Гемоглобин -- сложный белок, хромопротеид, дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоноч-ных животных. Основная функция гемоглобина -- перенос кисло-рода от органов дыхания к тканям. Альфа-полипептидная цепь заканчивается комбинацией аминокислот валина-лейцина, а бета- полипептидная цепь -- комбинацией валина-гистидина-лейцина. Альфа- и бета-полипептидные цепи в гемоглобиновой молекуле не размещены линейно, это первичная структура. По причине существования интрамолекулярных сил полипептидные цепи скручиваются в форме типичной для белков альфа-геликсовой спирали (вторичная структура). Сама альфа-геликсовая спираль на каждую альфа- и бета-полипептидную цепь огибается пространственно, образуя сплетения овоидной формы (третичная структура). Отдельные части альфа-геликсовых спиралей полипептидных цепей отмечают латинскими буквами от А до Н. Все четыре третично изогнутые альфа- и бета-полипептидные цепи располагаются пространственно в определенном соотношении -- кватернерная структура. Они связаны между собой не настоящими химическими связями, а межмолекулярными силами. Кроме координационной связи, существующей между полипептидными цепями глобина, Fe++ атом гема располагает еще тремя координационными связями, две из которых соединены двумя азотными атомами порфири-нового кольца, а третья, в среде с низким парциальным дав-лением кислорода, связана с одной молекулой воды. В среде с высоким парциальным давлением кислорода (артериальная кровь), третья координационная связь соединена с одной молекулой кислорода, причем получается соединение -- оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Значит, возможность гемоглобина связывать кислород зависит от того, заключаются ли в данном тетрамере другие молекулы кислорода. Если содержатся, то последующие молекулы кислорода присое-диняются легче. Таким образом, для гемоглобина свойственна кинетика кооперативного связывания, благодаря которой он объединяет максимальное количество кислорода в легких и отдает максимальное количество кислорода при тех парциальных давлениях кислорода, которые имеют место в периферических тканях. Как нормальные, так и патологические типы гемоглобина различаются не по структуре протопорфиринового кольца, а по построению глобина. Разница может заключаться в изменении целых пар полипептидных цепей в гемоглобиновой молекуле. Та-кая возможность встречается у гемоглобинов H, F, Бартс, А2 и U. Вместо нормальной структуры гемоглобина А -- альфа-альфа/бета-бета (альфа 2/бета 2), гемоглобин Н имеет структуру бета-бета-бета-бета (бета 4), что значит, что обе альфа-полипептидные цепи замещены новыми -- бета-полипептидными цепями. У гемоглобинов F, Бартс и А2 появляются две новые цепи, обозначаемые гамма и дельта, а у гемоглобина U -- новая цепь, обозначаемая ипсилон. Структура HbF -- альфа-альфа/гамма-гамма (альфа 2/гамма 2), структура гемоглобина Бартс -- гамма-гамма-гамма-гамма (гамма 4), структура HbА2 -- альфа-альфа/дельта-дельта (альфа 2/гамма 2), структура гемоглобина U -- альфа-альфа/ипсилон-ипсилон (альфа 2/ипсилон 2). Патологические гемоглобины, которые состоят из четырех одинаковых полипептидных цепей, обозначают тетрамерами. Тетрамеры альфа и дельта до сих пор in vivo не наблюдались. Существует и другая возможность, которая встречается у большинства типов гемоглобина. Так, например, единственная разница между HbS и HbA состоит в том, что на 6-ом месте в бета полипептидной цепи вместо глутамина находится валин, единственная разница между HbI и HbA в том, что на 16-ом месте в альфа-полипептидной цепи лизин замещен аспарагиновой кислотой. Когда аномалия состоит в замещении аминокислоты в альфа-полипептидной цепи, то говорят об альфа-аномалии, когда состоит в бета-полипептидной цепи -- о бета-цепной аномалии, когда в гамма-полипептидной цепи -- о гамма-цепной аномалии (патологические варианты HbF), когда в дельта-цепи -- о дельта-цепной аномалии (патологические варианты HbA 2).