--PAGE_BREAK--
Накопление биогаза и конверсия аминокислоты при анаэробной микробиологической конверсии триптофана.
Поскольку в жидких отходах содержание органических веществ (ОВ) может изменяться в зависимости от количества некондиционных растворов культуральной жидкости и маточников кристаллизации триптофана в условиях производства, стоки, получаемые от регламентных стадий выделения аминокислот рассматривают как технологические канализационные. О количестве ОВ в этих стоках, а их всего 9 видов, судят по показателям биологического (БПК) и химического (ХПК) потребления кислорода. Высокие значения этих двух показателей наблюдаются у промывных вод ионита ИА-1 после сорбции и в стоке после промывки производственного оборудования, соответственно для первого 300 и 400 и второго — 975 и 1400 мгО2/л. Технологические стоки собирают в один сборник, после усреднения и взаимной нейтрализации у них показатели БПК и ХПК приближаются к нормативному требованию и составляют 392-420 и 560-580 мгО2/л. Биоконверсия таких стоков в течение 1500 ч в термофильном режиме показала, что через 750 ч процесс образования метана выходит на стабильный режим, а полученный трансформированный раствор не требует дальнейшего обеззараживания, так как является экологическим жидким биоудобрением. В плане охраны окружающей среды метаногенез такого стока позволяет исключить из технологического цикла стадию стерилизации, высушивания и захоронения шлама. Реализация нового вида продукции — удобрения — существенно отражается на повышении общей рентабельности производства.
Биоконверсия трапных операций культуральных жидкостей (КЖ), маточников кристаллизации (МК) и их смесей показала, что при времени оборота реактора 552 ч степень конверсии органических веществ составляет 48,0; 21,6 и 34,8% (табл. 1). Для сопоставления результатов трансформации жидких отходов показатели по выходу биогаза и степени конверсии отнесены к единому компоненту — органическим веществам. Различная степень конверсии, как видно из табл. 2, повидимому, может трактоваться особенностями метаногенеза триптофана и других органоминеральных примесей, содержащихся в данных субстратах (табл. 2). Проведенные исследования свидетельствуют, что анаэробная обработка указанных жидких отходов метаногенным консорциумом микроорганизмов в производственном цикле приемлема и экономически оправдана, так как температура выбрасываемых продуктов составляет 40-60oС, и для них нет необходимости проводить дополнительный нагрев для осуществления процесса метаногенеза.
Таблица 1. Расчетные показатели конверсии отходов триптофана
Вид отхода
Содержание сухих веществ, %
Содержание органических веществ, %
Выход биогаза, л/г ОВ
Конверсия, ОВ,%
КЖ триптофана
10,2
90,5
0,387
48,0
Маточник кристаллизации (МК)
35,4
88,0
0,154
21,6
Смесь КЖ + МК
22,8
89,3
0,270
34,8
Таблица 2. Конверсия отработанных активных углей производства триптофана (временя удерживания — 23 суток)
Содержание органического вещества (ОВ), %
Содержание углерода, %
Содержание азота, %
Превращение вещества в биогаз — исходное на угле
Конвертированное
90,91
92,75
72,8
4,94
4,45
В триптофановом производстве большие проблемы связаны с утилизацией осадков биомассы продуцентов триптофана (ОБПТ) и отработанных осветляющих активированных углей.
Крупномасштабная реализация биогазовой технологии в производстве триптофана требует выяснения степени конверсии ОВ названных продуктов. Биоконверсия отработанного активированного угля в микробиологическом синтезе триптофана обусловлена самой технологией использования осветляющих активированных углей. В условиях производства отработанный уголь представляет собой горячую массу, которая по регламенту высушивается и отправляется на утилизацию. При этом необходимо учитывать, что при сушке угля вместе с влагой десорбируется значительное количество загрязнений и происходит дополнительный расход энергоносителей. Исследования по биоконверсии отработанных активированных углей триптофанового производства позволяют сделать вывод, что при культивировании термофильного природного метаногенного консорциума на отработанных углях наблюдалась типичная картина, характерная для конверсии чистого триптофана (табл.2).При этом значение коэффициента газификации (КГ), вычисленное из отношения суммы выделившихся метана и диоксида углерода к органическому веществу, как видно из табл. 2, составляет 90%. Высокий процент сорбированных веществ углем, а также его мелкодисперсность позволяют рассматривать процесс биоконверсии в анаэробных условиях этого вида отхода экономически и экологически более выгодным. Превращение органического вещества водной суспензии осадка биомассы продуцента триптофана при времени удерживания 23 суток в термофильном режиме метаногенным консорциумом микроорганизмов, как показали исследования, составило 61%, и этот показатель значительно выше наблюдаемого для растворов КЖ (48%) и представленного в табл. 1.
Таблица 3
Состав субстрата для анаэробной конверсии из смеси отходов осадка биомассы продуцента триптофана и культуральной жидкости
№опыта
Соотношение компонентов- культуральная жидкость, %
Соотношение компонентов- осадок биомассы продуцента, %
Содержание твердого вещества, %
Содержание органического вещества, %
1
90
10
19,2
86,0
2
80
20
28,2
81,7
3
75
25
32,7
79,5
4
50
50
55,1
68,6
5
25
75
77,6
57,5
Более высокий показатель деградации ОВ осадка биомассы продуцента триптофана, возможно, связан с содержанием в нем фосфатов и пептидов, которые выполняют роль активирующих ростовых примесей. Поэтому для сравнения был проведен метаногенез ОБПТ в различном соотношении с раствором культуральной жидкости (табл. 3).
Как и следовало ожидать, выход биогаза (0.43 л/г) и степень конверсии ОВ (57,8%) были выше для смеси ОБПТ+КЖ в соотношении 75:25.
Таким образом, одним из путей экологически оправданной утилизации отходов и обеззараживания стоков триптофанового производства может служить их довольно легко осуществимый метаногенез, который способен стать одной из альтернативных возможностей вторичного использования бросовых продуктов для выпуска экологического удобрения, повторного использования тепла и дополнительного получения энергоносителя в виде биогаза [9,10].
ГЛАВА 4. МОИ УРОКИ
Урок по теме: «Аминокислоты. Белки»
“Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка”.
Ф. ЭНГЕЛЬС
Цели:
1. обучающая: обеспечить сознательное усвоение учащимися важнейших химических законов, понятий, теорий в контексте изучения аминокислот и белков.
2. развивающая: формировать высокий уровень мыслительной деятельности, научить использовать в решении повседневных задач различные мыслительные приемы.
3. Воспитывающая: показать диалектическую взаимосвязь и взаимообусловленность химических фактов. Довести до учащихся мысль о том, что опровергаются только теории, факты опровергнуть нельзя. С помощью межпредметных связей способствовать формированию картины мира.
Оборудование:
1. Листы с заданиями экспресс теста, бланки ответа на тест (для каждого ученика по два листа, скрепленных скрепкой, между которыми вложена копировальная бумага). (Приложение 1)
2. Листы с текстом для изучения (по одному на парту). (Приложение 2)
3. Оформление доски:
На доске записана тема урока, на листах формулы и названия аминокислот, для изучения функций белков на листах: типы и примеры в центре записаны функции белков.
4. Оборудование для проведения лабораторного эксперимента:
Продукты питания: молоко, молочные продукты (простокваша, сметана, кефир, творог и др.), мука (смесь с водой), крупа (любая крупа, размоченная или разваренная до кашеобразного состояния), бобовые (горох, фасоль, бобы, соя), размельченные мясо и рыба, замоченные дрожжи, желатин.
Пробирки, 10%-ный раствор гидроксида натрия, 1%-ный раствор сульфата меди.
Методика проведения опыта: К 0,5 мл раствора белка добавляют столько же 10%-ного раствора гидроксида натрия (калия) и 6-10 капель 1%-ного раствора сульфата меди (II). Голубая окраска раствора, свойственная солям меди (II), по мере образования комплексного соединения переходит в сиреневую.
5. Листы с заданиями для работы в группах.
Этапы урока:
1. Вводное слово учителя. Постановка целей урока.
2. Экспресс – тест по темам «Аминокислоты. Белки». Проверка и обсуждение результатов.
3. Работа с текстом в парах по теме «История открытия и изучения белков».
4. «Типы белков и их функции в организме человека» дидактическая игра.
5. Лабораторный эксперимент по теме «Обнаружение белков в пищевых продуктах».
6. Рассказ учителя о превращениях белков в пищеварительной системе.
7. Решение познавательных задач с практическим содержанием (работа в группах).
8. Подведение итогов урока. Выставление оценок. Обозначение дальнейших тем.
ХОД УРОКА
1. Вводное слово учителя. Постановка целей урока.
Белки – это важнейшие для жизни вещества. Белки – основной структурный компонент тканей. Посмотрите на своего соседа. Все, что вы видите: кожа, волосы, глаза, ногти, — это белки. Костные ткани, кровь, мозг – все содержит белки. Кроме того, все ферменты, контролирующие химические процессы в организме, представляют собой белки. В каждом человеке десятки различных белков.
На предыдущих уроках мы с вами изучили состав, строение и свойства аминокислот, состав и структуру белков. Сегодня мы расширим наши знания. Узнаем истории открытия и изучения белков, о разнообразии белков, их функциях в организме человека, свойствах, проведем ряд опытов, подтверждающих наличие белков в продуктах питания, и обсудим превращения белков в пищеварительной системе. В завершение урока мы будем решать познавательные задания с практическим содержанием.
2. Экспресс – тест по темам «Аминокислоты. Белки». Проверка и обсуждение результатов.
Перед тем, как узнавать новое, мы должны вспомнить и обобщить ранее изученный материал. Для этого выполним тест. Ответы вы пишете через копировальную бумагу, таким образом, каждый из вас сможет сам проверить свою работу, выставить оценки и увидеть свои ошибки и исправить их.
Учащиеся выполняют задания теста. Учитель собирает один из листов с ответами. Далее идет обсуждение результатов теста и выставление оценок.
Критерии оценивания теста:
«5» — 7 правильных ответов.
«4» — 5-6 правильных ответов.
«3» — 4 правильных ответа.
3. Работа с текстом в парах по теме «История открытия и изучения белков»
После того, как в 1728 году Якоб Беккари (1682 —1766) впервые выделил белковое вещество из пшеничной муки, ученыее разных стран стали активно заниматься изучением строения белковых молекул. Результаты исследований показали чрезвычайно важную роль белков в жизнедеятельности животных и растений. Первую теорию строения белков выдвинул в 1844 году Геррит Ян Мульдер.
На ваших партах листы с отрывком из работ Мульдера и кратким изложением его теории. Ваша задача внимательно прочитать материал и выделить, в чем теория Мульдера верна, а в чем он заблуждался. Через 10 минут мы обсудим ваши наблюдения. Для удобства вы будете подчеркивать то, с чем вы согласны красной пастой, а с чем нет — черной.
Учащиеся работают с текстом, учитель консультирует пары, у которых возникли затруднения. Далее следует обсуждение и объяснение учителя о причинах несовершенства теории Мульдера.
Несовершенство теории Мульдера объясняется господствующей в то время в химии теорией радикалов. В 1846 году русский ученый Николай Лясковский установил, что эмпирические формулы белков, выведенные Мульдером, неприемлемы из-за допущенных ошибок в расчетах и, таким образом, не соответствуют данным химического анализа самого Мульдера. Лясковский показал, что вещество, принимаемое Мульдером за протеин, лишенный серы, на самом деле ее содержит, и избавиться от серы очень трудно. Поэтому нет оснований считать, что протеин является фундаментальным веществом для белков. Дальнейшее изучение белковых молекул показало, что они являются природными полимерами, построенными из остатков a -аминокислот.
4. «Типы белков и их функции в организме человека» дидактическая игра
Белки — незаменимый компонент живого организма, они необходимы как для его роста, так и для поддержания нормальной жизнедеятельности. В этих случаях происходит образование новых тканей. Вообще говоря, замена старых клеток на новые происходит очень часто. Например, красные кровяные клетки ежемесячно полностью обновляются. Клетки, выстилающие стенки кишечника, обновляются еженедельно. Каждый раз, принимая ванну, мы сбрасываем с себя мертвые клетки кожи.
Сейчас, используя наши знания из химии, биологии и повседневной жизни, мы будем соотносить типы белков и их функции в организме человека. На доске листы с отпечатанными на них типами белков. Рядом в столбик записаны вразброс их функции. Ваша задача соотнести их и подобрать пример того или иного типа белков. Итак, начинаем работу: работаем в парах. Тот, кто нашел соответствие, поднимает руку и выходит к доске.
Учащиеся в тетрадях записывают таблицу.
5. Лабораторный эксперимент по теме «Обнаружение белков в пищевых продуктах»
Как уже было сказано, белки содержатся во всех тканях живых организмов. Биохимиками разработаны специальные реакции, позволяющие достоверно установить присутствие белка или определенных аминокислот. Такие реакции называют качественными, многие из них именные, т.е. носят имя первооткрывателя.
На урок вы принесли различные продукты питания
Биуретовая реакция — универсальная реакция на все белки, так как в ходе ее образуются координационные комплексные соединения ионов меди (II) с компонентами пептидных связей белков.
Учащиеся проводят эксперимент, используя разные продукты питания: молоко, молочные продукты (простокваша, сметана, кефир, творог и др.), муку (смесь с водой), крупу (любая крупа, размоченная или разваренная до кашеобразного состояния), бобовые (горох, фасоль, бобы, соя), размельченные мясо и рыбу, замоченные дрожжи, желатин. Затем учащиеся демонстрируют свои результаты и делают вывод о том, что белки – неотъемлемая часть пищи.
6. Рассказ учителя о превращениях белков в пищеварительной системе.
После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется «сжечь» белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени; здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы.
продолжение
--PAGE_BREAK--Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, — это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту.
Большинство животных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот. Хотя ни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси таких белков — могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухни всех народов мира.
Человеческое тело не может запасать белки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждый день. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 — 12% всех калорий.
7. Решение познавательных задач с практическим содержанием (работа в группах)
Многие методы химии и химической технологии выросли из древних приемов «кухонных дел мастеров». Не зря немецкий физикохимик Вильгельм Фридрих Оствальд в свое время заметил, что «каждый химик должен протянуть руку кухарке и пожать ее как своему коллеге». Кулинарные операции, состав и свойства распространенных компонентов пищи не объяснишь без знания химии.
Пришло время показать ваши знания по химии, связав их со своей повседневной жизнью. Работать будем в группах по четыре человека. Каждая группа получит вопрос из кулинарии. Пользуясь литературой и своими конспектами, вы должны подготовить грамотный с точки зрения и химии, и кулинарии ответ.
После выполнения задания один представитель от группы озвучивает свой вопрос и дает на него ответ.
УРОК ПО ТЕМЕ: «СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ»
Цель: Сформировать понятия белок, структуры белка, физические и химические свойства белков.
Ход урока
I. Организационный момент.
II. Актуализация знаний.
(Ученикам заранее предлагается повторить тему “Аминокислоты”).
Два ученика работают у доски.
Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия этих кислот Вы можете предложить?
Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты Вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.
Фронтальная беседа.
1. Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?
2. Чем являются аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп?
3. Дать понятие пептидной связи.
4. Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких атомов?
5. Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.
III. Постановка познавательной задачи.
Учащиеся, которые работали около доски, отчитываются о выполненном задании.
Давайте посмотрим на доску, где изображен дипептид, состоящий из остатков одной и той же аминокислоты — глицина. Также на доске вы видите две отдельные формулы аминокислот – аланина и валина.
Скажите, на ваш взгляд, может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? Для того, чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.
Глицин
-аминоуксусная кислота
Аланин
-аминопропионовая кислота
Да, так как в образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты, углеводородные радикалы не принимают участия в образовании пептидных связей.
Как вы думаете, возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.
Да, возможно присоединение, так как у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С – конец) и аминогруппа (N — конец). Цепь может расти с двух сторон.
Ала-гли
Сколько вариантов соединения вы можете предложить?
Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте?
Ала-гли
Гли-ала
В клетках и тканях живых организмов обнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислот входят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.
Итак, тема нашего урока “Белки. Строение и свойства”.
Давайте попробуем дать определение белков.
Белки — это биологические полимеры, состоящие из альфа-аминокислот.
Очень хорошо. Запишите это определение в свои рабочие листки.
Перед нами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?
Первая. Потому что образована альфа-аминокислотами.
Верно. Данная полипептидная цепочка представляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?
Первичная структура возникает за счет пептидных связей.
Верно. Давайте запишем это в таблицу.
Но белок гораздо более сложная система, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры.
В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вами о том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.
Водород и кислород, азот.
Существуют два типа вторичной структуры (-спираль и -структура), но в основе каждого из них лежат водородные связи.
-спираль
Заполним рабочие листки.
Третичная структура белка – это способ расположения -спирали и -слоя в пространстве. Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:
1. Ковалентные связи между атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).
2. Гидрофильно-гидрофобные взаимодействия
Гидро – вода
Филос – любовь
Фобос – ненависть
Третичная структура белка.
Заполним рабочие листки.
Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и сил электростатического притяжения.
Четвертичная структура белка гемоглобина.
Заполним рабочие листки.
Следует отметить, что белки “работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (если таковая имеется).
Мы рассмотрели строение и теперь переходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываются на их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.
1. Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 — инсулин; 32 млн. — белок вируса гриппа).
2. Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а на женской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.
Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными.
Демонстрация растворения альбумина в воде.
Теперь переходим к химическим свойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции, так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы:
1. Какие связи, по Вашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?
Пептидные, т. к. эта связь относится к ковалентной химической связи.
2. Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?
Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.
Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры (пептидные связи сохраняются).
Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью — 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO3.
После проведения опыта на рабочих листках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:
Денатурация – это разрушение белка до структуры под действием, а также под действием растворов различных химических веществ (,, солей) и радиации.
Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?
Большинство белков при денатурации утрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.
Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?
Наверное, можно.
Это происходит в вашем организме каждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматривать одно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.
Гидролиз белка. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.
Какие вещества будут образовываться при гидролизе?
-аминокислоты.
Гидролиз – это разрушение структуры белка под действием, а так же водных растворов кислот или щелочей.
Подумайте, какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?
Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.
Цветные реакции белков – качественные реакции на белки.
а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).
б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).
Заполняем рабочие листки (обратить внимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытов на следующем уроке.) [7-9].
IV. Закрепление
ТЕСТЫ
1. Выберите формулу аминокислоты:
2. В задании 1 укажите химическую формулу амида.
3. В задании 1 укажите химическую формулу уреида.
4. Какая формула в задании 1 может принадлежать -бутиролактаму?
5. Среди приведенных ниже химических формул укажите формулу аминокислоты, содержащей ароматический заместитель.
6. Какое вещество в задании 5 имеет название «пролин»?
7. Какое вещество (см. задание 5) является изомером антраниловой кислоты?
8. Подберите второе название для 2-амино-3-меркаптопропановой кислоты.
1)Валин.
2)Серин.
3)Тирозин.
4)Метионин.
5) Цистеин. +
6)Треонин.
7) Аспарагин.
9. Какое вещество в задании 8 является амидом аминокислоты? 7)
10. Какое название получит данная аминокислота по номенклатуре ИЮПАК:
H2N–(CH2)4–CH(NH2)–COOH?
1) 2,6-Диаминогексановая кислота. +
2)2,6-Диаминокапроновая кислота.
3), -Диаминокапроновая кислота.
4) 1-Карбокси-1,5-диаминопентан.
11. В формуле аминоуксусной кислоты стрелками показано смещение электронной плотности по -связям:
В каком месте направление смещения электронной плотности показано неправильно? В ответе укажите номер связи. (2)
12. Какой из пронумерованных атомов в молекуле глицина является объектом атаки электрофильных частиц? (1)
13. Известно, что аминокислоты представлены в водных растворах в виде биполярных ионов (цвиттер-ионов):
Определите ошибочное утверждение в описании строения и свойств цвиттер-иона.
1) Цвиттер-ион существует в растворах, у которых рН соответствует
зоэлектрической точке аминокислоты.
2) Биполярная частица не может проявлять кислотные свойства, т. к. в карбоксигруппе отсутствует ион Н+.
3) При добавлении в раствор более сильной кислоты карбоксигруппа приобретает свой обычный состав: –СООН.
4) В электрическом поле цвиттер-ион неподвижен.
5) Цвиттер-ионы образуют все аминокислоты независимо от строения радикала.
6) Водные растворы, содержащие указанные ионы, не изменяют окраски индикаторов. +
14. Выберите неверный пункт в описании строения и свойств аспарагиновой кислоты
НООС–СН2–СН(NН2)–СООН.
1) В водном растворе образует ионы, подвижные в электрическом поле.
2) Фиолетовый лакмус в растворе аспарагиновой кислоты приобретает красное окрашивание.
3) Ионы, образуемые аспарагиновой кислотой в водном растворе, в электрическом поле перемещаются к аноду.
4) Ионы аспарагиновой кислоты в электрическом поле неподвижны, т. к. представляют собой биполярные ионы. +
5) В водном растворе аспарагиновая кислота присутствует в следующей форме:
15. Все аминокислоты, образующие белки, – -аминокислоты. Их строение (за исключением пролина) может быть представлено следующими структурной и проекционной формулами:
Определите неверное утверждение в описании проекционной формулы аминокислоты и свойств молекулы.
1) Это оптически активное соединение вращает плоскость поляризованного света влево или вправо.
2)Данная аминокислота относится к D-ряду.
3) Принадлежность к D-ряду определяется вращением плоскости поляризации света. В данном случае наблюдается вращение плоскости поляризации вправо. +
4) Принадлежность к D- или к L-ряду определяется относительным расположением атома Н и NH2-группы при С-2 в пространстве, группы –СООН и –R должны быть удалены от наблюдателя. При изображении на плоскости удаленность показана вертикальной линией связи; приближенность к наблюдателю демонстрирует горизонтальная линия.
5) Аминокислота приведенной оптической конфигурации не может быть обнаружена в белках.
16. Какое утверждение в описании строения и свойств лизина
наиболее сомнительно?
1) Вещество может быть названо , -диаминокапроновой кислотой.
2) Это незаменимая аминокислота, т. к. в организме человека невозможен ее синтез из более простых веществ.
3) Водные растворы лизина имеют рН > 7 и изменяют цвет индикаторов фиолетового лакмуса и бесцветного фенолфталеина.
4) В образовании пептидной цепи белка у лизина участвуют карбоксильная группа и -аминогруппа. +
17. При каких условиях возможно такое превращение:
1) Достаточно растворения исходного вещества в воде. В водном растворе устанавливается равновесие между указанными формами.
2) При добавлении к исходному веществу раствора кислоты.
3) При добавлении к водному раствору вещества раствора основания. +
4) Подобный переход наблюдается при действии на цвиттерион сил электрического поля.
5) Переход возможен только при действии на исходное вещество окислителей.
18. В какой форме существует аминокислота валин в растворе при рН, соответствующем изоэлектрической точке для данной аминокислоты?
19. Одним из способов получения аминокислот является синтез галогенсодержащих карбоновых кислот с последующим действием избытка аммиака. Для каких аминокислот наиболее приемлем данный способ получения?
1)-Аминокислот. +
2)-аминокислот.
3)-Аминокислот.
4) -Аминокислот.
20. Какое исходное вещество необходимо взять для получения аминокислоты по приведенной схеме:
NН4CN + Х -аминомасляная кислота?
Вещество Х – это:
21. Укажите наиболее вероятный продукт реакции метакриловой кислоты с аммиаком:
22. Какое вещество образуется в результате следующих превращений:
23. В данной схеме превращений определите вещество Х1:
продолжение
--PAGE_BREAK--