Факторы, обеспечивающие мышечное сокращение: - сродство комплекса «миозин-АТФ» к актину очень низкое; - сродство комплекса «миозин-АДФ» к актину очень высокое; актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина, что сопровождается конформационной перестройкой (поворот головки миозина). Стадии мышечного сокращения: - фиксация АТФ на головке миозина; - гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению; - образование прочного комплекса «актин-миозин», разрушающегося только при сорбции новой молекулы АТФ; - конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина. Белки — регуляторы мышечного сокращения: 1) тропомиозин — фибриллярный белок, имеет вид a-спирали. В тонкой нити на 1 молекулу тропомиозина приходится 7 молекул G-актина. Располагается в желобке между 2 спиралями G-актина. Соединяется «конец в конец», цепочка непрерывная. Молекула тропомиозина закрывает активные центры связывания актина на поверхности глобул актина; 2) тропонин — глобулярный белок, состоящий из 3 субъединиц: тропонина «Т», тропонина «С» и тропонина «I». Располагается на тропомиозине с равными промежутками, длина которых равна длине молекулы тропомиозина. Тропонин Т (ТнТ) — отвечает за связывание тропонина с тропомиозином, через тропонин «Т» конформационные изменения тропонина передаются на тропомиозин. Тропонин С (ТнС) — Ca2+- связывающая субъединица, содержит 4 участка для связывания кальция, по строению похожа на белок кальмодулин. Тропонин I (ТнI) — ингибиторная субъединица — ненастоящий ингибитор, создающий лишь пространственное препятствие, мешающее взаимодействию актина и миозина в момент, когда тропонин «С» не связан с Са2+. Регуляция сокращения и расслабления мышц в живой клетке: - мышечное сокращение начинается с нервного импульса. Под воздействием ацетилхолина развивается возбуждение клеточной мембраны и резко повышается ее проницаемость для Са2+; - Са2+ поступает в цитоплазму мышечной клетки (саркоплазму) из депо — цистерн цитоплазматического ретикулума. Концентрация Са2+ в саркоплазме мгновенно увеличивается; - кальций связывается с тропонином «С». Возникают конформационные изменения молекулы тропонина, в результате устраняется пространственное препятствие в виде тропонина «I», так как молекула тропомиозина оттягивается в сторону и открывает на поверхности актина миозин-связывающие центры. Дальше мышечное сокращение идет по схеме.