Гемоглобин со свободной шестой координационной связью железа в составе гема называется апогемоглобином.
Шестая координационная связь может связывать различные лиганды, с образованием следующих производных гемоглобина:
1) оксигемоглобин HbО2 (Fe2+) – соединение молекулярного кислорода с гемоглобином. Процесс называется оксигенацией; обратный процесс - дезоксигенацией.
2) карбоксигемоглобин HbСО (Fe2+). Связь гема с СО в двести раз прочнее, чем с О2. В норме в крови содержится 1% HbСО. У курильщиков к вечеру концентрация HbСО достигает 20%. При отравлении СО, из-за недостаточного снабжения тканей кислородом может наступить смерть.
3) метгемоглобин HbОН (Fe3+). Образуется при воздействии на гемоглобин окислителей (оксидов азота, метиленового синего, хлоратов). В норме в крови содержится <1% HbОН. Накопление метгемоглобина при некоторых заболеваниях (например, нарушение синтеза ГЛ-6-фосфатДГ), отравлении окислителями может стать причиной смерти, так как метгемоглобин не способен к переносу кислорода;
4) цианметгемоглобин HbСN (Fe3+). Образуется при присоединении СN- к метгемоглобину. Эта реакция спасает организм от смертельного действия цианидов. Поэтому для лечения отравлений цианидами применяют метгемоглобинообразователи (нитрит Na);
Карбгемоглобин образуется, когда гемоглобин связывается с СО2. Однако СО2 присоединяется не к гему, а к NН2 – группам глобина, с образованием карбаматов:
HbNH2 + CO2= HbNHCOO- + H+
Карбгемоглобин выводит из организма 10-15% СО2.
Дезоксигемоглобин Hb (Fe2+). Форма гемоглобина не связанная с кислородом. Дезоксигемоглобин связывает больше СО2, чем оксигемоглобин.
В цитохромах гем присоединяется к белковой части через 5 и 6 координационные связи железа (через гистидин и метионин Е и F спиралей). Занятость всех координационных связей не позволяет цитохромам присоединять лиганды, поэтому они могут переносить только по 1 электрону.