Изменение белков и других азотистых веществ при тепловой обработке мяса, рыбы и блюд из них

Содержание Введение 1 Физико-химические процессы, протекающие в пищевых продуктах при их кулинарной обработке 1.1 Гидратация и дегидратация белков 1.2 Денатурация белков
1.3 Деструкция белков 1.4 Агрегирование белков 1.5 Пенообразование 2 Влияние способов и режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов на изменениеих физико-химических показателей и биологической ценности 2.1 Изменение белков мяса в процессе нагрева 2.2 Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков 2.3 Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса 2.4 Изменение растворимости мышечных белков и дезагрегация белков соединительных тканей в процессе нагрева мяса 2.5 Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения, и структуру мясопродуктов 3 Влияние способов и режимов тепловой обработки рыбы и нерыбных продуктов моря на изменениеих физико-химических показателей и биологической ценности 4 Влияние процессов изменения белков и других азотистых веществ на качество кулинарной продукции из мяса и рыбы Заключение Библиографический список Приложения Введение Белки - это азотистые высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот, основной пластический материал, из которого строятся ткани организма. Например, в составе скелетных мышц белка содержится более 20%. Белки, из которых построены клетки тела, имеют сложное строение и высокую химическую активность. Они участвуют во всех жизненных основных процессах — обмене веществ, росте, размножении и мышлении. Вступая в разнообразные реакции, они изменяются и разрушаются, а поскольку образующиеся продукты белкового распада не могут быть использованы для обратного синтеза и выводятся из организма, то для восполнения этих потерь необходима доставка новых белковых продуктов извне с пищей. Белки делятся на простые и сложные. Простые построены только из аминокислот. В состав сложных белков, помимо аминокислот, входят еще и различные безазотистые компоненты (остатки фосфорной кислоты, углеводы и другие вещества). К белковым веществам относятся ферменты — важнейшие ускорители биохимических реакций в организме. Белками являются также и некоторые гормоны — тонкие регуляторы обменных процессов, а также нуклепротеины — регуляторы синтеза белков в организме. Белки могут использоваться и как источник энергии: при расщеплении белка из безазотистой части его молекулы образуются углеводы, дальнейшее превращение которых и обеспечивает освобождение энергии. Поскольку другая часть молекулы — азотистые компоненты белка — окислению в организме не подвергается, то при окислении 1 г белка в целом освобождается ровно столько же энергии, сколько и при окислении 1 г углеводов, то есть 4,0 ккал. Белковый минимум, то есть количество белка в пище, которое покрывает лишь расходы энергии при основном обмене на обновление тканей, составляет 1,5 г на килограмм массы в сутки, то есть при массе 70 кг человек должен ежедневно получать порядка 100 г белка. В нормальных условиях белки должны составлять 11—13% суточной калорийности. При повышенном обмене веществ, в том числе при большой физической нагрузке, потребление белка увеличивается более чем в 1,5 раза, поэтому необходимо потреблять в сутки до 170—200 г белка, что составляет до 15% суточной калорийности. Недостаток белковых запасов, временно возникающий в организме при длительной и напряженной работе, компенсируется тем, что менее жизненно важные органы отдают свой белок для деятельности других, более важных органов. В первую очередь используются белки крови, печени, скелетных мышц. Масса печени, мышц при недостаточном питании резко снижается. Масса же сердца и мозга остается почти без изменений. Белковая недостаточность приводит к тому, что организм начинает «поедать сам себя», его мышечная масса продолжает уменьшаться. При белковом голодании наблюдаются отеки, расстройство желудка, воспаление кожного покрова, снижение сопротивляемости к заболеваниям. Биологическая ценность белков определяется содержани­ем незаменимых аминокислот (НАК), их соотношением и пере­вариваемостью. Белки, содержащие все НАК (их восемь: трип­тофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин) и в тех соотношениях, в каких они входят в бел­ки нашего организма, называются полноценными. К ним относятся белки мяса, рыбы, яиц, молока. В растительных бел­ках, как правило, недостаточно лизина, метионина, трипто­фана и некоторых других НАК. Так, в гречневой крупе недо­стает лейцина, в рисе и пшене - лизина. Незаменимая амино­кислота, которой меньше всего в данном белке, называется лимитирующей. Остальные аминокислоты усваиваются в адекватных с ней количествах. Один продукт может дополнять другой по содержанию аминокислот. Однако такое взаимное обогащение происходит только в том случае, если эти продук­ты поступают в организм с разрывом во времени не более чем 2-3 ч. Поэтому большое значение имеет сбалансированность по аминокислотному составу не только суточных рационов, но и отдельных приемов пищи и даже блюд. Это необходимо учитывать при создании рецептур блюд и кулинарных изде­лий, сбалансированных по содержанию НАК. Наиболее удачными комбинациями белковых продуктов являются: · мука + творог (ватрушки, вареники, пироги с творогом); · картофель + мясо, рыба или яйцо (картофельная запекан­ка с мясом, мясное рагу, рыбные котлеты с картофелем и др.); · гречневая, овсяная каша + молоко, творог (крупеники, каши с молоком и прочее); · бобовые с яйцом, рыбой или мясом. Наиболее эффективное взаимное обогащение белков дос­тигается при их определенном соотношении, например: · 5 частей мяса + 10 частей картофеля; · 5 частей молока + 10 частей овощей; · 5 частей рыбы + 10 частей овощей; · 2 части яиц + 10 частей овощей (картофеля) и т. д. Усвояемость белков зависит от их физико-химических свойств, способов и степени тепловой обработки продуктов. Белки многих растительных продуктов плохо пере­вариваются, так как заключены в оболочки из клетчатки и других веществ, препятствующих действию пищеварительных ферментов (бобовые, крупы из цельных зерен, орехи и др.). Кроме того, в ряде растительных продуктов содержатся ве­щества, тормозящие действие пищеварительных ферментов (фазиолин фасоли). Например, из 18,75 г белка, содержащегося в 100 г мяса, усваивается 18 г, а из 8,68 г белка хлеба — лишь 4 г. Таким образом, белки продуктов животного происхождения в среднем в 1,5 раза эффективнее белков растительного происхождения. По скорости переваривания на первом месте находятся белки яиц, молочных продуктов и рыбы, затем мяса (говяди­на, свинина, баранина) и, наконец, хлеба и крупы. Из белков животных продуктов в кишечнике всасывается более 90% ами­нокислот, из растительных 60-80%. Размягчение продуктов при тепловой обработке и проти­рание их улучшает усвояемость белков, особенно раститель­ного происхождения. Однако при избыточном нагревании со­держание НАК может уменьшиться. Так, при длительной теп­ловой обработке в ряде продуктов снижается количество дос­тупного для усвоения лизина. Этим объясняется меньшая усво­яемость белков каш, сваренных на молоке, по сравнению с белками каш, сваренных на воде, но подаваемых с молоком. Чтобы повысить усвояемость каш, рекомендуется крупу пред­варительно замачивать для сокращения времени варки и до­бавлять молоко перед окончанием тепловой обработки.
Качество белка оценивается рядом показателей (КЭБ - ­коэффициент эффективности белка, ЧУБ - чистая утилиза­ция белка и др.), которые рассматривает физиология питания. Цели и задачи работы: · изучить процессы изменения белков при тепловой обработке мяса и рыбы; · проанализировать влияние процессов изменения белков и других азотистых веществ на качество кулинарной продукции из мяса и рыбы;
· сделать выводы. 1 Физико-химические процессы, протекающие в пищевых продуктах при их кулинарной обработке 1.1 Гидратация и дегидратация белков В технологических процессах производства продукция обще­ственного питания белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции, а азотистые низкомолекулярные вещества — пиролизу с образованием новых химических веществ. Указанные процессы по-разному влияют на качество, пищевую ценность и безопасность пищи. Пищевая ценность, вкусовые качества пищевых продуктов, их стойкость при хранении обусловлены входящими в их состав веществами органического и неорганического происхождения. Из всех компонентов продуктов питания наибольшее влияние на их свойства оказывает вода. Во многих пищевых продуктах, и да­же в тех, в которых содержание воды было преднамеренно сни­жено в процессе обработки с целью повышения их стойкости при хранении, на ее долю приходится наибольший удельный вес. Так, в сушеном картофеле, общая влажность которого составля­ет 6,5 %, на каждые 3,6 моль воды приходится 3,1 моль крахмала и 0,46 моль белка. Характер воздействия воды на процессы, протекающие при производстве пищевых продуктов, определяется, прежде всего, общим количеством воды и формами связи ее с другими компо­нентами, в основном с белками. По количеству влаги пищевые продукты целесообразно разде­лить на три основные группы: продукты с высокой влажностью (более 40 % воды), со средней, или промежуточной, влажностью (10 .40 % воды), и с низкой влажностью (менее 10 % воды). Различают четыре формы связи влаги с материалами, и в част­ности с компонентами пищевых продуктов: химическую, адсорб­ционную, осмотическую и капиллярно-связанную. Химически связанную воду подразделяют на воду гид­рата в составе гидроксильных групп (ионная связь) и воду моле­кулярных соединений в виде кристаллогидратов (молекулярная связь). Из всех форм связи химически связанная вода обладает наибольшей энергией. Адсорбционно-связанная вода характеризуется сред­ней интенсивностью прочности связи. Она образуется в результате притяжения диполей воды полярными молекулами, расположен­ными на поверхности субстрата. При образовании такой связи мо­лекулы воды могут сохранять свои свойства, в этом случае проис­ходит физическая адсорбция. Если молекула воды расщепляется на ионы, то происходит химическая адсорбция, или хемосорбция. Одновременно с адсорбцией водяных паров или воды на по­верхности молекул продукта возможна диффузия влаги в массу сорбента. В этом случае наблюдается процесс абсорбции. Увлажнение капиллярно-пористых тел, к которым относится большинство пищевых продуктов, происходит в результате ад­сорбции влаги, образования раствора и проникания его в клетки пищевого продукта за счет разности концентраций растворен­ных веществ. Образуется осмотически связанная вода. Пищевые продукты представляют собой капиллярно-пористые тела с порами различного диаметра, которые могут быть заполне­ны жидкостью. Капиллярно-связанная влага образуется в результате адсорбции воды стенками капилляров и понижения давления водяного пара над вогнутым мениском жидкости. Гидратация белков пищевых продуктов в основном обуслов­лена адсорбционной и химически связанной водой. Аминокислоты, из которых состоит белок, относятся к амфотерным веществам, обладающим одновременно свойствами кислот и оснований. Это объясняется тем, что все амино- и карбок­сильные группы аминокислот заняты в образовании пептидных связей. В молекулах диаминокислот остаются свободными ами­ногруппы, а в молекулах моноаминодикарбоновых кислот — карбоксильные группы. Например, при растворении белка в воде от карбоксильных групп отщепляются протоны, и белок приобретает свойства слабой кислоты. Появляющиеся в растворе протоны присоединяются к NH2-группам, вследствие чего они переходят в ионизированную фор­му — NH3. В сильнокислой среде биполярный ион аминокис­лоты превращается в катион, способный двигаться к катоду в электрическом поле. В щелочной среде биполярный ион амино­кислоты превращается в анион. Таким образом, молекула белка несет положительный или отрицательный заряд. Амфотерность белков определяется не только присутствием свободных карбоксильных или аминогрупп в белке, но и наличи­ем других функциональных группировок. Слабо выраженными кислотными свойствами обладают SH-группа цистеина и ОН-группа тирозина. Поскольку молекула воды также обладает полярностью, то при контакте белка с водой диполи воды адсорбируются поверх­ностью белковой молекулы, группируясь вокруг полярных групп. Эти группы называют гидрофильными. Адсорбционная вода удерживается белком благодаря образо­ванию между их молекулами водородных связей, которые отно­сятся к разряду относительно слабых. Однако это свойство ком­пенсируется значительным их числом: каждая молекула воды способна образовать 4 водородные связи, которые распределяют­ся между полярными группами белка и соседними молекулами воды. В результате адсорбционная вода в белке оказывается до­вольно прочно связанной: она не отделяется от белка самопроиз­вольно и не может служить растворителем для других веществ. На поверхности белковой молекулы имеется два вида поляр­ных групп: связанные и свободные. Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфгидрильные) присоединяют молекулу воды благодаря молекулярной адсорбции, величина которой постоянна для каж­дого вида белка и незначительно влияет на изменение степени гидратации белков. Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот), диссоциируя в растворе, определяют суммарную величину заряда белковой мо­лекулы. Адсорбирование воды свободными полярными группа­ми называется ионной адсорбцией. Среди факторов, обусловливающих степень гидратации бел­ков, следует выделить рН среды, концентрацию белковых рас­творов, природные свойства белка и др. Ионизация ионогенных групп в результате ионной адсорбции приводит к тому, что в растворе белковые глобулы ведут себя как макроионы, знак и величина заряда которых зависят от рН и со­става растворителя. Величину рН, отвечающую равенству обще­го числа положительных зарядов общему числу отрицательных, т. е. суммарному или эффективному заряду глобулы, равному нулю, называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) белка. Изоэлектрическая точка — основная электрохимическая константа белков. Белки в этой точке электронейтральны, а их набухаемость и растворимость наименьшие. Снижение растворимости белков при достижении электронейтральности их молекул ши­роко используется для выделения их из растворов, например при получении белковых изолятов.
Каждый белок характеризуется своей изоэлектрической точ­кой (рН): пепсин — 1,0; яичный альбумин — 4,7; сывороточный альбумин — 4,59; желатин — 5,05; лактоглобулин — 5,1; фосфорилаза — 5,8; гемоглобин — 6,87; химотрипсин — 8,6; рибонуклеаза — 9,4; лизоцим — 10,5; цитохром — 10,65.
Значение рН белкового раствора в ИЭТ соответствует прекра­щению переноса макроионов белка в электрическом поле. Если величина рН раствора будет отклоняться от ИЭТ белка, то его эф­фективный заряд увеличится. В области рН выше ИЭТ он будет отрицательным в результате подавления диссоциации основных групп в щелочной среде. Напротив, при рН ниже ИЭТ белок будет обладать положительным суммарным зарядом вследствие подав­ления диссоциации карбоксильных и других кислотных групп. В ИЭТ наблюдается стабильность белковых пен. С изменени­ем растворимости белка при отклонении рН от ИЭТ, а также с изменением ионной силы белкового раствора хорошо коррели­рует изменение эмульгирующей емкости белка. Таким образом, изменяя рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки, можно повышать степень гидратации белка за счет адсорбционно-связанной воды. В растворах небольшой концентрации молекулы белка пол­ностью гидратированы из-за присутствия избыточного количе­ства воды. Такие белковые растворы содержатся в молоке, жидком тесте, в некоторых смесях на основе яичного меланжа и пр. При высоких концентрациях хорошо растворимых солей в растворе присутствует несравненно больше ионов соли, чем за­ряженных групп белка. При этом гидратация белка водой может уменьшаться, так как раствор соли становится плохим раство­рителем для белка. Иначе говоря, снижение активности воды в растворе при введении большого количества диссоциирующих солей соответствует повышению активности белка в растворе и соответствующему снижению его растворимости. Повышение концентрации солей в растворе соответствует также увеличению гидрофильности растворителя и усилению гидрофобного взаимодействия между молекулами белка. Выса­ливание (осаждение белка из водных растворов при высоких концентрациях соли) наиболее эффективно при ИЭТ белка. Об­ратный эффект — увеличение растворимости белка в присутст­вии солей — называют солевым растворением. В результате гидратации белки растворяются и набухают. Рас­творению белка всегда предшествует процесс набухания. Оно ха­рактерно для всех высокомолекулярных соединений и никогда не наблюдается у низкомолекулярных веществ. Процесс растворения условно можно разделить на четыре стадии. В первой стадии до начала растворения система состоит из чистых компонентов: низкомолекулярной жидкости и поли­мера (белка). Вторая стадия процесса — набухание — заключает­ся в том, что молекулы жидкости проникают в погруженный в нее белок, раздвигают полипептидные цепочки и разрыхляют его. Расстояние между молекулами в белке, а также его масса и объем увеличиваются. Третья стадия растворения заключается в том, что по мере набухания объем белка, и расстояние между мак­ромолекулами увеличивается настолько, что макромолекулы начинают отрываться друг от друга и переходить в слой низко­молекулярной жидкости. В четвертой стадии растворения моле­кулы полимера равномерно распределены по всему объему сис­темы, образуя гомогенный истинный раствор. Набухание, как и растворение, носит избирательный харак­тер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Например, желатин хорошо набухает в воде. Скорость набухания зависит от температуры. Однако, сущест­вуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а, следовательно, теряет способность к гидратации и набуханию. Скорость набухания уве­личивается с увеличением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набу­хающего вещества с растворителем. На степень и скорость набуха­ния влияет возраст белка: чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень набухания некоторых бел­ков зависят от рН среды. Например, белки муки набухают лучше при рН Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних воздействий. Различают необратимую дегидрата­цию белков, происходящую при тепловой обработке продуктов, при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании мяса, мясопродук­тов, рыбы, и обратимую дегидратацию, являющуюся составной частью целенаправ­ленного технологического процесса — сублимационной сушки продуктов. При быстром размораживании мяса дегидратация белков — это результат неполного восстановления белковых систем, нару­шенных в период замораживания. Дегидратация белков рыбы связана с денатурацией их при замораживании и последующем хранении. При размораживании этих продуктов часть воды вы­деляется в окружающую среду в капельно-жидком состоянии. Вместе с водой из продукта удаляются растворимые вещества — экстрактивные, минеральные, витамины, белки и др. Необратимая дегидратация белков с выделением воды в окру­жающую среду происходит, например, при варке мяса. В окру­жающую среду переходит около половины содержащихся в про­дукте воды и растворимых веществ. Таким образом, необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, в том числе и органолептических показателей. Обратимую дегидратацию белковых веществ можно продемон­стрировать на примере сублимационной сушки пищевых продук­тов. Метод сублимационной сушки основан на способности льда при определенных условиях возгоняться, т. е. испаряться, минуя жидкую фазу. При обычной тепловой сушке влага с наружной по­верхности материала испаряется, а из внутренних слоев непре­рывно перемещается к наружным, вызывая перераспределение водорастворимых веществ, солей, витаминов и др. При сублима­ционной сушке такого перераспределения не происходит. В процессе сублимационной сушки из продукта удаляется капиллярно-связанная и осмотически связанная вода. Вода, адсорбиионно-связанная белками, удаляется из продукта не пол­ностью, так как ее мономолекулярный слой, располагающийся на поверхности белковых молекул, очень прочно связан с бел­ком. Рентгеноструктурными исследованиями установлено, что каждая полярная группа белка прочно удерживает определенное число молекул воды. Эта вода, получившая название «гидратная», может быть удалена только при нагревании продукта до 1000С и выше, что приводит к денатурации белка. Количество гидратной воды может достигать 5 % массы сухого белка. Преимущество этого метода сушки заключается в том, что продукт после обработки сохраняет свои исходные свойства (вкус, цвет, аромат, консистенцию, содержание витаминов, фер­ментов и т. д.) и быстро (за 5 . 15 мин) восстанавливается при до­бавлении воды. К достоинствам метода относится также то, что масса высушенного продукта составляет 1/4 .1/7 начальной, что выгодно при дальних перевозках; продукт не требует холодильно­го хранения; сроки хранения продуктов возрастают; имеется воз­можность реализации продукции через торговые автоматы.
Кроме пищевых продуктов сублимации можно подвергать также готовые к употреблению блюда. Высушенные этим спосо­бом блюда обладают рядом достоинств: высокие вкусовые каче­ства и пищевая ценность; минимум времени на приготовление; их можно употреблять в любых условиях, в том числе в условиях космических полетов и чрезвычайных ситуаций.
Блюда, высушенные методом сублимации, восстанавливают двумя способами: продукт заливают кипящей водой и варят при слабом кипении 5 .10 мин с момента закипания, жир добавляют по рецептуре; продукт заливают кипящей водой, оставляют для набуха­ния на 5 .8 мин и кипятят 6 .10 мин при осторожном помешива­нии. Восстановление водой продуктов сублимационной сушки на­зывают регидратацией. В настоящее время разработаны рецептуры, технология про­изводства и режимы сушки методом сублимации некоторых блюд, в том числе щей из свежих овощей с мясом; борща из свежих овощей с мясом; рассольника с фасолью и мясом; рагу овощного с мясом; голубцов ленивых с говяжьим фаршем и др. 1.2 Денатурация белков Важное свойство белков — их способность к денатурации. Этим понятием обозначают явления, связанные с необратимым изменением вторичной, третичной и четвертичной структур белка под воздействием нагревания, кислот, щелочей, УФ-лучей, ионизирующей радиации, ультразвука и др. Де­натурация — это необратимое нарушение нативной пространст­венной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся существенными изменениями биологических и физико-химиче­ских свойств белков. Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое со­стояние белка в значительной степени зависит от температуры, рН, присутствия солей и других факторов. Нагревание, напри­мер, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой мо­лекулы; некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение рН также обуславливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость. Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. Внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Примером такого явления может служить свертывание альбуми­на молока при кипячении. Негидролитическое необратимое на­рушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется про­странственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо ви­дов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами волы; таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных. Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, со­стоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковы­ми пленками, образование которых сопровождается разверты­ванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной дена­турацией белка. Для кулинарных процессов особое значение имеет тепло­вая денатурация белков. Механизм тепловой денатура­ции белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков. Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или не­скольких полипептидных цепей, сложенных складками и обра­зующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные свя­зи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками. При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву не­прочных связей между ними. Белок разворачивается и приобре­тает необычную, неприродную форму, водородные и другие свя­зи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем не­полярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию. При тепловой денатурации белков активная роль принадле­жит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвожен­ные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе. При значениях рН среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторо­ну от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильно­сти и ослаблению денатурационных процессов. Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелко­вой природы, например сахарозы. Это свойство белков исполь­зуют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси (например, при пастеризации мороженого, изготовлении яично-масляных кремов), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Появление на поверхности белковой молекулы после дена­турации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменя­ются. Потеря способности к гидратации объясняется утратой бел­ками нативных свойств, важнейшим из которых является выра­женная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой мо­лекуле в результате денатурации. Способность разных нативных белков пищевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе (воде, растворах нейтральных солей, слабых растворах щелочей, спирте и др.) используют для разделения или выделения определенной белковой фракции (для исследовательских или пищевых целей). Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Ис­ключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде. В результате денатурации белки теряют биологическую ак­тивность. В растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80°С, что соответствует температуре пастеризации (отмиранию вегетатив­ных форм бактерий). При необходимости проверить достаточ­ность тепловой кулинарной обработки мясного изделия опреде­ляют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.
В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При дена­турации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.
При денатурации белок теряет гидратную оболочку, в резуль­тате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок стано­вится более реакционно-способным. В результате тепловой денатурации белка происходит агреги­рование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка во­круг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка со­единяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи. Взаимодействие денатурированных молекул белка в раство­рах и гелях протекает по-разному. В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация моле­кул белка происходит путем образования межмолекулярных свя­зей как прочных, например дисульфидных, так и слабых (но многочисленных) — водородных. В результате образуются круп­ные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслое­нию коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпа­дающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены (например, выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина при кипячении мо­лока; образование хлопьев и пены из денатурирующих белков на поверхности мясных и рыбных бульонов). Концентрация белков в таких растворах не превышает 1 %. В более концентрированных белковых растворах при денату­рации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю во­ду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при теп­ловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплош­ной гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны. Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окру­жающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластич­ностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обра­ботке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста. 1.3 Деструкция белков При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100°С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связан­ным с разрушением их макромолекул. На первом этапе изменений от белковых молекул могут отщепляться функциональные группы с образованием таких летучих продуктов, как аммиак, сероводород, фосфористый водород, оксид углерода. Накапли­ваясь в продукте и окружающей среде, эти вещества участвуют в образовании вкуса и аромата готовой пищи. При длительном гидротермическом воздействии часть белков может гидролизо­ваться с расщеплением пептидных связей. При этом происходит деполимеризация белковой молекулы с образованием азотистых водорастворимых веществ небелкового характера (свободных аминокислот, пептидов). Деструкция коллагена мяса и рыбы приводит к образованию глютина — белка, растворимого в горячей воде. Аминокислот­ный состав глютина аналогичен составу коллагена. Как уже ука­зывалось, размягчение мясных продуктов, птицы, рыбы и не­рыбных продуктов моря при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани, перехо­дом его в глютин. На переход коллагена в глютин влияют следующие техноло­гические факторы: а) температура среды; при жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80 .850С, переход коллагена в глютин протекает медленно; в связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и мор­фологическое строение соединительной ткани простое, коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направле­нию мышечных волокон; коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соедини­тельная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких темпера­турах; б) реакция среды; подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, добавками, содержащими эти кислоты, ускоряя­ переход коллагена в глютин; в) измельчение мяса способствует снижению гидротермиче­ской устойчивости коллагена; это объясняется тем, что при измельчении мяса в мясорубке или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фрагмен­ты, поверхность контакта белка с окружающей средой много­кратно возрастает. Наряду с перечисленными выше технологическими фактора­ми на устойчивость коллагена к гидротермической дезагрегации влияют анатомо-морфологические признаки: в мясных тушах количество внутримышечной ткани и сложность ее строения возрастают по направлению от задней части к передней, а также сверху вниз. Таким образом, более жесткое мясо имеет и более низкую пищевую ценность, так как белки соединительной ткани являются неполноценными по аминокислотному составу. 1.4 Агрегирование белков Агрегирование — это взаимодействие денатуриро­ванных молекул белка, которое сопровождается образованием более крупных частиц. Внешне это выражается по-разному в зависимости от концентрации и коллоидного состояния белков в растворе. Так, в малоконцентрированных растворах (до 1%) свернувшийся белок образует хлопья (пена на поверхности бу­льонов). В более концентрированных белковых растворах (на­пример, белки яиц) при денатурации образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной систе­ме. Белки, представляющие собой более или менее обводнен­ные гели (мышечные белки мяса, птицы, рыбы; белки круп, бобовых, муки после гидратации и др.), при денатурации уп­лотняются, при этом происходит их дегидратация с отделени­ем жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергну­тый нагреванию, как правило, имеет меньший объем, массу, большую механическую прочность и упругость по сравнению с исходным гелем нативных (натуральных) белков.
Скорость агрегирования золей белка зависит от рН среды. Менее устойчивы белки вблизи изоэлектрической точки. Для улучшения качества блюд и кулинарных изделий широко используют направленное изменение реакции среды. Так, при мариновании мяса, птицы, рыбы перед жаркой; добавлении ли­монной кислоты или белого сухого вина при припускании рыбы, цыплят; использовании томатного пюре при тушении мяса, создают кислую среду со значениями рН значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. Благодаря меньшей дегидратации белков изделия получаются более сочными.
Фибриллярные белки денатурируют иначе: связи, кото­рые удерживали спирали их полипептидных цепей, разрыва­ются, и фибрилла (нить) белка сокращается в длину. Так дена­турируют белки соединительной ткани мяса и рыбы. 1.5 Пенообразование Белки в качестве пенообразователей широко используют при производстве кондитерских изделий (тесто бисквитное, белково-взбивное), взбивании сливок, сме­таны, яиц и др. Устойчивость пены зависит от природы белка, его концентрации, а также температуры. Важны и другие технологические свойства белков. Так, их используют в качестве эмульгаторов при производстве белково-жировых эмульсий, как наполнители для различных напитков. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорий­ностью и могут храниться длительное время даже при высо­кой температуре без добавления консервантов. Белки способны связывать вкусовые и ароматические вещества. Этот процесс обусловливается как химической природой этих веществ, так и поверхностными свойствами белковой молекулы, факторами окружающей среды. При длительном хранении происходит «старение» белков, при этом снижается их способность к гидратации, удлиняются сроки тепловой обработки, затрудняется разваривание продукта (например, варка бобовых после длительного хранения). При нагревании с восстанавливающими сахарами белки образуют меланоидины. 2 Влияние способов и режимов тепловой обработки мяса и мясопродуктов на изменениеих физико-химических показателей и биологической ценности 2.1 Изменение белков мяса в процессе нагрева Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физи­ко-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагу­ляции, глубина которых зависит от температуры, продолжитель­ности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни ор­ганизации их макромолекулярной структуры. Эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и после­довательность соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — законо­мерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул. Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие бел­ков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных бел­ковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связя­ми. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разру­шению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур ста­новится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защит­ного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вбли­зи полярных группировок происходят в результате внутримоле­кулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка. В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущ­ности и механизме денатурации белков. Денатурация, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключени­ем разрыва ковалентных связей. 2.2 Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов. Денатурация тормозится при добавлении определенных ве­ществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и Р-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость дена­турации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и сим­метрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от не­которых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0 .8,6 скорость реакции почти постоянна. Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структу­ру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации. В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каж­дого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву мио­зин. Температура денатурации, 0С: миозина 45 .50, актина 50, актомиозина 42 .48, миоальбуминов 45 .47, глобули­на 50, миогена 50 .60, коллагена 58 .62, миопротеидов около 100. В интервале температур 45 .500С денатурирует ос­новная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах 55 .65°С. Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген. Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т. е. при достижении белком определенной температуры он приобре­тает соответствующую структуру с определенными свойствами. Денатурация сывороточ­ного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Денатурация кристаллического альбумина про­ходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60°С, вторая 61 .65°С, третья лежит между 65°С и 80°С, четвертая при температуре выше 85 °С. 2.3 Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса В процессе тепловой денатурации и последующей коагуля­ции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий. Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70°С вызыва­ет ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве ос­новных групп. Достоверные изменения кислых групп начинают­ся при температуре 400С. В интервале 40 .50°С количество их снижается, при 50 .55°С оно остается неизменным. При темпе­ратуре выше 55°С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60°С оно уменьшается очень значитель­но. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70°С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 °С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.
Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превраще­ний связано с изменением рН. В то же время установлен факт пря­мой корреляционной зависимости между значением рН сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение рН сырья, тем лучше качество (соч­ность) готового продукта. Величина изменений рН зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения рН сырого мяса.
На величину смещения рН влияет также анатомическое про­исхождение мышц. С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям рН, увеличивается число основ­ных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям рН, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения положительных дополнительных зарядов. 2.4 Изменение растворимости мышечных белков и дезагрегация белков соединительных тканей в процессе нагрева мяса Растворимость белков — один из показателей, характеризую­щих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев со­провождается уменьшением растворимости белков. Разорвав­шиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодей­ствуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегиро­вание частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости. При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазматических белков наблюдается при температуре около 40°С. при­чем наиболее сильно — при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55 .65°С. Имеются сведения о наличии термостойких белков: напри­мер, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 °С. Изменение коллагена под воздействием тепла — сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидро­лиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание углеводов, связанных ковалентно, варьирует в зави­симости от источника получения белка. Растворимая часть коллагена — проколлаген, и нераствори­мая — колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация проколлагена протекает в двух стадиях и заканчивается при темпера­туре 36,5°С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более длительном тепловом воздействии. В интервале температур 62 .64°С при нагреве в воде происхо­дит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщи­вания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструк­турированные пептидные цепи еще связаны ковалентными свя­зями и не могут перейти в раствор. В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при ин­тенсивном — соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60% содержащихся в ткани мукоидов. На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и не­которые другие факторы. Смешение рН мяса от изоэлектрической точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста живот­ных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза. Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образова­ние продуктов распада зависят не только от температуры, до ко­торой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а, следовательно, и способа нагрева. 2.5 Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения, и структуру мясопродуктов Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению рас­творимости белков. Внутренняя перестройка белковой молекулы — собственно денатурация— проявляется в агрегировании полипептидных це­пей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагу­ляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или из­менение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непре­рывного пространственного каркаса готового продукта. Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани. Внутри­молекулярные связи заменяются межмолекулярными, образует­ся нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентриро­ванных — коагель). В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют. 3 Влияние способов и режимов тепловой обработки рыбы и нерыбных продуктов моря на изменениеих физико-химических показателей и биологической ценности При тепловой кулинарной обработке в мясе рыб протекают сложные физико-химические процессы: денатурация белков, образование новых вкусовых и ароматических веществ, разрушение некоторой части витаминов, превращения пигмен­тов, выплавления жира и выход части его в окружающую среду. Тепловая денатурация мышечных белков сопровождается уплотнением мышечных волокон, отделением некоторой части воды вместе с растворенными в ней экстрактивными и мине­ральными веществами. Тепловая денатурация коллагена и по­следующая за ней дезагрегация этого белка приводят к разрыхлению структуры мяса рыб. В отличие от мяса теплокровных живо­тных коллаген мяса рыб менее устойчив к гидротермическому воздействию, денатурация его происходит при 40 °С. В соответст­вии с этим и переход коллагена в глютин происходит более быс­трыми темпами и в более низком температурном интервале. Формирование своеобразного вкуса и аромата рыбы, подвер­гнутой тепловой кулинарной обработке, связано со своеобраз­ным составом экстрактивных, минеральных веществ и липидов. Специфический вкус приготовленной рыбы обусловлен срав­нительно высоким содержанием азотистых экстрактивных ве­ществ (9 .18 % общего азота мышц) и своеобразием их состава. В мясе морских рыб, как правило, содержится больше экстрак­тивных веществ, чем в мясе пресноводных рыб. Среди свобод­ных аминокислот в мясе рыб мало глутаминовой кислоты, обла­дающей вкусом, свойственным говяжьему мясу, и очень много циклических аминокислот — гистидина, фенилаланина, трипто­фана. Гистидин в значительных количествах содержится в тем­ном мясе морских рыб: в скумбрии до 280 мг/100 г, в тунцах до 400, в сайре до 500 мг/100 г. В процессе посмертного автолиза рыбы в результате ферментативного декарбоксилирования гис­тидин превращается в гистамин, обладающий высокой биологи­ческой активностью и токсичностью. В малых концентрациях (до 100 мг/кг) гистамин оказывает сосудорасширяющее действие на организм человека, одновременно стимулирует деятельность желудочно-кишечного тракта. В более высоких концентрациях гистамин может вызывать тяжелые пищевые отравления. В свя­зи с этим океанических рыб, содержащих повышенное количест­во темного мяса (сайру, сардину, скумбрию и др.), после вылова сразу направляют на промышленную переработку (консервы, копчение).
Креатин и креатинин в мясе рыб содержатся в сравнительно небольших количествах. В мясе морских рыб из веществ этой группы обнаружен метилгуанидин, которого нет в мясе пресно­водных рыб и теплокровных животных. Метилгуанидин в боль­ших концентрациях токсичен. В мясе большинства рыб содержится мало пуриновых основа­ний, производных имидазола и холина. Так, карнозина в мясе пресноводных рыб содержится 3 мг/100 г, а в говядине — 300 мг/100 г, холина — соответственно 2,5 и ПО мг/100 г.
В составе экстрактивных веществ мяса рыб содержатся значи­тельные количества азотистых оснований. Они подразделяются на летучие и триметиламмониевые. Среди летучих оснований пре­обладают моно-, ди- и триметиламин и аммиак. В свежевыловленной морской рыбе триметиламина содержится 2 .2.5 мг/100 г, в пресноводной — 0.5 мг/100 г. Аммиака в морской рыбе содер­жится 3 .9 мг/100 г, в пресноводной — до 0,05 мг/100 г. При хра­нении охлажденной рыбы под действием микроорганизмов ко­личество летучих оснований в мясе рыб может возрастать. Среди триметиламмониевых оснований преобладают триметиламиноксид и бетаины, в морской рыбе они содержатся в количествах соответственно 100 .1080 и 100 . 150 мг/100 г. При варке на переход экстрактивных и минеральных веществ из рыбы в бульон оказывают влияние не только денатурация мы­шечных белков и их постденатурационные изменения, но и диффузия. Количество растворимых веществ, переходящих из рыбы 1 в бульон в результате диффузии, зависит от гидромодуля. В связи с этим порционные куски рыбы ценных пород обычно готовят припусканием с добавлением жидкости в количестве, не пре­вышающем 30 % к массе рыбы. Образующийся при этом бульон используют для приготовления соусов. В рыбных бульонах содержится в среднем 28 % экстрактив­ных и 24 % минеральных веществ. 48 % глютина. В бульонах, приготовляемых из рыбных отходов (голов, плавников, костей, кожи), содержание экстрактивных веществ не превышает 4 %, минеральных — 11%. Остальная часть сухого остатка бульона со­стоит из глютина (74 %) и эмульгированного жира. Существен­ные различия в составе бульонов из рыбы и рыбных отходов объясняются тем, что экстрактивные и минеральные вещества сосредоточены в основном в мышечных волокнах. Минеральные вещества костей представлены нерастворимыми в воде фосфата­ми и карбонатами кальция. По качественному составу азотистых экстрактивных веществ рыбные бульоны существенно отличаются от мясных. В рыбных бульонах преобладают циклические (гистидин, триптофан, фенилаланин) и серосодержащие (цистин, цистеин, метионин, таурин) свободные аминокислоты. В бульонах из океанических рыб содержится метилгуанидин — сильное основание, в больших концентрациях оказывающее токсическое действие на живые ор­ганизмы. К особенностям рыбных бульонов относится содержа­ние в них значительных количеств аминов, среди которых важная роль принадлежит метиламинам и гистамину. Содержащийся в мясе рыб креатин при тепловой кулинарной обработке частично превращается в креатинин, который вступа­ет в химические реакции с продуктами карбониламинных реак­ций, свободными аминокислотами и сахарами с образованием гетероциклических ароматических аминов, обладающих силь­ным мутагенным и канцерогенным действием на живые орга­низмы. В мясе беспозвоночных, не содержащем креатина, при тепловой кулинарной обработке гетероциклические ароматиче­ские амины не образуются. Динамика выделения воды мясом крупного рогатого скота и рыбы при одних и тех же параметрах тепловой кулинарной обра­ботки выглядит по-разному. В интервале температур 45 .75°С обезвожи­вание говядины и мяса рыбы идет интенсивно, причем в говяди­не — более быстрыми темпами. При температурах выше 75°С по­тери рыбой воды прекращаются, в то время как говядина теряет воду вплоть до достижения температуры 90 .95°С, что указывает на более низкие температурные границы денатурации и сверты­вания белков рыбы по сравнению с мышечными белками теплокровных животных. Сравнительно небольшие потери воды мясом рыб при тепловой кулинарной обработке объясняются особенностями его хи­мического состава и гистологического строения: высоким содер­жанием белков актомиозинового комплекса в миофибриллах мышечных волокон; простым строением перимизия мышц; сравнительно низкой температурой денатурации и деструкции коллагена внутримышечной соединительной ткани. Тепловая денатурация мышечных белков сопровождается слабой их дегидратацией. Вода, отделяемая белковыми гелями мышечных волокон и поступающая в пространство между пуч­ками мышечных волокон, слабо выпрессовывается в окружаю­щее пространство из-за незначительной деформации внутримы­шечных соединительнотканных образований мышц рыбы и сравнительно быстрой желатинизации коллагена. В результате этого мясо рыб при тепловой обработке теряет не более 25 % со­держащейся в ней воды. При варке, жарке и при СВЧ-нагреве потери массы рыбы практически одинаковые. При жарке рыбы ИК-лучами потери массы снижаются на 4 .5 % благодаря повышенной проникаю­щей способности инфракрасного излучения и сокращению про­должительности тепловой обработки. Исследования белков мышечной ткани сырой и подвергнутой тепловой кулинарной обработке рыбы показало, что изменения направлены на значительное уменьшение растворимости миофибриллярных белков по сравнению с белками саркоплазмы, возрастание в 3 .3,5 раза количества денатурированных белков и азотистых растворимых веществ, в том числе белковой природы, в связи с переходом коллагена в глютин. 4 Влияние процессов изменения белков и других азотистых веществ на качество кулинарной продукции из мяса и рыбы Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях рео­логические характеристики белковых гелей, подвергнутых на­греванию, зависят от рН среды, температуры и продолжитель­ности теплового воздействия. При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки бел­ка способствует повышению его термостабильности. Так, выде­ленный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлектрическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денату­рирует при 50°С, а в нейтральной (рН 7,0) — при 80°С. Активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при припускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, туше­нии мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается, и готовый продукт получается более сочным. В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а готовый продукт становится более нежным. Хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимонного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1. При мариновании мясных и рыбных полу­фабрикатов указанную смесь используют в количестве 5 .10% к массе сырья, а при припускании и тушении — до 30%. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (ли­монной или винной) используют 0.3%-ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря их меньшему обезвоживанию.
Нагревание продуктов до более высоких температур и увели­чение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготов­ления пищи имеют верхние температурные пределы стабильно­сти белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Содержащиеся в мясе рыб белки начинают денатурировать при более низких температурах, чем белки убойного скота.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (например, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелоч­ной средах. В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а, следовательно, и их усвоя­емость. В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов. Продукты деструкции белков придают пище соответствую­щие вкус и аромат. Например, в образовании вкуса и запаха некоторых продуктов принимают участие серо- и фосфорсодержа­щие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуют­ся и другие соединения — меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капус­ты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в формировании запаха вареного мяса. Так, в лету­чих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодер­жащих веществ. При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с обра­зованием фосфина (РН3). В некоторых случаях деструкцию белков с помощью протеолитических ферментов используют специально для интенсифи­кации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером мо­жет служить применение препаратов протеолитических фермен­тов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягче­ния жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.

Заключение В меню предприятий общественного питания входит группа блюд из мяса и рыбы. Они обладают высокой пищевой ценностью, так как содержат белки, жиры, витамины и минеральные вещества, участвующие в обмене веществ. При приготовлении блюд из мяса и рыбы следует правильно выбирать вид тепловой обработки, так как именно при тепловой обработке пищевые вещества, входящие в состав мяса и рыбы, подвергаются ряду изменений, формирующих вкус, аромат и качество блюд. Белки подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации, деструкции, агрегированию. На органолептические показатели качества кулинарных изделий из мяса и рыбы, кроме вида тепловой обработки, влияют температура, продолжительность тепловой обработки, механическая и гидромеханическая обработка сырья, применение различных способов маринования, использование специй, приправ и ферментов.



Библиографический список 1. Технология продукции общественного питания. В двух томах. Том 1. Физико-химические процессы, протекающие в пищевых продуктах при их кулинарной обработке / А.С. Ратушный, В.И. Хлебников, Б.А. Баранов и др. – М.: Мир, 2003. – 351с: ил. 2. Технология приготовления пищи / Н.И. Ковалев, М.Н. Куткина, В.А. Кравцова – М.: Издательский Дом «Деловая литература», Издательство «Омега-Л», 2005. – 480 с. 3. Пищевая химия / А.П. Нечаев, С.Е. Траубенберг, А.А. Кочеткова и др. – СПб.: ГИОРД, 2004. – 640 с. 4. Профессиональные кулинарные журналы: «Питание и общество», «Шеф», «Гастроном». 5. www.izosoft.ru 6. www.daler.ru


Приложения