Гемоглобин - тетрамерный хромопротеин, имеет массу 64,5кДа, состоит из 4 гемов и 4 глобинов. Глобины представлены полипептидными цепями различных типов a, b, g, d и т.д. a-цепь содержит 141 АК, а b - цепь – 146 АК. Отдельные участки полипептидных цепей образуют правозакрученные a-спирали, особое расположение в пространстве которых формирует глобулы. Глобула b-субъединицы содержит 8 a-спиралей, а a-субъединицы –7. Гем располагается в щелях между Е и F спиралями глобина, прикрепляясь через гистидин F8 к спирали F с помощью 5 координационной связи железа. Гидрофобные остатки аминокислот окружающие гем, препятствуют окислению железа водой. 4 глобулы с участием гидрофобных, ионных и водородных связей формируют шарообразный тетрамер гемоглобина. Максимально прочные связи, в основном за счет гидрофобных связей, образуются между a- и b-глобулами. В результате образуются 2 димера a1b1 и a2b2. Димеры соединяются между собой в основном полярными (ионными и водородными) связями, поэтому взаимодействие димеров зависит от рН. Димеры легко перемещаются друг относительно друга. В центре тетрамера глобулы прилегают друг к другу неплотно, образуя полость.