Развитие экологического мышления на уроках химии при изучении темы "Аминокислоты"

Курсоваяработа
На тему
«Развитиеэкологического мышления на уроках химии при изучении темы «Аминокислоты»»

СОДЕРЖАНИЕ
Введение
Глава 1. Чистые продукты питания издоровье человека
Глава 2. Состояние изучаемоговопроса в современной российской школе
2.1. Аминокислоты
2.2. Способы получения
2.3. Химические свойства
/>
2.4. Значениеи применение аминокислот
Глава 3.Экологические особенности изучения темы «Аминокислоты»
Глава 4. Моиуроки
Литература

ВВЕДЕНИЕ
С первых шагов своегоразвития человек неразрывно связан с природой. Он всегда находился в теснойзависимости от растительного и животного мира, от их ресурсов и был вынужденповседневно считаться с особенностями распределения и образа жизни зверей, рыб,птиц. Представления древнего человека об окружающей среде не носили научногохарактера и были не всегда осознанными, но с течением времени они послужилиисточником накопления экологических знаний. Повсеместно растёт понимание того,чточеловечество разрушает окружающую среду и подрывает собственноебудущее. Современная цивилизация осуществляет невиданное давление наприроду. Планета земля как целое, включая воду, воздух, землю, недра, атакже биологические объекты, не исключая и человека, является целостнойсистемой. Экологические проблемы есть результат взаимодействия нашейцивилизации и окружающей среды в эпоху промышленного развития. Началом этойэпохи принято считать 1860 год, примерно в это время в результате бурногоразвития евроамериканского капитализма произошёл выход тогдашней промышленностина новый уровень.
Актуальность темы. Пищасостоит из белков, жиров, углеводов, а белки в свою очередь состоят изаминокислот. Человек синтезирует некоторые аминокислоты, используя их в пищу икак добавка в корм животным. А как известно любой синтез сопровождаетсяобразованием отходов, и возникает проблема их вторичного использования илиутилизации.
Цель моей работызаключалась в рассмотрении темы «Аминокислоты» и выявлении фактов,способствующих развитию экологического мышления на уроках химии при изученииданной темы. Для достижения цели были поставлены следующие задачи:
1.  Рассмотретькак данная тема раскрывается в различных учебниках по химии.
2.  Изучитьприкладные и экологические аспекты данной темы.
3.  Рассмотретьпроизводство аминокислот и способы утилизации отходов.
4.  Предложитьконспект урока по данной теме.
5.  Привеститесты и задачи общехимической и экологической направленности

ГЛАВА1. ЧИСТЫЕ ПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ И ЗДОРОВЬЕ ЧЕЛОВЕКА
Каждый человек знает, чтопища необходима для нормальной жизнедеятельности организма. Но мы частоупотребляем в пищу то, что вкусно, что можно быстро приготовить, и не оченьзадумываемся о полезности и доброкачественности употребляемых продуктов. Врачиутверждают, что полноценное рациональное питание – важное условие сохраненияздоровья и высокой работоспособности, а для детей ещё необходимое условие ростаи развития. Для нормального развития и поддержки жизнедеятельности организмунеобходимы белки, жиры, углеводы, витамины и минеральные соли в нужном емуколичестве. Нерациональное питание является одной из главных причинвозникновения сердечно-сосудистых заболеваний, заболеваний органов пищеварения,болезней, связанных с нарушением обмена веществ. Регулярное переедание,потребление избыточного количества углеводов и жиров — причина развития такихболезней обмена веществ, как ожирение и сахарный диабет. Рациональное питание — важнейшие и непременное условие профилактики не только болезней обмена веществ,но и многих других. Пищевой фактор играет важную роль не только в профилактике,но и в лечении многих заболеваний. Специальным образом организованное питание,лечебное питание, обязательное условие лечения многих заболеваний.Лекарственные вещества синтетического происхождения в отличие от пищевыхвеществ, являются для организма чужеродными. Многие из них могут вызватьпобочные реакции, например, аллергию. В продуктах питания многие биологическиактивные вещества обнаруживаются в равных, а иногда и в более высокихконцентрациях, чем в применяемых лекарственных средствах. Вот почему продукты,в первую очередь овощи, фрукты, семена, зелень применяют при лечении различныхболезней. Многие продукты питания оказывают бактерицидные действия, подавляярост и развитие различных микроорганизмов (яблочный сок, сок граната, сокклюквы). Но теперь появилась новая опасность — химическое загрязнениепродуктов питания. Появилось и новое понятие — экологически чистыепродукты. Каждому из нас приходилось покупать на рынке или в магазине крупные,красивые овощи или фрукты. Но, попробовав их, с огорчением выясняешь, что ониводянистые и совсем невкусные. Обычно это происходит, когдасельскохозяйственные культуры выращивают с применением большого количестваудобрений и ядохимикатов. Такая сельскохозяйственная продукция может иметь нетолько плохие вкусовые качества, но быть опасной для здоровья. Азот – составнаячасть жизненно важных для растений, а также для животных организмов соединений,например белков. В растения азот поступает из почвы, а затем черезпродовольственные и кормовые культуры попадает в организмы животных и человека.Сейчас сельскохозяйственные культуры чуть ли не полностью получают минеральныйазот из химических удобрений, так как навоза и других органических удобренийуже не хватает для обеднённых азотом почв. Однако в отличие от органическихудобрений в химических удобрениях не происходит свободного выделения вприродных условиях питательных веществ. Значит, не получается и«гармонического» питания сельскохозяйственных культур, удовлетворяющеготребования их роста. В результате происходит избыточное азотное питаниерастений и вследствие этого накопление в нём нитратов. Излишек азотныхудобрений ведёт к снижению качества растительной продукции, ухудшению еёвкусовых свойств, снижению выносливости растений к болезням, что, в своюочередь, вынуждает земледельца увеличивать применение ядохимикатов. Они такженакапливаются в растениях. Повышенное содержание нитратов приводит кобразованию нитритов, вредных для здоровья человека. Употребление такойпродукции может вызвать у человека серьёзные отравления, и даже смерть.Особенно резко проявляется отрицательное действие удобрений и ядохимикатов привыращивании овощей в закрытом грунте. Это происходит потому, что в теплицахвредные вещества не могут беспрепятственно испаряться и уноситься потокамивоздуха. После испарения они оседают на растения. Растения способны накапливатьв себе практически все вредные вещества. Вот почему особенно опасна сельхоз.продукция, выращиваемая вблизи промышленных предприятий и крупныхавтодорог [1,2].

ГЛАВА2.СОСТОЯНИЕ ИЗУЧАЕМОГОВОПРОСА В СОВРЕМЕННОЙ РОССИЙСКОЙ ШКОЛЕ
План изучения темы
Амины. Аминокислоты. Белки — 7 часов
Амины — органические основания
Анилин- представитель ароматическихаминов, его практическое применение
Аминокислоты — амфотерныеорганические соединения. Строение, изомерия, свойства
Значение аминокислот. Синтезпептидов.
Белки — природные высокомолекулярныесоединения. Химические функции белков.
Химические свойства белков. Проблемасинтеза белка
Повторение и закрепление знаний потеме « Амины. Аминокислоты. Белки ».
Преподавание темы начинается с 11класса, первого полугодия. При изучении этой темы пользуются учебником 11класса химии под редакцией Г. Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман, также учебником за 11класс под редакцией Н. С. Ахметова. Дидактическим материалом служит книга похимии для 11классов под редакцией А. М. Радецкого, В. П. Горшкова; используютсязадания для самостоятельной работы по химии за 10-11 класса под редакцией Р. П.Суровцева, С. В. Софронова; используется сборник задач по химии для среднейшколы и для поступающих в вузы под редакцией Г. П. Хомченко, И. Г. Хомченко. В11 классе на изучение темы «Аминокислоты» отводится 1 час [4].
Кратко рассмотрим как данная темаосвещается в различных учебниках по химии
 

2.1Аминокислоты
 
Аминокислотами называются соединения,в молекулах которых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы.Взависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксильной групперазличают α-, β-, γ-аминокислоты. Наибольшее значение впроцессах жизнедеятельности играют α-аминокислоты, из них как раз состоятбелки.
Чаще используют тривиальные названия.Наиболее важные кислоты представлены в таблице.
Таблица«Важнейшиеα-аминокислоты»
Аминокислота
Формула
Условное обозначение
Тпл0C
Глицин
/>
Гли
292
Аланин
/>
Ала
297
Валин
/>
Вал
315
Лейцин
/>
Лей
337
Изолейцин
/>
Илей
284
Аспаргиновая кислота
/>
Асп
270
Глутаминовая кислота
/>
Глу
249
Орнитин
/>
Орн
140
Лизин
/>
Лиз
224
Серин
/>
Сер
228
Треонин
/>
Тре
253
Цистеин
/>
цис-SH
178
Цистин
/>
цис-S
 |
цис-S
260
Метионин
/>
Мет
283
Фенилаланин
/>
Фен
275
Тирозин
/>
Тир
344
Триптофан
/>
Три
382
Пролин
/>
Про
299
Оксипролин
/>
Про-ОН
270
Гистидин
/>
Гис
277
Аргинин
/>
Арг
238
Аспаргин
/>
Асн
236
Глутамин
/>
Глн
185
Физические свойства
Аминокислоты — бесцветныекристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления230-300·С. Многие а-аминокислоты имеют сладкий вкус [5].
 
2.2Способы получения
Для получения а-аминокислот влабораторных условиях обычно используют два следующих способа.
1. Взаимодействие а-галогенкарбоновыхкислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена вгалогенкарбоновых кислотах (об их получении см. § 10.4) на аминогруппу.Выделяющийся при ЭТОМ хлороводород связывается избытком аммиака в хлоридаммония.
2. Гидролиз белков. При гидролизе белков обычнообразуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов изэтих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.
 
2.3Химические свойства
 
/>
Основные свойства аминов /> кислотные свойства карбоновыхкислот
Амфотерные свойства
1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:
а) как кислота (участвуеткарбоксильная группа):
б) как основание (участвуетаминогруппа)
2. Взаимодействие внутри молекулы-образование внутренних солей
3. Взаимодействие аминокислот друг сдругом- образование пептидов
 
2.4Значение и применение аминокислот
 
Аминокислоты и их производныеиспользуются в качестве лекарственных средств в медицине. Так глицин оказываетукрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Лизин и метионинприменяются в качестве добавок в корм сельскохозяйственным животным.Человеческий организм может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальныевосемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пещи,поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин,метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. Приограниченном поступление такой аминокислоты в организм она становитсялимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого онадолжна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринятьорганизм, — это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. Большинствоживотных белков содержат все восемь незаменимых аминокислот в достаточныхколичествах. Любой белок, имеющий необходимое содержание всех незаменимыхаминокислот, называется совершенным. Растительные белки несовершенны: в нихнизок уровень некоторых незаменимых аминокислот. Хотя ни один из растительныхбелков не может обеспечить нас всеми незаменимыми аминокислотами, смеси такихбелков — могут. Такие комбинированные продукты питания, которые содержатвзаимодополняющие (комплементарные) белки, входят в состав традиционной кухнивсех народов мира [5,6].

ГЛАВА 3.ЭКОЛОГИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ ИЗУЧЕНИЯ ТЕМЫ «АМИНОКИСЛОТЫ»
Человеческое тело не может запасатьбелки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждыйдень. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 — 12% всех калорий.L-триптофан — незаменимая аминокислота с обширным спектром действия. Онучаствует в поддержании азотистого равновесия в обменных процессах, актахвозбуждения и торможения, а также трансформации одного вида энергии в другой.Образующаяся из триптофана никотиновая кислота является важным компонентом вэнергетическом обмене. L-триптофан регулирует функцию эндокринного аппарата,предупреждающего анемию, регулирующего кровяное давление, отвечающего за синтезгемоглобина. Особое значение эта аминокислота имеет в фармакологии, где она иее производные применяются в качестве ингредиентов многих лекарственныхсредств. При таких тяжелых заболеваниях, как рак, туберкулез, диабет триптофанспособствует нормальному функционированию различных систем организма.Недостаток его у человека и животных ведет к развитию пеллагры, поражениюзубов, помутнению роговицы глаз, катаракты. Установлено, что у пациентов,имеющих активную форму депрессии, наблюдается пониженный уровень триптофана вплазме. Предполагают, что эта аминокислота стимулирует секрецию инсулина,который в свою очередь активизирует синтетазу жирных кислот в печени.L-триптофан содержится в препаратах, восстанавливающих функции мозга. Известно,что в зонах повышенной радиации и инсоляции и при лечении лучевой болезниупотребление пищи, обогащенной L-триптофаном, повышает уровень серотонина иснимает такие отрицательные последствия, как геморрагический синдром. Триптофаниспользуется как антиокислитель пищевых масел и жиров, в качестве общегоповышения калорийности пищи, особенно содержащей бобовые и кукурузу. В Япониифирма Kyowa Hakko Ajinomoto производит L-триптофан для медицинских и пищевыхцелей с использованием штаммов микроорганизмов, работающих на низкомолекулярныхсубстратах. В Кыргызстане в рамках Государственных научно-технических и ЦелевыхКомплексных программ СССР сотрудники ВНИИгенетика и специалисты Бишкекскогозавода антибиотиков создают уникальное опытно-промышленное производство помикробиологическому синтезу L-триптофана. На основе лабораторного регламентаони отрабатывают технологию и выпуск аминокислоты методом глубинного выращиванияштаммапродуцента Bactilis subtilis на мелассных средах. Технология полученияаминокислоты представляет собой последовательный ряд операций, к которымотносятся ферментация, обработка культуральной жидкости коагулянтами, выделениеаминокислот из нативного раствора с помощью ионообменных смол, концентрированиерастворов и очистка технического продукта осветляющими активированными углями.Необходимо отметить, что микробиологический синтез аминокислот связан ссущественным расходом воды и образованием значительных количеств жидких итвердых отходов. Принимая во внимание, что в производстве L-триптофананеобходимо соблюдать жесткий санитарно-гигиенический режим, созданиемалоотходной технологии является одной из актуальных проблем [7].
По регламенту все виды отходов,включая жидкие стоки, собирают, обезвоживают. Сухой шлам обеззараживают,затаривают в мешки для последующего захоронения. При выделении L-триптофанажидкие стоки образуются за счет промывных вод производственного оборудования,стадии ионообменной хроматографии, маточников кристаллизации, некондиционныхрастворов посевного материала и культуральной жидкости. Обеззараживаниезначительных объемов стоков (более 1 м3 на 1 кг целевой аминокислоты) создает дополнительные финансовые затраты, отражающиеся на себестоимоститриптофана. Дифференцированные стоки, как показали исследования химическогосостава, могут служить сырьем для вторичной переработки. Учитывая, чтосбрасываемые стоки имеют температуру выше 40oС, их можнорассматривать как готовый исходный субстрат для проведения процессаметаногенеза органического вещества. Бросовые осадки биомассы продуцентоваминокислот, образующиеся на стадии тепловой и химической обработкикультуральной жидкости, и отработанные активированные угли со стадии осветлениятехнического продукта так же, как и канализационные стоки имеют температуру40-60oС, что служит положительным фактором в пользу анаэробногосбраживания органического вещества этого вида сырья метаногенным консорциумоммикроорганизмов. [8]. Потребление аминокислоты метаногенным консорциумоммикроорганизмов, т.е. практически полное разложение триптофана, как видно нарисунке, происходит в течение 18 суток и выходе биогаза свыше 10 мМ. На основании исследований установлено, что этот процесс происходит вначале с разложениемлинейной цепи, а затем деградации ароматического кольца аминокислоты.
/>
Накопление биогаза и конверсияаминокислоты при анаэробной микробиологической конверсии триптофана.
Поскольку в жидких отходах содержаниеорганических веществ (ОВ) может изменяться в зависимости от количестванекондиционных растворов культуральной жидкости и маточников кристаллизациитриптофана в условиях производства, стоки, получаемые от регламентных стадийвыделения аминокислот рассматривают как технологические канализационные. О количествеОВ в этих стоках, а их всего 9 видов, судят по показателям биологического (БПК)и химического (ХПК) потребления кислорода. Высокие значения этих двухпоказателей наблюдаются у промывных вод ионита ИА-1 после сорбции и в стокепосле промывки производственного оборудования, соответственно для первого 300 и400 и второго — 975 и 1400 мгО2/л. Технологические стоки собирают водин сборник, после усреднения и взаимной нейтрализации у них показатели БПК иХПК приближаются к нормативному требованию и составляют 392-420 и 560-580 мгО2/л.Биоконверсия таких стоков в течение 1500 ч в термофильном режиме показала, чточерез 750 ч процесс образования метана выходит на стабильный режим, аполученный трансформированный раствор не требует дальнейшего обеззараживания,так как является экологическим жидким биоудобрением. В плане охраны окружающейсреды метаногенез такого стока позволяет исключить из технологического цикластадию стерилизации, высушивания и захоронения шлама. Реализация нового видапродукции — удобрения — существенно отражается на повышении общейрентабельности производства.
Биоконверсия трапных операцийкультуральных жидкостей (КЖ), маточников кристаллизации (МК) и их смесейпоказала, что при времени оборота реактора 552 ч степень конверсии органическихвеществ составляет 48,0; 21,6 и 34,8% (табл. 1). Для сопоставления результатовтрансформации жидких отходов показатели по выходу биогаза и степени конверсииотнесены к единому компоненту — органическим веществам. Различная степеньконверсии, как видно из табл. 2, повидимому, может трактоваться особенностямиметаногенеза триптофана и других органоминеральных примесей, содержащихся вданных субстратах (табл. 2). Проведенные исследования свидетельствуют, чтоанаэробная обработка указанных жидких отходов метаногенным консорциумоммикроорганизмов в производственном цикле приемлема и экономически оправдана,так как температура выбрасываемых продуктов составляет 40-60oС, идля них нет необходимости проводить дополнительный нагрев для осуществленияпроцесса метаногенеза.
Таблица 1. Расчетные показателиконверсии отходов триптофана
Вид отхода
Содержание сухих веществ, %
Содержание органических веществ, %
Выход биогаза, л/г ОВ
Конверсия, ОВ,%
КЖ триптофана
10,2
90,5
0,387
48,0
Маточник кристаллизации (МК)
35,4
88,0
0,154
21,6
Смесь КЖ + МК
22,8
89,3
0,270
34,8
Таблица 2. Конверсия отработанныхактивных углей производства триптофана (временя удерживания — 23 суток)Содержание органического вещества (ОВ), % Содержание углерода, % Содержание азота, % Превращение вещества в биогаз — исходное на угле Конвертированное 90,91 92,75 72,8 4,94 4,45
В триптофановом производстве большиепроблемы связаны с утилизацией осадков биомассы продуцентов триптофана (ОБПТ) иотработанных осветляющих активированных углей.
Крупномасштабная реализациябиогазовой технологии в производстве триптофана требует выяснения степениконверсии ОВ названных продуктов. Биоконверсия отработанного активированногоугля в микробиологическом синтезе триптофана обусловлена самой технологиейиспользования осветляющих активированных углей. В условиях производстваотработанный уголь представляет собой горячую массу, которая по регламентувысушивается и отправляется на утилизацию. При этом необходимо учитывать, чтопри сушке угля вместе с влагой десорбируется значительное количествозагрязнений и происходит дополнительный расход энергоносителей. Исследования побиоконверсии отработанных активированных углей триптофанового производствапозволяют сделать вывод, что при культивировании термофильного природного метаногенногоконсорциума на отработанных углях наблюдалась типичная картина, характерная дляконверсии чистого триптофана (табл.2).При этом значение коэффициентагазификации (КГ), вычисленное из отношения суммы выделившихся метана и диоксидауглерода к органическому веществу, как видно из табл. 2, составляет 90%.Высокий процент сорбированных веществ углем, а также его мелкодисперсностьпозволяют рассматривать процесс биоконверсии в анаэробных условиях этого видаотхода экономически и экологически более выгодным. Превращение органическоговещества водной суспензии осадка биомассы продуцента триптофана при времениудерживания 23 суток в термофильном режиме метаногенным консорциумоммикроорганизмов, как показали исследования, составило 61%, и этот показатель значительновыше наблюдаемого для растворов КЖ (48%) и представленного в табл. 1.
Таблица 3
Состав субстрата для анаэробнойконверсии из смеси отходов осадка биомассы продуцента триптофана икультуральной жидкости
№опыта Соотношение компонентов- культуральная жидкость, % Соотношение компонентов- осадок биомассы продуцента, % Содержание твердого вещества, % Содержание органического вещества, % 1 90 10 19,2 86,0 2 80 20 28,2 81,7 3 75 25 32,7 79,5 4 50 50 55,1 68,6 5 25 75 77,6 57,5
Более высокий показатель деградацииОВ осадка биомассы продуцента триптофана, возможно, связан с содержанием в немфосфатов и пептидов, которые выполняют роль активирующих ростовых примесей.Поэтому для сравнения был проведен метаногенез ОБПТ в различном соотношении сраствором культуральной жидкости (табл. 3).
Как и следовало ожидать, выходбиогаза (0.43 л/г) и степень конверсии ОВ (57,8%) были выше для смеси ОБПТ+КЖ всоотношении 75:25.
Таким образом, одним из путейэкологически оправданной утилизации отходов и обеззараживания стоковтриптофанового производства может служить их довольно легко осуществимыйметаногенез, который способен стать одной из альтернативных возможностейвторичного использования бросовых продуктов для выпуска экологическогоудобрения, повторного использования тепла и дополнительного полученияэнергоносителя в виде биогаза [9,10].

ГЛАВА 4.МОИ УРОКИ
 
Урок по теме: «Аминокислоты.Белки»
“Жизнь –это способ существования белковых тел, существенным моментом которого являетсяпостоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем спрекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит кразложению белка”.
Ф. ЭНГЕЛЬС
Цели:
1.  обучающая:обеспечить сознательное усвоение учащимися важнейших химических законов,понятий, теорий в контексте изучения аминокислот и белков.
2.  развивающая:формировать высокий уровень мыслительной деятельности, научить использовать врешении повседневных задач различные мыслительные приемы.
3.  Воспитывающая:показать диалектическую взаимосвязь и взаимообусловленность химических фактов.Довести до учащихся мысль о том, что опровергаются только теории, фактыопровергнуть нельзя. С помощью межпредметных связей способствовать формированиюкартины мира.
Оборудование:
1.  Листы с заданиямиэкспресс теста, бланки ответа на тест (для каждого ученика по два листа,скрепленных скрепкой, между которыми вложена копировальная бумага). (Приложение 1)
2.  Листы с текстомдля изучения (по одному на парту). (Приложение 2)
3.  Оформление доски:
На доске записана тема урока, налистах формулы и названия аминокислот, для изучения функций белков на листах:типы и примеры в центре записаны функции белков.
4.  Оборудование дляпроведения лабораторного эксперимента:
Продукты питания: молоко, молочныепродукты (простокваша, сметана, кефир, творог и др.), мука (смесь с водой),крупа (любая крупа, размоченная или разваренная до кашеобразного состояния), бобовые(горох, фасоль, бобы, соя), размельченные мясо и рыба, замоченные дрожжи,желатин.
Пробирки, 10%-ный раствор гидроксиданатрия, 1%-ный раствор сульфата меди.
Методика проведения опыта: К 0,5 млраствора белка добавляют столько же 10%-ного раствора гидроксида натрия (калия)и 6-10 капель 1%-ного раствора сульфата меди (II). Голубая окраска раствора,свойственная солям меди (II), по мере образования комплексного соединенияпереходит в сиреневую.
5. Листы с заданиями для работы вгруппах.
Этапы урока:
1.  Вводное словоучителя. Постановка целей урока.
2.  Экспресс – тестпо темам «Аминокислоты. Белки». Проверка и обсуждение результатов.
3.  Работа с текстомв парах по теме «История открытия и изучения белков».
4.  «Типы белков и ихфункции в организме человека» дидактическая игра.
5.  Лабораторныйэксперимент по теме «Обнаружение белков в пищевых продуктах».
6.  Рассказ учителя опревращениях белков в пищеварительной системе.
7.  Решениепознавательных задач с практическим содержанием (работа в группах).
8.  Подведение итоговурока. Выставление оценок. Обозначение дальнейших тем.
ХОД УРОКА
1. Вводное слово учителя. Постановкацелей урока.
Белки – это важнейшие для жизнивещества. Белки – основной структурный компонент тканей. Посмотрите на своегососеда. Все, что вы видите: кожа, волосы, глаза, ногти, — это белки. Костныеткани, кровь, мозг – все содержит белки. Кроме того, все ферменты,контролирующие химические процессы в организме, представляют собой белки. Вкаждом человеке десятки различных белков.
На предыдущих уроках мы с вамиизучили состав, строение и свойства аминокислот, состав и структуру белков.Сегодня мы расширим наши знания. Узнаем истории открытия и изучения белков, оразнообразии белков, их функциях в организме человека, свойствах, проведем рядопытов, подтверждающих наличие белков в продуктах питания, и обсудимпревращения белков в пищеварительной системе. В завершение урока мы будемрешать познавательные задания с практическим содержанием.
2. Экспресс – тест по темам«Аминокислоты. Белки». Проверка и обсуждение результатов.
Перед тем, как узнавать новое, мыдолжны вспомнить и обобщить ранее изученный материал. Для этого выполним тест.Ответы вы пишете через копировальную бумагу, таким образом, каждый из вассможет сам проверить свою работу, выставить оценки и увидеть свои ошибки иисправить их.
Учащиеся выполняют задания теста.Учитель собирает один из листов с ответами. Далее идет обсуждение результатовтеста и выставление оценок.
Критерии оценивания теста:
«5» — 7 правильных ответов.
«4» — 5-6 правильных ответов.
«3» — 4 правильных ответа.
3. Работа с текстом в парах по теме«История открытия и изучения белков»
После того, как в 1728 году ЯкобБеккари (1682 —1766) впервые выделил белковое вещество из пшеничной муки,ученыее разных стран стали активно заниматься изучением строения белковыхмолекул. Результаты исследований показали чрезвычайно важную роль белков вжизнедеятельности животных и растений. Первую теорию строения белков выдвинул в1844 году Геррит Ян Мульдер.
На ваших партах листы с отрывком изработ Мульдера и кратким изложением его теории. Ваша задача внимательнопрочитать материал и выделить, в чем теория Мульдера верна, а в чем онзаблуждался. Через 10 минут мы обсудим ваши наблюдения. Для удобства вы будетеподчеркивать то, с чем вы согласны красной пастой, а с чем нет — черной.
Учащиеся работают с текстом, учительконсультирует пары, у которых возникли затруднения. Далее следует обсуждение иобъяснение учителя о причинах несовершенства теории Мульдера.
Несовершенство теории Мульдера объясняетсягосподствующей в то время в химии теорией радикалов. В 1846 году русский ученыйНиколай Лясковский установил, что эмпирические формулы белков, выведенныеМульдером, неприемлемы из-за допущенных ошибок в расчетах и, таким образом, несоответствуют данным химического анализа самого Мульдера. Лясковский показал,что вещество, принимаемое Мульдером за протеин, лишенный серы, на самом деле еесодержит, и избавиться от серы очень трудно. Поэтому нет оснований считать, чтопротеин является фундаментальным веществом для белков. Дальнейшее изучениебелковых молекул показало, что они являются природными полимерами, построеннымииз остатков a -аминокислот.
4. «Типы белков и их функции ворганизме человека» дидактическая игра
Белки — незаменимый компонент живогоорганизма, они необходимы как для его роста, так и для поддержания нормальнойжизнедеятельности. В этих случаях происходит образование новых тканей. Вообщеговоря, замена старых клеток на новые происходит очень часто. Например, красныекровяные клетки ежемесячно полностью обновляются. Клетки, выстилающие стенкикишечника, обновляются еженедельно. Каждый раз, принимая ванну, мы сбрасываем ссебя мертвые клетки кожи.
Сейчас, используя наши знания изхимии, биологии и повседневной жизни, мы будем соотносить типы белков и ихфункции в организме человека. На доске листы с отпечатанными на них типамибелков. Рядом в столбик записаны вразброс их функции. Ваша задача соотнести ихи подобрать пример того или иного типа белков. Итак, начинаем работу: работаемв парах. Тот, кто нашел соответствие, поднимает руку и выходит к доске.ТИП ФУНКЦИЯ ПРИМЕР Структурные белки мышц Сокращение, обеспечение двигательных функций. Миозин (мышцы) Белки соединительных тканей Обеспечение целостности организма, защита от внешних воздействий Кератин (кожа, волосы, ногти); коллаген (сухожилия) Хромосомные белки Часть структуры хромосом Гистоны Белки мембран Контроль за потоком веществ внутрь и вовне организма, передача информации внутри организма Рецепторы Транспортные белки Переносчики кислорода и других веществ Гемоглобин Контролирующие белки Поддержание рН, солевого состава организма Сывороточный альбумин Ферменты Контроль метаболизма Протеазы Гормоны Регуляция процессов жизнедеятельности Инсулин, половые гормоны Защитные белки Антитела (защита от инфекций) Гаммаглобулин
Учащиеся в тетрадях записываюттаблицу.
5. Лабораторный эксперимент по теме«Обнаружение белков в пищевых продуктах»
Как уже было сказано, белкисодержатся во всех тканях живых организмов. Биохимиками разработаны специальныереакции, позволяющие достоверно установить присутствие белка или определенныхаминокислот. Такие реакции называют качественными, многие из них именные, т.е.носят имя первооткрывателя.
На урок вы принесли различныепродукты питания
Биуретовая реакция — универсальная реакция на всебелки, так как в ходе ее образуются координационные комплексные соединенияионов меди (II) с компонентами пептидных связей белков.
Учащиеся проводят эксперимент,используя разные продукты питания: молоко, молочные продукты (простокваша,сметана, кефир, творог и др.), муку (смесь с водой), крупу (любая крупа,размоченная или разваренная до кашеобразного состояния), бобовые (горох,фасоль, бобы, соя), размельченные мясо и рыбу, замоченные дрожжи, желатин.Затем учащиеся демонстрируют свои результаты и делают вывод о том, что белки –неотъемлемая часть пищи.
6. Рассказ учителя о превращенияхбелков в пищеварительной системе.
После того как вы съели какой-нибудьбелок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонкомкишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, апотом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимыеорганизму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организмутребуется «сжечь» белки из-за недостатка углеводов, то эти реакцииаминокислот происходят в печени; здесь азот из аминокислот образует мочевину,выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтомубелковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся частьмолекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либопревращается в жировые запасы.
Человеческий организм можетсинтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организмв готовом виде вместе с белками пещи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включаютизолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин триптофан, валин и(для детей) гистидин. При ограниченном поступление такой аминокислоты ворганизм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, всостав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, чтоможет предпринять организм, — это разрушить собственный белок, содержащий этуже аминокислоту.
Большинство животных белков содержатвсе восемь незаменимых аминокислот в достаточных количествах. Любой белок,имеющий необходимое содержание всех незаменимых аминокислот, называетсясовершенным. Растительныебелки несовершенны: в них низок уровень некоторых незаменимых аминокислот. Хотяни один из растительных белков не может обеспечить нас всеми незаменимымиаминокислотами, смеси таких белков — могут. Такие комбинированные продуктыпитания, которые содержат взаимодополняющие (комплементарные) белки, входят всостав традиционной кухни всех народов мира.
Человеческое тело не может запасатьбелки, поэтому сбалансированное белковое питание требуется человеку каждыйдень. Взрослому человеку весом 82 кг требуется 79 г белка в день. Рекомендуется, чтобы при этом с белками поступало 10 — 12% всех калорий.
7. Решение познавательных задач спрактическим содержанием (работа в группах)
Многие методы химии и химическойтехнологии выросли из древних приемов «кухонных дел мастеров». Не зря немецкийфизикохимик Вильгельм Фридрих Оствальд в свое время заметил, что «каждый химикдолжен протянуть руку кухарке и пожать ее как своему коллеге». Кулинарныеоперации, состав и свойства распространенных компонентов пищи не объяснишь беззнания химии.
Пришло время показать ваши знания похимии, связав их со своей повседневной жизнью. Работать будем в группах почетыре человека. Каждая группа получит вопрос из кулинарии. Пользуясьлитературой и своими конспектами, вы должны подготовить грамотный с точкизрения и химии, и кулинарии ответ.
После выполнения задания одинпредставитель от группы озвучивает свой вопрос и дает на него ответ.
УРОК ПО ТЕМЕ: «СТРОЕНИЕ ИСВОЙСТВА БЕЛКОВ»
Цель: Сформировать понятия белок,структуры белка, физические и химические свойства белков.
Ход урока
I. Организационный момент.
II. Актуализация знаний.
(Ученикам заранее предлагаетсяповторить тему “Аминокислоты”).
Два ученика работают у доски.
Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановойкислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие ещеназвания этих кислот Вы можете предложить?
Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановойкислоты. Какие еще названия этой кислоты Вам известны? Составьте дипептид издвух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.
Фронтальная беседа.
1.  Какие двефункциональные группы входят в состав аминокислот?
2.  Чем являютсяаминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет какихфункциональных групп?
3.  Дать понятиепептидной связи.
4.  Могут лиаминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких атомов?
5.  Какие веществаназываются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.
III. Постановка познавательнойзадачи.
Учащиеся, которые работали околодоски, отчитываются о выполненном задании.
Давайте посмотрим на доску, гдеизображен дипептид, состоящий из остатков одной и той же аминокислоты — глицина. Также на доске вы видите две отдельные формулы аминокислот – аланина ивалина.
Скажите, на ваш взгляд, может лиобразоваться дипептид из разных по составу аминокислот? Для того, чтобыответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи вдипептиде.
/>
Глицин
/>-аминоуксусная кислота
/>
Аланин
/>-аминопропионовая кислота
Да, так как в образовании пептиднойсвязи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группадругой аминокислоты, углеводородные радикалы не принимают участия в образованиипептидных связей.
Как вы думаете, возможно лидальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.
Да, возможно присоединение, так как умолекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С – конец) иаминогруппа (N — конец). Цепь может расти с двух сторон.
/>
Ала-гли
Сколько вариантов соединения выможете предложить?
Два. Когда аминокислота глицин стоитна первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте?
/>
Ала-гли
/>
Гли-ала
В клетках и тканях живых организмовобнаружено свыше 170 различных аминокислот, и из них 20 альфа-аминокислотвходят в состав важнейших биологических веществ, называемых белками.
Итак, тема нашего урока “Белки.Строение и свойства”.
Давайте попробуем дать определениебелков.
Белки — это биологические полимеры,состоящие из альфа-аминокислот.
Очень хорошо. Запишите этоопределение в свои рабочие листки.
Перед нами две полипептидные цепочки.Какой из пептидов, на ваш взгляд, может являться белком и почему?
/>
/>
Первая. Потому что образованаальфа-аминокислотами.
Верно. Данная полипептидная цепочкапредставляет собой первичную структуру белка. Итак, за счет каких связей возникает первичная структура белка?
Первичная структура возникает за счетпептидных связей.
/>
Верно. Давайте запишем это в таблицу.
Но белок гораздо более сложнаясистема, чем полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходиморассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичнуюструктуры.
В образовании вторичной структурыбелка огромную роль играют водородные связи. В начале урока мы вспомнили с вамио том, какие атомы могут участвовать в образовании этого вида связи.
Водород и кислород, азот.
Существуют два типа вторичнойструктуры (/>-спиральи />-структура),но в основе каждого из них лежат водородные связи.

/>
/>-спираль
 
Заполним рабочие листки.
Третичная структура белка – этоспособ расположения />-спирали и />-слоя в пространстве.Осуществляется за счет нескольких типов связей, а именно:
1.  Ковалентные связимежду атомами серы различных аминокислот (дисульфидные мостики S – S).
2.  Гидрофильно-гидрофобныевзаимодействия
Гидро – вода
Филос – любовь
Фобос – ненависть
/>
Третичная структура белка.
Заполним рабочие листки.
Некоторые белки образуют четвертичнуюструктуру, осуществляемую за счет все тех же водородных связей и силэлектростатического притяжения.

/>
Четвертичная структура белкагемоглобина.
Заполним рабочие листки.
Следует отметить, что белки“работают” правильно только в третичной или четвертичной структурах (еслитаковая имеется).
Мы рассмотрели строение и теперьпереходим к свойствам белков. Ведь, как известно, свойства веществ основываютсяна их строении. Сначала рассмотрим физические свойства белков.
1.  Белки –высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массойот 5 тыс. до миллионов а.е.м. (6500 — инсулин; 32 млн. — белок вируса гриппа).
2.  Растворимостьбелков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны исклонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основнойстроительный материал для тканей: сухожилий, мускульных и покровных. Такиебелки в воде не растворимы. Прочность белковых молекул просто поразительна!Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видамистали. Пучок волос площадью 1 см2 выдерживает вес в 5 тонн, а наженской косе в 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАз весом 20 тонн.
Глобулярные белки свернуты вклубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих ихподвижности, т.е. растворимости. Поэтому глобулярные белки растворимы в воделибо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекулобразуются растворы, называемые коллоидными.
Демонстрация растворения альбумина вводе.
Теперь переходим к химическимсвойствам белков. И опять мы здесь увидим не совсем обычные химические реакции,так как белки являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочиекарточки и ответьте на следующие вопросы:
1.  Какие связи, поВашему мнению, являются наиболее прочными: пептидные или водородные?
Пептидные, т. к. эта связь относитсяк ковалентной химической связи.
2.  Какие структурыбелков будут разрушаться быстрее и легче?
Четвертичная (если таковая имеется),третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других,т.к. она образована более прочными связями.
Денатурация – это разрушение белка допервичной структуры (пептидные связи сохраняются).
/>
Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 млраствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течении 6 – 10 с (до помутнения).Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью — 2 мл 3М NaOH. В четвертую –5 капель 0,1 М AgNO3. В пятую – 5 капедь 0.1 М NaNO3.
После проведения опыта на рабочихлистках учащиеся заполняют пробелы в следующей фразе:
Денатурация – это разрушение белка доструктуры под действием, а также под действием растворов различных химическихвеществ (,, солей) и радиации.
Будут ли белки после денатурациипроявлять свои специфические свойства?
Большинство белков при денатурацииутрачивают биологическую активность, т.к. белки проявляют свои специфическиесвойства только в высших структурах, т.е. третичной и четвертичной.
Как вы полагаете, можно ли разрушитьпервичную структуру белка?
Наверное, можно.
Это происходит в вашем организмекаждый раз, когда в него поступает белковая пища! Сейчас мы будем рассматриватьодно из самых важных свойств белков, а именно – гидролиз.
Гидролиз белка. При гидролизе белкапроисходит разрушение первичной структуры.
Какие вещества будут образовыватьсяпри гидролизе?
/>-аминокислоты.
Гидролиз – это разрушение структурыбелка под действием, а так же водных растворов кислот или щелочей.
Подумайте, какое значение для нашегоорганизма имеет гидролиз белков и где он происходит?
Получение аминокислот для нуждорганизма в результате процессов пищеварения, начинается в желудке,заканчивается в двенадцатиперстной кишке.
Цветные реакции белков – качественныереакции на белки.
а) Биуретовая реакция (Демонстрация опыта).
б) Ксантопротеиновая реакция (Демонстрация опыта).
Заполняем рабочие листки (обратитьвнимание на условия протекания этих реакций и их важность для проведения опытовна следующем уроке.) [7-9].
IV. Закрепление

/>
 
ТЕСТЫ
1. Выберите формулуаминокислоты:

/>
2. В задании 1 укажитехимическую формулу амида.
3. В задании 1 укажитехимическую формулу уреида.
4. Какая формула взадании 1 может принадлежать />-бутиролактаму?
5. Среди приведенных нижехимических формул укажите формулу аминокислоты, содержащей ароматическийзаместитель.
6. Какое вещество взадании 5 имеет название «пролин»?
7. Какое вещество (см.задание 5) является изомером антраниловой кислоты?
8. Подберите второеназвание для 2-амино-3-меркаптопропановой кислоты.
1)Валин.
2)Серин.
3)Тирозин.
4)Метионин.
5) Цистеин. +
6)Треонин.
7) Аспарагин.
9. Какое вещество в задании8 является амидом аминокислоты? 7)
10. Какое названиеполучит данная аминокислота по номенклатуре ИЮПАК:
H2N–(CH2)4–CH(NH2)–COOH?
1) 2,6-Диаминогексановаякислота. +
2)2,6-Диаминокапроноваякислота.
3)/>, />-Диаминокапроноваякислота.
4)1-Карбокси-1,5-диаминопентан.
11. В формулеаминоуксусной кислоты стрелками показано смещение электронной плотности по />-связям:
/>
В каком месте направлениесмещения электронной плотности показано неправильно? В ответе укажите номерсвязи. (2)
12. Какой изпронумерованных атомов в молекуле глицина является объектом атакиэлектрофильных частиц? (1)
/>
13. Известно, чтоаминокислоты представлены в водных растворах в виде биполярных ионов(цвиттер-ионов):
/>
Определите ошибочноеутверждение в описании строения и свойств цвиттер-иона.
1) Цвиттер-ион существуетв растворах, у которых рН соответствует
зоэлектрической точкеаминокислоты.
2) Биполярная частица неможет проявлять кислотные свойства, т. к. в карбоксигруппе отсутствует ион Н+.
3) При добавлении враствор более сильной кислоты карбоксигруппа приобретает свой обычный состав:–СООН.
4) В электрическом полецвиттер-ион неподвижен.
5) Цвиттер-ионы образуютвсе аминокислоты независимо от строения радикала.
6) Водные растворы,содержащие указанные ионы, не изменяют окраски индикаторов. +
14. Выберите неверный пунктв описании строения и свойств аспарагиновой кислоты
НООС–СН2–СН(NН2)–СООН.
1)  Вводном растворе образует ионы, подвижные в электрическом поле.
2)  Фиолетовыйлакмус в растворе аспарагиновой кислоты приобретает красное окрашивание.
3)  Ионы,образуемые аспарагиновой кислотой в водном растворе, в электрическом полеперемещаются к аноду.
4) Ионы аспарагиновойкислоты в электрическом поле неподвижны, т. к. представляют собой биполярныеионы. +
5) В водном раствореаспарагиновая кислота присутствует в следующей форме:
/>
15. Все аминокислоты,образующие белки, – />-аминокислоты. Их строение (заисключением пролина) может быть представлено следующими структурной ипроекционной формулами:
/>
Определите неверноеутверждение в описании проекционной формулы аминокислоты и свойств молекулы.
1) Это оптически активноесоединение вращает плоскость поляризованного света влево или вправо.
2)Данная аминокислотаотносится к D-ряду.
3) Принадлежность кD-ряду определяется вращением плоскости поляризации света. В данном случаенаблюдается вращение плоскости поляризации вправо. +
4) Принадлежность к D-или к L-ряду определяется относительным расположением атома Н и NH2-группыпри С-2 в пространстве, группы –СООН и –R должны быть удалены от наблюдателя.При изображении на плоскости удаленность показана вертикальной линией связи;приближенность к наблюдателю демонстрирует горизонтальная линия.
5) Аминокислотаприведенной оптической конфигурации не может быть обнаружена в белках.
16. Какое утверждение вописании строения и свойств лизина
/>
наиболее сомнительно?
1) Вещество может бытьназвано />, />-диаминокапроновойкислотой.
2) Это незаменимаяаминокислота, т. к. в организме человека невозможен ее синтез из более простыхвеществ.
3) Водные растворы лизинаимеют рН > 7 и изменяют цвет индикаторов фиолетового лакмуса и бесцветногофенолфталеина.
4) В образованиипептидной цепи белка у лизина участвуют карбоксильная группа и />-аминогруппа. +
17. При каких условияхвозможно такое превращение:
/>
1) Достаточно растворенияисходного вещества в воде. В водном растворе устанавливается равновесие междууказанными формами.
2) При добавлении кисходному веществу раствора кислоты.
3) При добавлении кводному раствору вещества раствора основания. +
4) Подобный переходнаблюдается при действии на цвиттерион сил электрического поля.
5) Переход возможентолько при действии на исходное вещество окислителей.
18. В какой формесуществует аминокислота валин в растворе при рН, соответствующемизоэлектрической точке для данной аминокислоты?
/>
19. Одним из способовполучения аминокислот является синтез галогенсодержащих карбоновых кислот споследующим действием избытка аммиака. Для каких аминокислот наиболее приемлемданный способ получения?
1)/>-Аминокислот. +
2)/>-аминокислот.
3)/>-Аминокислот.
4) />-Аминокислот.
20. Какое исходноевещество необходимо взять для получения аминокислоты по приведенной схеме:
NН4CN + Х /> />-аминомасляная кислота?
Вещество Х – это:
/>
21. Укажите наиболеевероятный продукт реакции метакриловой кислоты с аммиаком:
/>
/>
/>
22. Какое веществообразуется в результате следующих превращений:
/>
23. В данной схемепревращений определите вещество Х1:
/>
24. В задании 23определите конечный продукт цепочки превращений, вещество X4(укажите основной продукт).
/>
25. Какое вещество Хследует взять для получения />-аминоизовалериановой кислоты изметилового эфира нитроуксусной кислоты:
/>
1) СН3–СНСl–CН3.+
2)СН3–СН2–CН2Сl.
3)(СН3)2СН–СН2Сl.
4)СН2Сl–СН2–СH3.
5) (СН3)3ССl.
26. Выберите правильноеутверждение, описывающее приведенную ниже схему:
/>
1) Аминокислота проявиласпецифическое свойство, которое следует рассматривать как результат присутствияв молекуле одновременно NН2 — и СООН-групп.
2) Аминокислота проявиласвойства основания, т. к. изменения произошли по />-группе, которая определяетосновные свойства вещества.
3) Аминокислота в такомсостоянии не может проявлять свойства кислоты, т. к. в карбоксигруппеотсутствует атом водорода.
4) Аминокислота проявиласвойство кислоты, т. к. в реакции отщепляются ионы Н+. +
5) Течение реакции поприведенной схеме невозможно.
27. Какое веществовероятнее всего образуется в реакции
H2N–(СН2)2–СООН+ РСl5/>… ?
/>
28. Аминокислоты могутбыть проалкилированы с помощью ангидридов кислот. Вам предлагается определитьпродукт реакции, идущей по следующей схеме:
/>
29. Какое условие будетспособствовать реакции этерификации />-аминопропионовой кислоты сэтанолом:
/>
1)Добавление щелочи.
2) Аминокислота должнабыть взята в виде водного раствора.
3)Повышение давления.
4) Добавление солянойкислоты. +
30. Какое веществоявляется продуктом реакции этерификации аланина с этанолом в присутствиибромоводорода?
/>

31. Каким веществомследует воспользоваться для получения
/>
/>
32. Какое вещество изпредложенных в задании 31 при нагревании легко отщепляет аммиак и образуетнепредельную кислоту? (3)
33. Какая аминокислота изпредложенных в задании 31 при нагревании отщепляет воду и может образоватьпроизводное дикетопиперазина? (1)
34. Какой из предложенныхлактамов легче подвергается гидролизу?
/>
35. Какая изнижеприведенных химических реакций при указанных условиях приведет кдезаминированию аминокислоты?
/>
36. В ходе какойхимической реакции (см. ответы к заданию 35) произойдет декарбоксилированиеаминокислоты? (4)
37. Какая химическаяреакция из приведенных в задании 35 приведет к образованию пропанамина? (4)
38. В какой реакции изприведенных в задании 35 образуется масляная кислота? (2)
39. Какое веществообразуется в результате полного гидролиза 3,6-диэтил-2,5-дикетопиперазина:
/>
40. Возможно лиобразование дипептида между указанными веществами при участии в химическомпроцессе атома Сl:
/>
Выберите правильныйответ.
1)  Да,возможно. Реакция сопровождается отщеплением НCl и образованием пептиднойсвязи. +
2)  Нет,пептидная связь образуется только при взаимодействии карбокси- и NН2-группразных молекул аминокислот с отщеплением воды.
3)  Нет,потому что атом Сl, имея свободные электронные пары, входит в сопряжение с р-орбиталями карбонильнойгруппы. Вследствие этого cвязь С–Сl оказывается прочной. Дипептид необразуется.
4)  Нет,дипептид по указанной схеме не образуется. Продуктом реакции является
/>
41.Сколько различных дипептидов можно получить, используятолько глицин и фенилаланин?
а) 1
б) 2
в) 3
г) 4 +
42. Реагируя с какими веществами приопределенных условиях аминоуксусная кислота образует соль?
а) хлороводород +
б) этанол
в) гидроксид натрия +
г) серная разбавленная кислота +
43. Реагируя с какими веществами приопределенных условиях глицин формирует пептидную связь?
а) хлороводород
б) гидроксид калия
в) альфа- аланин +
г) глицилглицин +
44. При гидролизе каких веществ можнополучить аминокислоту?
а) глицилфенилаланин +
б) крахмал
в) белок
г) твердый жир +
45. Аминокислоту можно получить привзаимодействии аммиака с:
а) хлорбензолом
б) этилбромидом
в) 2- пропанолом
г) β- хлорпропионовой кислотой +
46. В молекуле белка содержится одинатом серы и массовая доля серы в белке 0,32%. Вычислите значение молярной массы(г/моль) белка:
а) 1000
б) 10000 +
в) 1*/>
г) />
47. Укажите название веществ, которыереагируют с />:
а) анилин
б) хлорид фениламмония +
в) глицин +
г) бромид триметиламмония +
48. С хлороводородом реагируют:
а) анилин +
б) хлорид метиламмония
в) глицин +
г) бромид триметиламмония +
49. Какие утверждения в отношениистроения и свойств белков справедливы?
а) первичная структура-последовательность альфа- аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи +
б) продукт реакции поликонденсации β—аминокислот
в) при гидролизе образует смесьразличных альфа – аминокислот +
г) гемоглобин- белок с четвертичнойструктурой +
50. Какие из названных соединенийобладают амфотерными свойствами?
а) метиламин
б) анилин
в) аминоуксусная кислота +
г) альфа- аланин +
51. Биполярный ион аминокислотыобразуется в результате:
а) взаимодействия со щелочами
б) взаимодействия сгалогеноводородами
в) образования полипептидов
г) внутренней нейтрализации +
52. Амин может образоваться врезультате реакций:
а) гидролиза дипептида
б) взаимодействия бромидафениламмония с водным раствором щелочи+
в) внутренней нейтрализацииаминокислоты
г) восстановления нитробензолаводородом +
53. С какими веществами,перечисленными ниже реагирует гликокол:
а) бромоводород +
б) гидроксид калия +
в) 1- пропанол +
г) β- аланин +
54. Сколько пептидных связей входит всостав молекулы тетрапептида?
а) 1
б) 3 +
в) 2
г) 4
55. Реагируя с каким веществом глицинобразует сложный эфир?
а) гидроксид натрия
б) этанол (кислая среда) +
в) бромоводород
г) аминоуксусная кислота
56. Реагируя с какими веществамихлороводород образует соль?
а) фенол
б) альфа- аланин +
в) анилин +
г) нитробензол
57. Чтобы выделить из бромидафениламмония фениламин нужно воспользоваться реактивом:
а) водой
б) водородом
в) водным раствором щелочи +
г) бромной водой
58. Процесс синтеза метионина включает:
а) 6 стадий
б) 2 стадии
в) 1 стадию
г) 5стадий +
59. Побочные продукты при синтеземетионина:
а) сероводород и циановодород +
б) серная кислота
в) формальдегид
г) фенол
60. Одним из промышленных способовметионина является:
а) синтез из метилового спирта +
б) синтез из ацетилена
в) синтез из азотной кислоты
г) синтез из элементарной серы [11].Количество выполненных заданий, в % Оценка 35-40 неудовлетворительно 40-60 удовлетворительно 60-95 хорошо 95-100 отлично

Литература
1.В.М.Комягин«Экология и промышленность».
2.ОдумЮ. «Основы экологии» — М.: Мир, 1985г.
3.НикитинД.П. Новиков Ю.В. Окружающая среда и человек. – М.: 1986г.
4. Горковенко М. Ю. Поурочные разработки по химии, Москва «ВАКО»,
5. Ахметов Н. С. Учебник для 11 класса общеобразовательных учреждений.М.: Просвещение, 1998 г.
6.Рудзитис Г. Е., Фельдман Р. Г. Учебник для 11 класса средней школы. М.:Просвещение, 1992
7. Котова Т.А., Волкова М.В. Успехи в области производства и примененияаминокислот. — М.: ОНТИТЭ Имикробиопром, 2003.
8.Опытно-промышленный регламент № 254 производства L-триптофанамикробиологическим синтезом. — М.; Бишкек, 1994. — 195 с.
9. Литовченко И.В., Макаренко К.В., Стручалина Т.И. Проблемы иперспективы анаэробной микробиологической конверсии аминокислот в биогаз. — Фрунзе: Илим, 1990. — 20с. .
10. Литовченко В.В., Таштаналиев А.С., Стручалина Т.И.., Прохоренко В.В.Биотрансформация органических отходов производства аминокислот // / Изв. НАНКР. — 2001. — № 1-2. — С. 31-35.
11. Габриелян О.С., Остроумов И.Г., Остроумова Е.Е. Органическая химия втестах, задачах, упражнениях. 10 класс: Учеб. пособие для общеобразовательныхучреждений. – М.: Дрофа, 2004. – С. 190–215.
12. Энциклопедиядля детей. Т. 17. Химия / Под ред. В.А. Володина. – М.: Аванта+, 2001. – С.370–393
13. БарковскийЕ. В., Врублевский А. И. Тесты по химии, Минск, Юнипресс, 2002
14. Химия: Большой справочник для школьников и поступающих в вузы / Е. А.Алферова, Н. С. Ахметов, Н. В. Богомолова и др. М.: Дрофа, 1999. 485-498