Вторичная структура образуется за счёт взаим м функц группами в пепт оставе, может быть 2 типов, альфа спирали - протекает через каждые 4 аминокислоты, в одном витке 3,6 ост, бета структура - формируется между линейными областями либо одной цепью, либо двумя. Цепи бывают параллельные (NN), и антипараллельные NC. Могут быть области с нерегулярной вторичной стр-ой, т. е беспорядочные клубки. Третичная стр-ра - трехмерная стр-ра, образующаяся между взаимодействием разных R. Взаимодействие - гидрофобные, ионные, водородные (слабые); дисульфидные мостики, по типу сложного эфира, простого эфира (сильные). Некоторый специфич. порядок чередов. 2 струк. наблюд. разных по стр-ре белках и называется супервторичная. По наличию альфа спиралей и бета структур глобулярные белки можно разделить на категории: 1) имеющие только альфа спирали (гемоглобин, миоглобин); 2) имеющ. альфа спирали и бета структ, при этом альфа и бета структ. часто образуют однотипные сочетания встреч. в разных индивид. белках. (триоза фосфат изомераза) -имеет супер 2-ую структ. типа бета бочонка. ; 3) имеют только вторич бета структ. (иммуноглобулин); 4) белки имеющие лишь незначит кол-во регулярных вторич. стр-р (метанмопротеины)Характер простр. укладки пептид цепи определ аминокислотным сос-ом и чередован. остатком аминокис цепи => конформация такая же специф характеристикаиндивид белка как и первичная стр-ра. Основы функционир белков. Центр связыв белка с лигандом или активный центр образуется на поверхности глобулы и формируется из радикалов аминокислот остатков сближ на уровне трет стр-ры. Это центр может присоед к себе другие молекулы-лиганды. Белки проявляют высокую специфичность при взаимод. с лигандом, кот обеспеч комплиментарностью стр-ры активного центра к стр-ре лиганда. Комплиментарность-простр и хим соответст взаимод поверхностей. В основе функционир белков лежит их специфич взаимод с легандами. Доменная стр-ра и ее роль в функцион белков. Длинные полипиптид цепи складыв в несколько компактных относит независимо областей. Они имеют самост третичную стр-ру и назв доменами. Благодаря доменной стр бел легче формируется их трехмерная стр. Центры связыв белка с лигандом часто распол м/д доменами. Разные домены в белке могут перемещаться относит др друга при взаим с легандами (гексокенеза). В некоторых белках домены вып самостоят ф-ии связыв с различ лигандами = многофункц белки. Легандами могут быть не только низкомол органические и неорган молеулы но и макромолекулы (ДНК,РНК, полисахар белки).