаядиссиметрия комплекса позволяла надеяться, что реакция может быть проведенастереоспепифически, т.е. в результате дать оптически активную кислоту.
Такие реакции в природене идут, а практическая ценность их заключается в том, что при этом сразуполучается глутаминовая кислота. Таким образом, открывается путь нового общегосинтеза аминокислот, проходящего в чрезвычайных условиях.
Несравненно сложнееоказатось воспроизвести другую сторону действия природных ферментов — ассиметричеекий синтез. Для этого комплексы были разделены на оптическиактивные антиподы.
/>
/>
5.ПРИМЕНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Белкивсех организмов от вируса до человека состоят из 21 аминокислоты, которые посвоей биологической ценности делятся на заменимые ( их для построения белковорганизм может синтезировать сам с достаточной скоростью ) и незаменимые (их онсинтезировать не может и должен получать из вне из пищи ). Каждый белоксодержит определенное количество каждой аминокислоты. Если в потребляемом белкекакой — либо незаменимой аминокислоты нет или мало, белок организма не будетпостроен. Отсюда необходимость балансирования рациона, что приводит кувеличению их питательной ценности.
Нарисунке (4) в качестве этанола взят казеин- питательный животный белок.Заштрихованная в линейку часть каждой колонки соответствует питательнойценности природного белка в единицах КЭБ ( коэффициент эффективности белка).Добавление в продукт некоторого количества лизина, первой лимитирующейаминокислоты, приводит к резкому увеличению питательности, добавление второйлимитирующей аминокислоты повышает питательность до уровня животных белков.
Рис. 4Увеличение питательной ценности белка добавлением лимитирующих аминокислот вединицах КЭБ
/>
Балансирование рационашироко используется в сельском хозяйстве. По данным М.Ф. Томмэ, И.Ф. Ткачева,включение 0,2 — 0,5 % лизина в рацион поросят и цыплят позволяет снизить расходкормового белка на 25 % и повысить продуктивность животных на 10-13 %. Обобщаярезультаты исследований, как российских, так и зарубежных авторов получаем, чтопри организации производства 20 тысяч тонн лизина в год можно получитьдополнительно 1,2 миллиона тонн мяса и сэкономить 3,6 миллионов тонн белковогокорма. По мнению голландского экономиста Н. Маргудера, 0,125% лизина в кормесвиней, состоящем из кукурузной муки и земляного ореха, дают чистую прибыль100%.
Балансирование зерновыхпродуктов чистыми аминокислотами пока не нашло себе широкого применения впищевой промышленности, хотя оно улучшает питательные свойства растительногобелка, и, следовательно, увеличивает количество белка, пригодного дляиспользования в пищу. Последнее особенно важно, так как появляется реальнаявозможность обеспечить быстро растущие потребности в пищевом белке безодновременных изменений характера рационов и органолептических свойствпродуктов Не менее успешно применяются аминокислоты в медицине. После тяжелыхоперации, ожогов и т.п. организм человека очень часто не может усваивать белокв количестве, необходимый для процессов регенерации, и это приводит к ухудшениюсостояния больного. Тогда прибегают к аминокислотному питанию. Прекрасныйтерапевтический эффект, достигаемый в этих случаях, вызывает большуюпотребность в смесях аминокислот. Смесью, не содержащей фенилаланина, кормятдетей, страдающих фенилпировиноградной олигофренией.
Аминокислоты служатисходными веществами для синтеза полипептидов, многие из которых являютсясильнейшими физиологически активными соединениями, а также для создания другихлекарственных препаратов.
Наконец, в процессеполиконденсации аминокислоты образуют полимеры, которые, не обладаябиологической активностью белков, похожи на них своим строением и лимитируютнекоторые их важные физические свойства. Искусственные шерсть, шелк и кожа,полученные с участием аминокислот по эксплуатационным показателям не уступаютестественным материалам.
Несмотря на широкоеиспользование аминокислот в медицине, промышленности и сельском хозяйстве,главным их потребителем остается пищевая промышленность. Так, глутамат натрия (натриевая соль глутаминовой кислоты ) — мощный усилитель вкуса. Во многихстранах его добавляют во все продукты при консервировании, замораживании, придлительном хранении; он находит применение и в общественном питании и вдомашнем хозяйстве в виде смеси со столовой поваренной солью. Из смеси изаминокислот составляют также композиции, имитирующие вкус и запах пищевыхпродуктов.
Потребление аминокислот вмире возрастает ежегодно на 10 %. Их производство характеризуется следующимицифрами Аминокислота м/тод Цена, долл/год Метод. L — глутаминовая кислота 180000 0,5- 1 Микробиологический, химический. DL — метионин 32000 3 Микробиологический. L — лизин 8000 3 Химический. Глицин 2000 Химический. L — триптофан 20 Химический. L — треогшн 20 10 Химический, микробиологический.
Заключение
Данная курсовая работапосвящена промышленному биосинтезу аминокислот. Благодаря этой работе явыяснила, что существуют следующие способы получения аминокислот:
1. Биосинтез аминокислот,который включает в себя одноступенчатый и двухступенчатый методы;
2. Промышленный синтезаминокислот — микробиологический и химический синтез.
Рассмотрели получениеаминокислот с помощью иммобилизованных ферментов и клеток, а также технологиюполучения лизина и глутамата.
Установила применениеаминокислот не только в медицине, но и в сельском хозяйстве для того чтобыснизить расход кормового белка; и в пищевой промышленности в качествеконсервантов и усилителей вкуса
Списокиспользованных источников
1. Е.А. Строев. Биологическая химия. М.,Высшая школа, 1986.
2. М.Е. Беккер, Г.К. Лиепинын, Е.П.Райпулис. Биотехнология. М., ВО Агропромиздат, 1990.
3. У.Э. Виестур, И.А. Шмите, А.В. Жилевич.Биотехнология. Био технологические агенты, технология, аппаратура. Рига,Зинатне, 1987.
4. Г.К. Лиепинын,М.Э. Дунцэ. Сырье и питательные субстраты для промышленной биотехнологии. Рига,Зинатне, 1986.
5. Н.П. Блинов. Основы биотехнологии.СПБ., Наука, 1995.
6. Л.И. Воробьев. Промышленнаямикробиология. М., МГУ, 1989.
7. С.Д. Варфоломеев, С.В. Калюжный.Биотехнология. Кинетические основы микробиологических процессов. М., Высшаяшкола, 1990.
8. В.М. Беликов. Аминокислоты, иххимический синтез и применение. Вестн. АН СССР, 1973.
9. Дж. Бейли, Д.Оллис. Основы биохимической инженерии, т. 1. М„ Мир, 1989.
10. Г.С. Муровцев, Р.Г. Бутенко, Т.Н.Тихоненко, М.И. Прокофьев. Основы сельскохозяйственной биотехнологии. М., ВОАгропромиздат, 1990.
11. Биотехнология: принципы и применение.Под ред. И. Хиггинса, Д.Беста, Дж. Джонса. М., Мир, 1988.