Введение
Лекции, приведенные ниже, читает преподаватель СевКавГТУ Куликова Валентина Васильевна.
Они тиражировались в банке рефератов, данный текст является более полной версией предыдущего.
Внимание! Текст годен к использованию в научных работах только после редактирования, т.к. содержит сокращенные слова. Эти сокращения рекомендовал лектор. Вот некоторые из них:
pI – изоэлектрическая точка,
PSE и DFD – пороки, свойственные мясу полученному от стрессированных животных,
АТФ – аденин-три-фосфат,
ВСС - водосвязывающая способность,
ВМС – высокомолекулярные соединения,
КРС – крупный рогатый скот,
Ме – металлы,
МРС – мелкий рогатый скот,
ПАВ – поверхностно активные вещества,
Св. – свинина,
ЦНС – центральная нервная система,
ФТС – физико-технологические свойства.
Лекция 1. 17.02.06.
Тканевой состав мяса.
Мышечная ткань. Биохимические проц. протекающие в ней.
На долю мышечной ткани приходится от 50 до 70% массы тела животного. Содержание обратно пропорционально содержанию жировой ткани, зависит от породы, возраста, упитанности и др. Она придает мясу специфический вкус, запах, цвет и является источником белка.
Химический состав ткани:
1. влага – 70-75%
2. белки – 20%
3. липиды – 3%
4. минеральные вещества – 1.5%
5. углеводы – 1%
6. азотистые экстрактивные вещества – 1.5%.
Высокое содержание H2O свидетельствует об активном метаболизме при жизни животного. Вода по свойствам неоднородна, различают 4 формы её связи:
1. химическая,
2. адсорбционная,
3. осмотическая,
4. капиллярная.
Наиболее прочно удерживается химически связанная в виде OH- групп или входящая в состав кристаллогидрата.
К прочно связанной относят адсорбционную, которая удерживается белками, углеводами и фосфолипидами. Гидратация молекул обусловлена дипольным строением воды, наличием у белка функциональных групп COO- и NH4+ , OH-, пептидных и других связей. Диполи воды образуют гидратные слои вокруг функциональных групп и белковой молекулы в целом. Таких слоев может быть до пяти. Доля такой влаги 6-15%.
Слабосвязанной – 50-70%. Она удерживается за счет осмоса и в результате заполнения макрокапилляров. Отпрессовывается или удаляется центрифугированием.
Для характеристики содержания свободной влаги используют показатель активность воды. Обозначается Aw:
Aw=P/P0
где: P – давление паров воды над поверхностью продукта,
P0 – давление насыщенного водяного пара при данной температуре.
Aw=0.96-0.99 для мяса при t=20˚C. Это идеальные условия для развития микрофлоры, т.к. микроорганизмы развиваются при Aw=0.6-1.0. Aw влияет на скорость ферментативных реакций, однако его можно регулировать и тем самым регулировать сроки хранения.
Эластичность, упругость, плотность мышц зависит от состояния белков и их связей с водой. В соответствии со структурой мышечного волокна различают белки:
1. миофибрилл,
2. саркоплазмы,
3. ядер,
4. сарколеммы.
Саркоплазма – миоген, миоальбумин, миоглобин, глобулин-X, миопротеиды, кальмодулин.
Миофибриллы – миозин, актомиозин, актин, тропомиозин, тропонин, α- и β-актинины.
Белки ядер – нуклеопротеиды, кислый белок, остаточный белок.
Сарколемма – коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды, неирокератины, липопротеиды.
Саркоплазматические белки растворимы в воде и растворах солей (альбумины). Это сложная смесь из 50 фракций. Некоторые является ферментами гликолитического цикла, имеют глобулярную структуру, высаливаются при 100% насыщении (NH4)2SO4.
Миоген – 20% от всех белков. По молекулярной массе различают три фракции A, B и C. pI = 6.0-6.6, температура денатурации 55-66˚С.
Миоглобин – обуславливает цвет мяса. 1% по массе. Дыхательный пигмент, по строению похож на гемоглобин. Состоит из белковой и небелковой частей. Полноценный, pI = 7.0, температура денатурации = 60˚С. Миоглобин фиолетово-красного цвета. Легко окисляется, из-за большого числа ненасыщенных связей, взаимодействует с CO2, NO, H2S. При взаимодействии с O2 воздуха переходит в оксимиоглобин (приобретая пурпурно-красную окраску).
Оксимиоглобин присутствует только на поверхности и яркая окраска сохраняется только до тех пор, пока соотношение между Mb и MbO2 = 1/1. При более глубоком окислении железо переходит в трехвалентное с образованием метмиоглобина, который имеет коричневую окраску; такая окраска становится заметной, когда содержание его достигает 60%.
На глобулины-X приходится около 20% всех белков. pI = 5.2, температура денатурации = 50˚С биологическая роль неясна. Все белки саркоплазмы полноценные.
Белки миофибрилл – извлекаются труднее, т.к. образуют комплексы. Растворимы в растворах солей средней концентрации, высаливаются при 50% насыщении (NH4)2SO4., полноценные.
Миозин-40% от белков. Из-за высокого содержания ГЛУ и АСП имеет высокий заряд, большое количество полярных групп и высокую гидрофильность, большое сродство к Ca и Mg. pI = 5.4, температура денатурации = 50˚С. Обладает максимальной растворимостью при 5˚С.
Лекция 2. 24.02.06.
Молекула миозина несимметрична. Отношение длинны к диаметру 100/1. Состоит из двух субъединиц, которые называются меромиозины (легкого L-меромиозина и тяжелого H-меромиозина).
В H-меромиозине (головке) 2 активных центра:
1. для соединения с актином;
2. гидролизует АТФ с образованием АДФ и фосфорной кислоты.
Этот фермент, называется меозин-АТФаза.
Актин – 10-15% от белков. Полноценный. 2 формы: глобулярная и фибриллярная. Димер глобулярного полимеризуется в фибриллярный в присутствии солей и АТФ. pI = 4.7, температура денатурации = 50˚С.
Актомиозин – состоит из двух белков: актина и миозина. Нерастворим в воде, в присутствии АТФ диссоциирует на актин и миозин. Возможна и обратная реакция при сокращении. В комплекс с миозином может вступать как фибриллярный, так и глобулярный актин, но сократительной способностью обладает только фибриллярный.
Тропомиозин – 2.5%, неполноценный (не содержит ТРИ). Биологическая роль – регулирует длину нитей фибриллярного актина. pI = 5.1, температура денатурации = 50˚С.
Тропонин – сферическая молекула, из трех единиц, связанных нековалентными связями:
1. ингибирующая – исключает взаимодействие актина с миозином;
2. кальций связывающая единица
3. тропонин связывающая единица
Основными функциональными свойствами мышечных белков является способность их связывать воду, жир, образовывать гели, эмульсии.
Прижизненная динамика мышц.
Мышечные сокращения происходят под действием Центральной Нервной Системы. В состоянии покоя миозин не связан с актином, но проявляет АТФ-азную активность и стимулирует переход глобулярного актина в фибриллярный. В покоящейся мышце фибриллярный актин не может соединяться с миозином т.к. продукты гидролиза удерживаются в комплексе миозин АДФ-Pi, блокируя активный центр.
Сокращение мышц зависит от концентрации катионов Ca. В состоянии покоя белок саркоплазмы Кальмодулин удерживает катионы Ca в саркоплазматическом ретикулуме (сеть трубочек и мембран, окружающих миофибриллы). Концентрация Са в саркоплазме снижается до 10-6 моль. Когда первый импульс достигнет мышечного волокна, он деполяризует саркоплазму и это приводит к высвобождению катионов Са, росту их концентрации в саркоплазме и связыванию их с тропонином. При этом меняется структура этого белка за счет утяжеления кальцийсвязывающей единицы, смещается ингибирующая единица и становится возможным взаимодействие фибриллярного актина и комплекса миозин-АДФ-Pi.
Миозин взаимодействует с фибриллярным актином. Продукты гидролиза отделяются от актино-миозинового комплекса, освобождается энергия 12 ккал/моль, и происходит сокращение мышечного волокна.
Катионы Са возвращаются в саркоплазматический ретикулум ТнI препятствует взаимодействию актина и миозина. Актин теряет сродство к миозину и отделяется от него. Мышца расслабляется.
Ферменты мышечной ткани.
Небелковые компоненты.
В мышечной ткани боле 50 ферментов. В жидкой части саркоплазмы есть полная система гликолитического цикла и различные гидролазы. В митохондриях сосредоточены ферменты, принимающие участие в окислении жирных кислот, дезаминирования и переаминирования аминокислот. Ферменты присутствуют в ядрах и микросомах. Специфическими свойствами обладают протеазы мышечных волокон, которые называют катепсинами. Проявляют максимальную активность при pH = 5. Различают 4 группы катепсинов, которые по действию близки к пепсину, трипсину, амино- и карбоксипептидазе.
С проявлением активности этих ферментов связаны процессы созревания в послеубойный период.
В саркоплазме, митохондриях и рибосомах выделены протеиназы с максимальной активностью при рН = 7.0 - 8.0 (в присутствии Са). Их называют кальпаины.
Ферментативной активностью обладают миозин и миоген, который является фруктозо-дифосфотазой.
Липиды.
В мышечной ткани присутствует 2 группы липидов:
a. пластический материал, входит в состав оболочек ядер, гранул (это фосфатиды и стерины).
b. триглицериды, которые встречаются в саркоплазме в виде жировых включений.
Содержание липидов зависит от пола, вида, возраста, условий содержания и кормления.
Углеводы.
Гликоген – полисахарид, построенный из сотен молекул α-глюкозы. Он подвергается анаэробному гликолитическому распаду, с образованием молочной кислоты и фосфорных эфиров гексоз. Может распадаться гидролитическим путем до мальтозы и глюкозы. Мальтоза под действием мальтазы распадается до глюкозы. Образует комплексы с белками.
Содержание гликогена зависит от упитанности животных и колеблется от 0,5 до 2%. От превращений гликогена после убоя зависит характеристики и сроки хранения мяса.
Лекция 3. 3.03.06.
Азотистые экстрактивные вещества в мышечной ткани.
Экстрагируются водой, условно делят на:
1. азотистые основания
2. свободные аминокислоты
3. азотистые вещества.
Азотистые основания это основания группы карнозина, креатина, холина, пуриновые и пиримидиновые основания.
Свободных аминокислот содержится 0.7%. Преобладает ГЛЮ.
К прочим азотистым веществам относят органические фосфаты (АТФ, креатинфосфат, инозифосфат и др.) обладающие энергией фосфорных связей.
Минеральные вещества в мышечной ткани.
Ионы натрия, кальция, магния, калия участвуют в поддержании осмоса, электролитического равновесия внутри и вне мышечного волокна.
Ион натрия сосредоточен в неклеточной жидкости, связан с хлором и бикарбонатными ионами.
Калий, кальций, Магний связаны с белками, они принимают участие в мышечном сокращении.
Марганец, цинк, кобальт активизируют мышечные протеазы.
Соединительная ткань.
Является важным компонентом мяса и состоит 16% от массы всей туши, все её разновидности в организме – 50%. Входит в состав хрящей, связок, кожи, внутренних органов, межклеточного вещества мышц и стенок кровеносных сосудов.
Состоит из клеток и межклеточного вещества, которое в свою очередь содержит волокна и т.н. основное межклеточное вещество.
1. влага
2. белки
3. липиды
4. минеральные вещества
5. др.
Характеристика белкового состава соединительной ткани.
Коллаген – 1/3 от белков соединительной ткани. Фибриллярный. Его молекула – это три полипептидных цепи, свернутых в виде каната вокруг общей оси (тропоколлаген). Образует четвертичную структуру, агрегируя в продольном направлении, которая называется тропофибрилла. Они в свою очередь объединяются в фибриллы, которые ориентированы как в продольном, так и в поперечном направлении.
Это неполноценный белок, отсутствует ТРИ, ЦИС, мало МЕТ и ТИР. Много ГЛИ и ПРО, оксипролина и оксилизина.
Нерастворим в воде, набухает в 2 раза. При сдвиге рН в кислую сторону, набухание увеличивается до 7 раз.
Устойчив к действию пепсина и трипсина, но расщепляется ферментами поджелудочной железы – коллагеназой. При умеренном тепловом нагреве в воде до 63˚ сокращается длинна волокон до 1/3 за счет частичного распада поперечных мостиков и водородных связей. Это явление получило название сваривание коллагена или денатурация. При длительном нагреве до 90˚ - распадается с образованием глютина и желатина, растворимых в горячей воде, а при остывании образующих гели. При повышении температуры или при более длительном нагреве они распадаются до глютоз и желатоз, которые не дают застудневающих растворов.
Основными физико-технологическими свойствами коллагена является хорошая набухаемость, нерастворимость в воде, низкая жиропоглощающая способность. После термообработки образование застудневающих растворов с высокой водосвязывающей способностью.
Содержание коллагена в виде соединительной ткани в мясных продуктах до 15% рассматривается как положительный факт, т.к. в этом случае коллаген выполняет роль пищевых волокон.
Эластин – входит в состав эластических волокон. По механическим свойствам аналогичен каучуку. Нерастворим в холодной и горячей воде, растворах солей, разбавленных кислотах и щелочах. Только концентрированная серная кислота оказывает слабое воздействие. Не денатурирует при нагревании. Неполноценный. Под действием элластазы поджелудочной железы за 24 часа делится на три фрагмента: белковый, липидный и углеводный.
Ретикулин – состоит из тонких, поперечно исчерченных фибрилл. Это сложный белок, простетическая группа – полисахарид. Неполноценный. Устойчив к длительному нагреву в воде, к действию кислот и щелочей.
Кроме склеропротеинов в соединительной ткани присутствуют альбумины и глобулины.
Основное вещество соединительной ткани состоит из мукополисахаридов и гликопротеидов. Мукополисахаридами является георулоновая и хондроитинсерная кислота, обладающая фагоцитарными свойствами. Они не существуют в свободном состоянии, и чаще ковалентно связаны с белками. Их называют протеогликанами. В водном растворе они дают гели. Это поливалентные анионы, поэтому они могут связывать катион кальция, который способствует их агрегации.
Гликопротеиды основного вещества соединительной ткани являются сложными белками. К ним относят муцины и мукоиды.
Жировая ткань.
Это разновидность рыхлой соединительной ткани, в которой много клеток, центральная часть которой полностью заполнена жировой каплей. Межклеточное вещество мало развито. Находится главным образом в брюшной полости (сальник, околопочечный жир, брыжейка), под кожей, между мышцами и в других местах. Содержание жировой ткани зависит от питания, активности, возраста и состояния здоровья. Основная ценность ее – это колоссальный запас энергии. При жизни животного она участвует в выполнении механической работы, несет защитную и регуляторную функции. Жировую ткань используют для получения пищевых топленых жиров и в производстве мясопродуктов.
Химический состав.
1. липиды 98%
2. белки 7%
3. влага 2%
Белки – коллаген, эластин, альбумины, глобулины. При вытопке они выделяются в виде шквары.
Из ферментов в жировой ткани особенно активны липазы.
Липиды – это смесь триглицеридов, и немного ди- и моноглицеридов, свободных жирных кислот.
Лекция 4.10.03.06.
В составе липидов преобладают насыщенные жирные кислоты: олеиновая, пальмитиновая и стеариновая. В небольших количествах присутствуют ненасыщенные жирные кислоты – ленолевая и линоленовая.
В зависимости от жирнокислотного состава, находим t плавления, и консистенция жиров.
Чем ниже t плавления – тем больше в жире ненасыщенных жирных кислот.
МРС - 50˚С;
КРС - 45˚С;
Св. - 36˚С;
Пернатые - 28˚С.
Лучше усваиваются жиры с низкой температурой плавления, т.к. они легче эмульгируются и гидролизуются липазой.
Кроме триглицеридов в небольших количествах присутствуют липоиды, это – фосфаты, стерины, стероиды.
Присутствуют жирорастворимые витамины А, D, Е, К. Животные жиры окрашены каротиноидами, которые являются провитаминами.
Содержание кератина и витамина Е продлевает сроки хранения. На них влияет жирокислотный состав: чем больше ненасыщенных кислот, тем меньше сроки хранения. Жиры – вещества с низкой полярностью, они не растворимы в воде, но могут образовывать эмульсии. На их стабильность влияет:
1) вид жира,
2) температура плавления,
3) степень измельчения,
4) наличие эмульгаторов и их концентрация,
5) температуры среды,
6) рН,
7) присутствие ПАВ.
Основные превращения, протекающие в жировой ткани и пищевых топленых жирах.
При переработке и хранении жировой ткани и пищевых топленых жиров, протекают биохимические и физико-химические процессы, приводящие к изменению органолептики снижению пищевой ценности. Различают гидролитические и окислительные процессы.
Гидролиз липидов главным образом обусловлен присутствием в ткани воды и липазы (тканевой или микробиальной). В ходе гидролиза увеличивается содержание свободных жирных кислот и скорость процесса зависит от влажности сырья, температуры, загрязнений, кровяных сгустков,. Количество свободных жирных кислот оценивают по величине кислотного числа.
Липаза – инактивируется при +60˚С, снижает активность при отрицательной температуре, но проявляет ее даже при -40˚С. Поэтому жир сырец нужно переработать сразу в парном состоянии или немедленно консервировать. Высокое содержание свободных жирных кислот ускоряет процесс окисления.
Гидролиз жиров возможен в присутствии кислот и щелочей, при нагреве выше 100˚С.
Наиболее опасным видом порчи является окислительная. Она протекает при низких температурах, в присутствии О2 воздуха, и резко снижает биологическую ценность продукта, т.к. уменьшается содержание ненасыщенных жирных кислот и жирорастворимых витаминов. Окисление липидов мясопродуктов приводит к витамином группы В, и образованию липид-белковых комплексов, а также токсичных и концерагенных веществ.
Механизм окисления.
Его рассматривают с позиции перекисной теории Баха, и теории разветвленных цепных реакций Семенова.
Первичными продуктами реакции являются перекиси. Их образование имеет характер цепной реакции.
Молекула свободной жирной кислоты (RH) поглощает квант света (hν) и переходит в возбужденное состояние. Гидроперекиси нестойки, распадаются с образованием активных радикалов. Их образование приводит к развитию вторичных реакций, в результате которых накапливаются альдегиды, кетоны, оксисоединения, низкомолекулярные кислоты, продукты полимеризации и поликонденсации оксикислот.
Перекиси и гидроперекиси не обладают запахом и вкусом, а продукты их окисления имеют неприятный вкус и аромат. О содержании перекисей судят по величине перекисного числа, которое выражается в %I. Это количество грамм йода, вытесненного из йодистого калия перекисями, содержащимися в 100 граммах жира. По величине перекисного числа жира, делают заключение о глубине окислительной порчи. Для этих целей используют шкалу Зиновьева.
Свежесть
Перекисное число %I
Свежий
,03
Не подлежащий хранению
,03-,05
Сомнительная свежесть
,06-,1
Испорченный
>,1
В свежем жире перекисей нет. На начальных стадиях хранения величина перекисного число не изменяется. Этот период называют индукционным, по истечении которого жир начинает быстро портится. Продолжительность его зависит от наличия антиоксидантов, и жирнокислотного состава.
Минимум - у свиного. Окисление ускоряется в присутствии Ме, Gb, активно ускоряет окисление ферменты микроорганизмов – оксидоредуктазы.
Лекция 5. 17.03.06.
Накопление низкомолекулярных жирных кислот, кетонов, альдегидов приводит к появлению прогорклого вкуса, и резкого неприятного запаха. Этот вид порчи называется прогорканием. Не пригодны к употреблению.
Осаливание характеризуется исчезновением окраски, появляется салистая консистенция. Обесцвечивание - из-за разрушения каротинов, салистая консистенция – это образование ВМС в ходе полимеризации и поликонденсации оксикислот.
Для остановки окисления используются антиокислители. Они окисляясь сами предотвращают окисление липидов.
Различают природные и искусственные антиокислители. К природным относят β-каротины, токоферол (Е), К, который вводят в концентрации от ,01 до ,1% от массы липидов (фракций). Из синтетических используют БОА и БОТ (бутил окси анизол и толуол), доза ,02% к массе липидов.
Костная ткань.
Состоит из остеонов и межклеточного вещества. Большое сод. коллагеновых волокон и минеральных солей.
Кости по структуре и характеру технологической обработки делят на:
1. трубчатые,
2. пластинчатые.
Химический состав: вода – 20-25%, белок – 30%, минеральные вещества – 45%.
Соли Са фосфаты (80%), карбонаты, фториды, хлориды
Соли Мg, Na и Ка.
Соли Са обр. кристаллы гидроксилаппатита, поэтому у кости модуль упругости бетона.
Белки это 95% коллаген (оссеин) и небольшое количество протеогликана.
Коллагеновые фибриллы зацементированы водородными и солевыми связями с минеральными веществами, что придает твердость и упругость кости. В трубчатой кости содержится желтый костный мозг, в котором 90% липидов. В пластинчатых содержится красный костный мозг, содержащий 18% липидов.
Пищевая ценность мяса и продуктов из него.
Ценность – это интегральный показатель. Включает биологическую, энергетическую ценность, переваримость, органолептические показатели, безвредность.
ПЦ=БЦ+ЭЦ+Пер+Усв+Орг+Без
Энергетическая ценность – энергия, которая освобождается из пиши при биологическом окислении. При окислении:
1. Белка 4Ккал/гр.
2. Углеводов 4
3. Жиров 9
Мясные продукты имеют энергетическую ценность от 100 до 350 ккал/100гр.
Биологическая ценность определяется химическим составом: содержанием белков, жиров, углеводов, экстрактивных, витаминоподобных веществ, макро и микро элементов, набором и содержанием незаменимых аминокислот, а в жирах – полиненасыщенных жирных кислот.
Чаще всего под биологической ценностью понимают качество белкового компонента продукта (сбалансированность аминокислотный состав, уровень переваримости и усвояемости). Суточная потребность белка 70г на 1 кг массы. Важно, чтобы белки были полноценными.
Функции белков:
1. Пластическая,
2. Транспортная,
3. Каталитическая,
4. Регуляторная,
5. Энергетическая.
В питании главная роль принадлежит 8-ми незаменимым аминокислотам: ВАЛ (валин), ЛЕЙ (лейцин), ИЗО (изолейцин), ТРИ (триптофан), ТРЕ (треонин), ФЕН (фенилаланин), АЛА (аланин), и четыре условно незаменимые – гистидин, аргинин, цистеин и тирозин.
Для оценки потенциальной биологической ценности сравнивают содержание каждой незаменимой аминокислоты в 100 гр. белка с содержанием этого белка в эталоне.
Аминокислотный скор.
Содержание аминокислоты в 100 гр. делят на содержание этой аминокислоты в 100 гр. эталона ФАУ.
Если скор Животные белки наиболее близки к белкам человека, поэтому 60% от суточной нормы должны составлять они.
Белково-качественный показатель.
Для оценки биологической ценности мяса и мясных продуктов можно рассчитать белково-качественный показатель – это отношение ТРИ к оксипролину.
ТРИ содержится только в белках мышечной ткани, его нет в коллагене. Оксипролин содержится только в соединительных тканях.
Самый высокий БЕЛКОВО-КАЧЕСТВЕННЫЙ ПОКАЗАТЕЛЬ имеет свинина (7,2), птица – 6,7, КРС – 6,4, МРС – 5,2.
Биологическая ценность мяса зависит от содержания полноценных, легкоусвояемых белков. При содержании в мясе более 30% соединительно-тканных белков Пищевая ценность снижается, т.к. коллаген по состав неполноценный. Однако соединительные ткани играют большую роль в процессе пищеварения, аминокислоты образующиеся при их гидролизе дополняют аминокислоты химуса, а коллагеновые волокна могут выполнять роль балластных веществ, регулируя процессы пищеварения и способствуя выводу шлаков и токсичных веществ. Вторым важным компонентом в составе мяса является жир, который представлен триглицеридами. Это источник энергии и содержит ненасыщенные кислоты и жирорастворимые витамины. Суточное потребление жира 90 гр. в том числе ¼ растительных, содержащих 3гр. полиненасыщенных кислот. Избыток жиров приводит к нарушению обмена, ожирению, атеросклерозу и заболеванию печени.
Жиры необходимы в питании. Их недостаток сокращает жизнь, нарушает деятельность ЦНС, снижает иммунитет, нарушает усвояемость белков. Оптимальное соотношение белок/жир – 1/1.
Лучше усваиваются жиры, t плавления кот. Лекция 6.
Переваримость и усвояемость.
Это способность белков расщепляться до аминокислот и пептидов, которые могут быть резорбированы (усвоены) кишечником. Зависит от природы белка, его структуры. Мышечные белки усваиваются лучше других. Нативные белки усваиваются хуже денатурированных. Одним из факторов усвоения является диспергированность, чем она выше – тем лучше усваивается продукт.
На переваримость влияет образование надмолекулярных структур.
Переваримость жиров зависит от состава, t плавления, от степени эмульгирования, от глубины гидролиза.
Жиры гидролизуются под действием липазы до глицерина и свободных жирных кислот.
Говяжий усваивается на 85%, свиной на 98%.
Органолептические признаки.
Влияют на пищевую ценность, воздействуя на органы чувств, возбуждая деятельность пищеварительного тракта.
Зависят от вида изделий, химического состава, степени созревания мяса, условий обработки, использования добавок.
Безвредность.
Диоксиды, соли тяжелых Ме, регуляторы роста.
Влияние прижизненных факторов.
Вид, порода, пол, возраст, упитанность, технология выращивания.
Свинина имеет более нежную консистенцию, повышенное содержание жировой ткани, оригинальный вкус, поэтому промышленное значение свинины определяется как мышечной, так и жировой ткани.
Говядина имеет более грубые мышечные волокна, содержит меньше жира, имеет более яркий цвет и высокое содержание белков.
Животные разных пород дают мясо разного качества. Мясные породы КРС имеют хорошо развитую мускулатуру и дает сочное, нежное мясо. Для молочных и мясомолочных пород характерно повышенное содержание соединительной ткани, меньшее содержание жировой, низкие органолептические показатели.
Пол и кастрация влияют на выход и качество мяса. Такие животные развиваются медленно, их мясо имеет характерный «мраморный» рисунок.
С возрастом в мясе самцов увеличивается содержание влаги, возрастает доля соединительной ткани, мясо темнеет.
Мясо хряков, боровов и супоросных маток имеет неприятный запах.
Мясо самок имеет тонкое волокнистое строение и более светлую окраску.
Лекция 7. 01.03.06.
С возрастом мясо грубеет, белок утолщается, упрочняется коллаген, повышается доля элластиновых волокон, повышается содержание жира и уменьшается содержание воды.
Лучшие характеристики формируются у мяса к 12 – 18 мес., у свинины – к 8-ми.
Влияние рациона, который должен быть сбалансирован по грубым кормам и концентратам, по макро- и микроэлементам, который должен обладать высокой энергетической ценностью. От качества рационов зависит категория упитанности животных. При недостатке питательных веществ в мясе нарастает содержание влаги, идет усадка мышечных волокон, нарастает жесткость волокон. При откорме кукурузой мясо более светлое, шпик твердый и стойкий к окислению.
Качественные характеристики мяса зависят от условий выращивания и от климатических условий. Выращенные на промышленной основе имеют высокое содержание мышечной ткани, но при переработке могут давать PSE и DFD пороки, иметь рыбный или нефтяной запах, за счет включения в состав кормов рыбной муки, и белка полученного на основе парафинов нефти. Скот выращенный в регионах с жарким климатом содержит больше мышечной и меньше жировой ткани.
Биохимия крови.
При жизни выполняет 5 функций:
1. Дыхательная.
2. Питательная.
3. Выделительная.
4. Регуляторная.
5. Защитная.
Является разновидностью соединительной ткани, состоит из: клеток (форменных элементов) – 40%, межклеточного вещества (плазмы) – 60%. Плазма жидкость желтого цвета из-за Билирубина и каротиноидов.
Содержание крови:
· у КРС – 7% от массы
· у пернатых до 8%
· у свиней – 4,5%
При обескровливании собирается 55% крови. Химический состав зависит от вида, возраста, упитанности, условий содержания, пола.
Вода 80%
белок 17%
липиды 0,3%
Другие органические вещества 0,5
Минеральные вещества 0,9
Характеристика белков крови.
Плазма.
Содержание белков – 7%.
Кол-во фракций > 40, но основных 3, это фибрин, альбумин и глобулин. Присутствуют специфические белки – трансферрин и целлоплазмин.
Присутствуют ферменты, гормоны, все витамины группы В.
Альбумины поддерживают осмотическое давление, регулируют кислотно-щелочное равновесие, транспортируют жирные кислоты, липиды, углеводы, лекарственные вещества. Полноценные, перевариваются, растворимы в воде, высаливаются (NH4)2SO4 – 100%, pI = 4.7, tденатурации = 65˚
Глобулины (α,β,γ фракции) – полноценные, легко усваиваются, участвуют в переносе углеводов, фосфатидов, холестерина, гормонов, минеральных ионов. Растворимы в рассолах, высаливаются при насыщении на 50% (NH4)2SO4. pI = 5.1-6.2, t денатурации = 60°С.
Фибриноген – полноценный, растворим в воде. Фибриллярное строение. М = 400000, pI = 6.3, температура денатурации = 60°C. Главный компонент свертывания крови.
Белки плазмы обладают ценными техническими свойствами.
Альбумины – взаимодействуют с другими белками, углеводами, липидами, обладают высокой водосвязывающей способностью.
Глобулины – эмульгаторы.
Фибриноген – дает гели.
Гемоглобин – сложный белок, состоящий из глобина и гемма.
ГЛОБИН – неполноценный (нет ИЗО, мало МЕТ). Этот белок богат Fe, содержание которого в 12 раз больше, чем в мышцах. Легко окисляется с образованием оксигемоглобина, который диссоциирует на гемоглобин и О2.
Биохимические и физико-химические превращения в крови.
После убоя идет распад гликогена с образованием молочной кислоты, и распад АТФ. Поэтому рН смещается до 7,3. Это вызывает повышение активности протеаз и гидролиз белков, но наиболее важным процессом является ферментативный процесс свертывания крови.
Свертывание крови.
Переход растворимого фибриногена в нерастворимый фибрин.
Время от убоя до свертывания:
1. Птица – 1 мин.
2. Св. – до 5
3. КРС – 10
4. МРС – до 8 мин.
Лекция 8. 06.04.06.
Т.к. свертывание крови затрудняет ее переработку, прибегают к её стабилизации, путем исключения или снижения активности компонентов свертывания.
Физиологические и нефизиологические стабилизаторы:
1. Физиологические – предотвращают прижизненное свертывание. Это гепарин (сульфатированный полисахарид). Вырабатывается тучными клетками, расположенными вдоль стенок кровеносных сосудов. Гепарин присутствует в мышцах, легких, шляме.
2. Нефизиологические. При сборе крови на пищевые цели вводят минеральные или органические соли: оксалаты, цитраты, одно- и двухзамещенные фосфаты, пирофосфаты, сульфаты, которые связывают катионы Са с образованием нерастворимых солей.
Вывод кальция возможен с помощью ионообмена, при котором достаточно снижение концентрации на 50%.
Возможно угнетение активности ферментов (ингибирование) – это Mg, Zn, Be, которые снижают активность тромбокиназы. Нейтральные соли щелочных Ме, которые тормозят переход фибрин мономера в фибрин полимер. Например 3% NaCl.
Торможение ферментативных реакций достигается понижением t, сдвигом рН.
Для стабилизации технологической крови используют синтетические стабилизаторы – сенантрин 130, аналогичный гепарину.
Гемолиз.
При хранении и переработке крови гемоглобин может переходить из эритроцитов в плазму, окрашивая её в алый цвет. Кровь – «лаковая».
Его могут вызывать органические растворители (спирт), ПАВ (желчь, мыло), механические воздействия, замораживание, разбавление, соли тяжелых металлов (особенно Fe).
Для получения светлой плазмы не допускают гемолиза.
Гемолиз может вызвать: плохая очистка сепаратора от моющих средств, консервирование спиртом, рост кристаллов льда при высоких температурах замораживания, неравномерная подача на сепаратор, плохая его регулировка, использование центробежных насосов.
Биохимические превращения в крови под действием микрофлоры.
Изъятая кровь – стерильна и обладает бактерицидными свойствами, но является питательной средой для микрофлоры, быстро портится. Под влиянием микрофлоры идет гнилостное разложение белков, накопление дурно пахнущих веществ: меркаптана и скандола. Идет гемолиз, окисление гемоглобина, образованием зеленых пигментов, наложение цветов придает крови темный цвет.
Минимальное загрязнение приводит к быстрой порче и накоплению пирогенных веществ.
Для задержки развития микрофлоры в кровь добавляют нетоксичные консерванты NaCl, фибризол. В кровь, идущую на технические цели добавляют сильные антисептики: крезол и фенол.
Автолитические изменения мяса.
При жизни в тканях идет анаболизм, т.е. синтез и распад уравновешены. После убоя в мясе преобладают процессы распада (ферментативный и автолитический). Эти процессы идут в анаэробных условиях. Сначала идет накопление продуктов распада, влияющих на биохимические реакции.
Различные стадии автолиза (здесь и далее все процессы приведены для говядины, при температуре 0˚С.
агрязнение приводлитобр. зеленых пигментов, наложение цветов придает крови темный цвет.
лоры, быстро портится. кроорг. . под действием таллов льда при высоких температурах замораживания, неравномерная подача на сепа
До 2-х часов после убоя
Парное мясо
До 18
Окоченение
До 48
Разрешение окоченения
От 48
Созревание мяса
Глубокий автолиз
На первой стадии наиболее заметные изменения происходят с углеводами и органическими фосфатами. Из-за высокого рН катепсины неактивны.
Гликоген – после убоя его синтез невозможен, начинается анаэробный полиферментативный распад, путем фосфоролиза с образованием молочной кислоты и амилолиза с образованием редуцирующих углеводов.
гликоген
молочная кислота
сахара
гликоген
Скорость этих процессов можно регулировать путем введения NaCl (приостановить) или электростимуляцией (ускорить).
Через сутки после убоя гликолиз приостанавливается из-за отсутствия АТФ, накопление молочной кислоты подавляет фосфоролиз.
Лекция 9.
При нормальном течении автолиза рН снижается с 7,2 до 5,6.
Мясо стрессированных животных характеризуется аномальным течением автолиза. Если гликоген распадается и при жизни, то молочная кислота не накапливается и рН мяса высокое (выше 6,3).
DFD-мясо.
Если гликоген интенсивно распадается сразу после убоя в течение одного часа, то рН может достигать значений 5,2.
Для мяса с нормальным ходом автолиза на снижение рН влияет температура. Конечное значение 5,5 при 37˚С достигается за 4 часа (вместо 24).
Изменение величины рН приводит к важным последствиям:
1. Снижается растворимость мышечных белков. При pI падает ВСС и уровень гидролизации.
2. Накопление лактата влияет на миграцию протонов кальция.
3. Набухает коллаген.
4. Повышается активность катепсинов (оптимум действия 5,3).
5. Повышается стойкость к микрофлоре.
6. Разрушается бикарбонатная буферная система с выделением СО2.
7. Создаются условия для нормального протекания реакций цветообразвания.
8. Ускоряется процесс окисления жиров.
9. Меняется органолептика мяса.
Распад органических фосфатов.
Т.к. это макроэргические соединения, то при их распаде выделяется большое количество энергии. Особенно интенсивный их распад идет в первые 36 часов. Происходит накопление фосфорной кислоты, меняется рН. Быстрее распадается креатинфосфат. Сам фосфат переносится на АДФ, что позволяет некоторое время поддерживать концентрацию АТФ на исходном уровне. Концентрация АТФ играет важную роль в изменении состояния миофибриллярных белков.
Содержание АТФ в ткани является результатом процесса синтеза при гликолизе и гидролитическом распаде под действием меозиновой АТФ-азы.
Меозиновая АТФ-аза активируется при концентрации Са2+>5·10-6 моль, начинается распад АТФ. Т.к. эти превращения идут с выделением энергии, то уже через 1,5 часа после убоя температура в толще туши достигает 39˚С.
Посмертное окоченение.
Начинается в разные сроки. Нежные, гладкие, растяжимые мышцы парного мяса постепенно через 3 часа после убоя становятся твердыми, жесткими и нерастяжимыми. Максимум окоченения у КРС через 24 часа (напоминаю что все процессы рассматриваем для длиннейшей мышцы спины при температуре 0-4˚С), у свиного мяса 17 часов, у пернатых 3 часа. Скорость зависит от возраста (у молодняка быстрее) и от упитанности (у упитанных медленнее).
Развитие связано с запасом гликогена. Пока количество АТФ велико и пополняется за счет ресинтеза, сокращение мышц не наступает. В парной мышце Са2+ находится в саркоплазматической сети, актин глобулярный и не связан с миозином, мышцы расслаблены. Белки имеют большое количество гидрофильных центров, что обеспечивает высокую ВСС парного мяса. При жизни животного сокращение мышцы провоцируется нервным импульсом, после смерти импульсом является подкисление среды молочной кислотой, что приводит к:
1. Повышению проницаемости мембран миофибрилл,
2. Ионы Са выделяются из саркоплазматической сети, и присоединяется к тропонину, активируя его.
3. Глобулярный актин переходит в фибриллярную форму, активируется меозиновая АТФ-аза
4. Энергия распада АТФ идет на взаимодействие миозина с фибриллярным актином, с образованием актомиозинового комплекса
Сокращение миофибрилл внешне выражается в окоченении мускулатуры. В таком состоянии отмечается падение степени гидратации белков, по двум причинам:
1. Сдвиг рН к изоточке,
2. Уменьшение числа гидрофильных центров, при образовании актомиозинового комплекса.
С течением времени идет диссоциация комплекса на составляющие, происходит расслабление мускулатуры. Причиной этому является небольшое повышение концентрации АТФ (АДФ + АДФ = АТФ + АМФ). Точный механизм процесса не известен.
Разрешение окоченения.
Заканчивается в период между вторыми и третьими сутками после убоя. Освобождение полярных группировок актина и миозина увеличивает число гидрофильных групп, поэтому увеличивается водосвязывающая способность, которая к шестым суткам достигает 86% от первоначального значения.
Созревание мяса.
На первый план выступают протеолитические изменения мышечных белков под влиянием катепсинов, которые высвобождаются из лизосом. На первых стадиях они не активны, т.к. оптимум действия рН для них 5.3, и для проявления их активности необходимы сахара. По мере амилолиза и сдвига рН в кислую область, возрастает интенсивность распада белков, о чем свидетельствует накопление свободных аминокислот, и изменение содержания аминного азота.
К 14 суткам (конец созревания) содержание свободных аминокислот увеличивается на 20-30% к исходному, а небелкового азота – на 10-20%. С течением времени меняется консистенция.
Лекция 10. 20.04.06.
Факторы влияющие на стойкость мяса к воздействию микрофлоры.
В мясном производстве микрофлора может оказывать как положительное так и отрицательное действие. Отрицательное заключается в гнилостной порче, отравлениях и заболеваниях. Мясо и продукты из-за высокого содержания влаги и белка являются благоприятной средой для развития микроорганизмов. В технологии их производства важным является микробиологическая стабильность и санитарно-гигиеническая безопасность.
Скорость и характер развития микробиологических процессов зависит от продукта (влажность, рН, окислительно-восстановительный потенциал), от внешних факторов (t, влажности, состава атмосферы), продолжительности хранения, исходной обсемененности.
Обсеменение туш и продуктов убоя возможно эндо- и экзогенным путем. Эндогенное – происходит как при жизни, так и после убоя. При жизни из-за механических травм, снижения устойчивости организма утомленных и голодных животных. Микроорганизмы из кишечника через кровь проникают в органы и ткани.
После убоя эндогенное обсеменение может быть связано с задержкой нутровки.
Экзогенным путем мясо обсеменяется на всех этапах первичной переработки. Источниками микроорганизмов в данном случае служат инструменты, инвентарь, воздух, руки и одежда рабочих.
Для мяса здоровых животных характерно поверхностное обсеменение.
Гнилостная порча мяса.
Т.к. мясо имеет кислые значения рН, то нет условий для развития гнилостной микрофлоры. Её ферменты активны в щелочной среде, поэтому порча мяса начинается с размножения плесеней, которые выделяют ферменты, действующие в кислой среде. Плесени не проникают в глубь тканей, предпочитая слой в 2 мм но в результате их жизнедеятельности накапливаются органические основания, смещающие рН в щелочную сторону. Это создает условия для развития гнилостных бактерий. Чем выше начальное значение рН, тем быстрее они развиваются. Мясо больных, утомленных животных и с признаками DFD портятся быстрее.
Гнилостное размножение начинается с поверхности с развития Sybtilis, Protei, Pseudomonos. Они попадают из внешней среды и, затем, продвигаясь по прослойкам соединительной ткани создают условия для развития анаэробов, особенно вблизи суставов и в кровеносном русле.
Гидролитическое расщепление белков мяса под действием ферментов микроорганизмов – называется гниение.
Прочие органические соединения: скантол, индол, меркаптан и др.
Механизм образования веществ.
Оксикислоты и летучие жирные кислоты образуются соответственно при гидролитическом или восстановительном дезаминировании.
+
При дезаминировании и декарбоксилировании триптофана и тирозина образуются скантол, индол, крезол, фенол, NH3 и CO2. Превращения серосодержащих аминокислот приводят к накоплению меркаптана, аммиака и H2S.
По накоплению отдельных продуктов распада можно судить о глубине порчи мяса (о его свежести).
Гнилостному распаду подвергаются не только белки мышечной ткани но и основное вещество соединительной, т.к. отдельные микроорганизмы выделяют каллагенназу и гиалуронидазу.
Изменение белков приводит к нарушению микроструктуры, изменяется консистенция, накапливаются вещества, изменяющие вкус и запах мяса.
Липиды.
Гидролизуются под действием липаз микроорганизмов. Накапливаются свободные жирные кислоты. Под действием липооксидазы, выделяемой микроорганизмами, увеличивается содержание перекиси, альдегидов, кетонов и оксикислот.
Углеводы.
В аэробных условиях плесени и дрожжи окисляют углеводы на поверхности на поверхности мяса до углекислого газа и воды. При анаэробных превращениях углеводов образуется молочная, уксусная, масляная кислота, ацетон, этиловый, бутиловый и изопропиловый спирты.
Цвет.
Под действием микроорганизмов изменяется окраска миоглобина и гемоглобина. В присутствии кислорода воздуха сероводород взаимодействует с окси- и метмиоглобином, с образованием зеленых пигментов: сульфимиоглобина или холемиоглобина.
При гнилостном распаде белков, липидов, углеводов, органических оснований в мясе изменяется цвет, запах, вкус, консистенция, снижается биологическая ценность, возрастает риск при употреблении такого мяса в пищу.
В переработке мяса используют полезную микрофлору. В промышленности получены ферменты микробиального происхождения, которые используют для искусственного смягчения мяса. Другими направлениями использования культур является включение их в состав рассолов для шприцевания или заливки в производстве соленых штучных изделий. Эти культуры можно вводить в состав фаршей сырокопченых колбас, для ускорения созревания и улучшения органолептики. Они являются источником протеолитических ферментов, сбраживают сахар и создают определенный окислительно-восстановительный потенциал и рН, повышающие активность тканевых ферментов.
Лекция 11. 05.05.06.
Технологические приемы торможения микробиальной порчи мяса.
Это мероприятия, снижающие в ЦППС вероятность эндогенного обсеменения мяса (время от оглушения до нутровки не более 30 минут), позволяющие свести до минимума экзогенное обсеменение (обеззараживание инструмента, инвентаря, санитарное состояние в цехе, одежда и руки рабочих, использование вакуума при обескровливании, качество воздуха при поддувке, сменяемость воды в шпарчанах, качество воды при мокрой зачистке, съемка шкур от хвоста к шее).
Торможение микробиальной порчи основано на регулировании состава и свойств продуктов, и внешних факторов.
Цель технологий – создание «барьеров» для развития микрофлоры на всех этапах производства, т.е. разработка «барьерных» технологий.
Различают физико-химические, физические (тепловые и нетепловые) и биологические.
К физико-химическим относят:
1. Снижение содержания влаги (до 2 – 16%)
2. Снижение Aw (ниже 0,65), путем введения веществ, связывающих влагу
3. Изменением рН. для мяса норма 5,6 – 6,2. DFD мяса >6,3. Проводят поверхностную обработку мяса растворами органических кислот активированной активной фракцией воды.
4. поддержание высокого окислительно-восстановительного потенциала.
5. Посол мяса. Изменяет осмотическое давление и вызывает плазмолиз микробных клеток.
6. Копчение. Дым содержит вещества, обладающие бактерицидным действием: фенол, формальдегид и другие.
7. Использование химических консервантов (бензойная кислота, окись этилена, сорбиновая кислота, нитрит натрия) и экстрактов растительного происхождения, специй, чая, прополиса, барбариса, горчицы.
В технологии мяса главными элементами барьерной технологии является холодильная и тепловая обработка (варка и стерилизация).
При температуре = 0˚С проявляют активность только психрофилы, тогда как отмирает большая часть поверхностной микрофлоры.
Тепловая обработка во влажной среде при умеренных температуре (до 85˚С) вызывает пастеризующий эффект, связанный с отмиранием вегетативных форм микроорганизмов. При высокотемпературной обработке происходит стерилизация.
Наряду с тепловыми применяют и физические нетепловые барьеры: ультрафиолетовое и γ-облучение, обеспечивающие бактерицидный эффект.
Ультразвук, за счет кавитации разрушает клеточные оболочки, ионизирует воду, активирует кислород и приводит к образованию реакционно-способных соединений, убивающих микроорганизмы.
Обработка О3 вызывает изменения в липидах мембран микробной клетки, нарушает их взаимодействие с белками, окисляет ферменты.
Биологические барьеры – использование микроорганизмов конкурирующих с гнилостной микрофлорой (стартовых культур и антагонистов). Молочнокислые бактерии, бифидобактерии, микрококки обеспечивают прирост биомассы и обладают кислотообразующими свойствами.
Виды холодильной обработки.
Охлаждение.
Обеспечивает сохранение биологической ценности, органолептических характеристик, ФТС на уровне, близком к исходному.
Охлаждение проводят до температуры в толще 0 ÷ +4˚С, когда происходят биохимические превращения под действием собственных ферментов и за счет контакта с окружающей средой, происходят микробиологические процессы, однако скорость всех этих реакций замедленна.
Различают одно- и двустадийное охлаждение.
Одностадийное – мясо охлаждают в одной камере холодным воздухом. Параметры:
1. температура (t) = -2˚С,
2. относительная влажность (φ) = 90%,
3. скорость движения воздуха в камере (V) = 0,3 м/с,
4. время (τ) = 1 сутки.
Двустадийное – первую стадию охлаждения проводят в камере холодным воздухом. Параметры:
1. t = -11˚С,
2. φ = 95%,
3. V = 1,5 м/с,
4. τ = 7 часов.
Температура снижается с 37 до 18˚С, затем в других камерах хранения проводят доохлаждение до окончательной температуры +4˚С. Параметры:
1. t = -1˚С,
2. φ = 90%,
3. V = 0,2 м/с,
4. τ = 15 часов.
При одностадийном охлаждении туша имеет выраженную корочку подсыхания, что увеличивает потери массы и снижает ФТС. При охлаждении упитанных туш возможен «загар» во внутренних слоях, т.к. при медленном теплоотводе в толще мяса сохраняется температура 37 ÷ 41˚С, и идет денатурация миоглобина, активируются ферменты, гидролизующие белок. Как результат – накопление дурнопахнущих веществ, и окрашивание в серо-зеленый цвет.
Чтобы не допустить загара или уменьшить его проявление делают надрезы мышечной ткани для увеличения поверхности.
При двустадийном охлаждении обеспечивается хороший товарный вид, яркий цвет, тонкая корочка подсыхания, снижение усушки (20%) и обсемененности. К недостаткам этого метода можно отнести возможность возникновения «холодового шока», когда изменяется автолиз и за счет быстрого повышения концентрации ионов Кальция между актином и миозином образуются прочные поперечные связи. Происходит сокращение мышц, малообратимое при хранении, в отличие от посмертного окоченения, при котором образуются ионные, легко диссоциирующие связи. «Холодовой шок» наступает всегда, когда температура мяса снижается ниже +10˚С, до того, как величина рН достигла уровня 6,2, поэтому для исключения «холодового шока»:
1. выдержку мяса после убоя до начала окоченения при t = -11˚С, 10-15 часов, но при этом увеличивается риск микробиальной порчи;
2. растяжка волокон
3. электростимуляция после обескровливания (υ = 25 Гц, U = 220 В, τ = 3 минуты)
Явление «холодового шока» встречается при охлаждении КРС, МРС и у мяса птицы. Для свинины это не характерно.
Продолжительность хранения при температуре -1˚С, φ = 90% и V = 0,1 составляет от 7 до 16 суток. В связи с развитием автолитических процессов с течением времени меняются характеристики мяса, т.к. под действием собственных ферментов изменяются компоненты, структура тканей, консистенция, органолептика и ФТС.
Причиной порчи охлажденного мяса может стать развитие психрофильной микрофлоры. На степень подавления микрофлоры влияют: температура, скорость теплоотвода, рН, состояние поверхности. Испарение влаги с поверхности и образование корочки подсыхания снижает Аw, и, тем самым, замедляет рост микробиологических культур.
Барьерными факторами, увеличивающими сроки хранения, является использование упаковки, модифицированных сред, обработка поверхности слабыми растворами пищевых кислот, нанесение пищевых покрытий. Такая обработка увеличивает сроки хранения до 30 суток.
Факторы, влияющие на качество мяса при охлаждении и хранении.
Лекция 12. 19.05.06.
Влияние низкотемпературной обработки на изменение свойств и пищевую ценность мяса. Замораживание
Мясо замораживают при температуре воздуха от -23 до -30˚С, 18 – 36 часов до температуре в толще -8˚С, а затем хранят при температуре от -18 до -25˚С, на срок до 18 месяцев.
Замораживание применяют для предотвращения развития микроорганизмов, снижения скорости ферментативных реакций, физико-химических реакций. Замораживание приводит к отмиранию большей части микрофлоры из-за превращения воды в лед.
Ферменты мяса не инактивируются, поэтому после замораживания парного мяса в нем будут протекать все стадии автолиза, но в более длительные сроки. Так окоченение отмечается к 3-6 месяцам, и столько же по времени занимает его разрешение.
Формирование кристаллов льда связано со свойствами продукта и условиями замораживания. В мясе кристаллы формируются из раствора белков, экстрактивных и минеральных веществ с криоскопической температурой -1,2˚С. При понижении температуры ниже 1,2˚С, вымерзает свободная влага, увеличивается концентрация растворимых веществ в незамерзшей части, криоскопическая точка снижается. По мере снижения температуры вымерзают новые порции воды, но какая-то часть остается. Она представляет собой концентрированный раствор электролитов. В мясе вымерзает до 90% влаги.
Чтобы вымерзла вся влага необходима криогидратная температура, которая для мяса составляет -65˚С.
Образование кристаллов происходит в два этапа:
1. Образование зародышей
2. Рост кристаллов
Понижение температуры снижает скорость броуновского движения частиц, при достижении температуры на 3˚С ниже криоскопической образуются зародыши кристаллов. Выделяется скрытая теплота, температура повышается, образование новых зародышей не происходит. Рост кристаллов. К зародышам присоединяются новые молекулы воды.
Скорость роста кристаллов зависит скорости теплоотвода. Чем она выше, тем больше образуется центров кристаллообразования, и тем меньше их размеры.
Замораживание – это всегда перемещение влаги. Кристаллы сначала образуются в межволоконном пространстве, где растворы менее концентрированны и влага менее связана. При этом из-за разности осмотических давлений влага перемещается из мышечного волокна в межволоконное пространство, прикрепляется к зародышам, увеличивая тем самым их размер. При медленном замораживании отмечается значительное перемещение влаги и образование крупных кристаллов.
При быстром теплоотводе образуются мелкие кристаллы, равномерно распределенные по всему объему, т.е. они образуются и внутри мышечного волокна.
При замораживании мясных полутуш замерзший слой образуется в периферийных областях, и постепенно фронт кристаллизации перемещается к центру. Навстречу ему из-за разности концентраций перемещается влага. Чем медленнее замораживается продукт, тем более заметно перемещение влаги. Быстрое замораживание способно более равномерно распределить влагу по толще продукта и следовательно снизить потери массы при размораживании.
Характер повреждения тканей кристаллами зависит от глубины автолиза на момент замораживания. При замораживании парного мяса изменения минимальные, у окоченевшего – максимальные.
При последующем хранении изменение качественных показателей мяса зависят не только от протекания автолитических процессов, но и от возможных перекристаллизации, сублимации, окисления, денатурации и агрегирования.
Т.к. в мясе содержится концентрированный раствор соли в незамерзшей части, не исключена локальная денатурация белков, а вследствие вымерзания влаги уменьшается расстояние между денатурированными частицами и возможна агрегация. Снижается ВСС, возрастают потери при размораживании. Изменение белков влияет на жесткость.
Решающее значение на сроки хранения замороженного мяса оказывает глубина превращений в липидной части продукта. Липазы в мышечной ткани активны при -40˚С, и могут работать при разных значения рН. Накопленные свободные жирные кислоты вовлекаются в процессы окисления. Накапливающиеся вторичные продукты окисления к появлению признаков прогоркания или осаливания. При хранении поверхностный слой туши становится пористым и в нем активно протекают как окисление липидов, так и окисление пигментов.
Витаминный состав остается неизменным.
Длительное хранение снижает пищевую ценность мяса.