Классификация аминокислот. 1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О: - неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые; - полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые; - отрицательно заряженные; - положительно заряженные. 2. По биологическому и физиологическому значению: - незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан); - полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, тирозин, гистидин); - заменимые — синтезируются в организме (все остальные). 3. По функциональной принадлежности: - алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин; - алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин; - серосодержащие: цистеин, метионин; - диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин; - моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин; - ароматические: фенилаланин, тирозин; - гетероциклические: гистидин, триптофан; - аминокислота: пролин. В белковой цепочке первая аминокислота имеет свободную NH2-группу — это начало (N-конец), а конечная аминокислота имеет С-конец. Пептидная (амидная) связь — это ковалентная, очень прочная связь. Ее разрыв происходит при жестком гидролизе (катализатор Н2SO4 или щелочь). Обнаруживается биуретовой реакцией. Пептиды отличаются от белков меньшим молекулярным весом. Некоторые из них являются биологически активными веществами (гормоны — вазопрессин, окситоцин; глутатион, эндорфины). Белковые растворы — коллоидные растворы с разными свойствами. Каждая молекула белка в водном растворе окружена гидратной оболочкой за счет своих гидрофильных группировок (–СООН, –ОН, –NH2, –SH). В водных растворах белковая молекула имеет заряд, который может меняться в зависимости от рН.