Строение молекулы белка. макромолекулы белка имеют вид шариков (глобул). каждому белку присущ определенный, всегда постоянный характер укладки. В сложной структуре белковой макромолекулы различают несколько уровней организации. Пер-вым, наиболее простым из них является сама полипептидная цепь, т. е. цепь аминокислотных звеньев, связанных между собой пептидными связями. Эта структура называется первичной структурой белка; в ней все связи ковалентные, т. е. самые прочные химические связи. Следующим, более высоким уровнем организации является вторичная структура, где белковая нить закручивается в виде спирали. Витки спирали располагаются тесно, и между атомами и аминокислотными радикалами, нахо-дящимися на соседних витках, возникает притяжение. В частности, между пептидными связями, расположенными на соседних витках, образуются водородные связи (между NH- и СО- группами). Водородные связи значительно слабее кова-лентных, но, повторенные многократно, они дают прочное сцеп-ление. Полипептидная спираль, «прошитая» многочисленными водородными связями, представляет достаточно устойчивую структуру. Вторичная структура белка подвергается дальнейшей укладке. Она сворачивается причудливо, но вполне определенно и у каждого белка строго специфично. В результате возникает уникальная конфигурация, называемая третичной структурой белка. Связи, поддерживающие третичную структуру, еще сла-бее водородных. Они называются гидрофобными. Это -- силы сцепления между неполярными молекулами или неполярными радикалами. Такие радикалы встречаются у ряда аминокислот. У некоторых белков в поддержании белковой макромолекулы суще-ственную роль играют так называемые S--S (эс--эс связи) -- прочные ковалентные связи, возникающие между отдаленными участками полипептидной цепи. В молекуле белка аминокислот-ные остатки соединены так называемой пептидной связью. Полная последовательность аминокислотных остатков в такой цепи называется первичной структурой белка. В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты, так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды. Значение рН, при котором количество отрицательных зарядов равно количеству положительных, называется изоэлектрической точкой белка. Обычно белковая цепочка складывается в более сложные структуры. Кислород группы C=O может образовывать водородную связь с водородом группы N-H, расположенной в другой аминокислоте. За счет таких водородных связей формируется вторичная структура белка. Одна из разно-видностей вторичной структуры - б-спираль. В ней каждый кислород С=О-группы связан с водородом 4-й по ходу спирали NH-группы. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислот-ных остатка, шаг спирали составляет 0,54 нм. Во многих белках имеется т. н. в-структура, или в-слой, в ней полипептидные цепочки почти полностью развернуты, их отдельные участки своими группами -СО- и -NH- образуют водородные связи с другими участками той же цепочки или соседней полипептидной цепи. П е п т и д н а я с в я з ь. Взаимодействие аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой сопровождается выделе-нием молекулы воды. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией к о н д е н с а ц и и, а возникающая ковалентная азот-углеродная ( -СО - NH ) связь - п е п т и д н о й (амидной) связью: Образование пептидной связи в белках происходит только за счет взаимодействия -аминогруппы и -карбоксильной группы ами-нокислот. Соединение, образованное в результате конденсации двух аминокислот, называют дипептидом. На одном конце его молекулы находится свободная -аминогруппа, а на другом - свободная -карбоксильная группа. Благодаря этому к дипептиду можно присоединить еще одну аминокислоту и получить трипеп-тид и т. д. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида называют а м и н о к и с л о т н ы м и остатками. Д и с у л ь ф и д н а я с в я з ь. Эта прочная ковалентная связь образуется в результате окисления SH-групп двух, рядом распо-ложенных радикалов цистеина:…………. . Дисульфидные связи могут возникать как между разными поли-пептидными цепями, так и между различными участками одной и той же полипептидной цепи.