Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙМАТЕРИИ. БЕЛКИ
Более4 млрд лет назад наЗемле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки,ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечнымразнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иныеформы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.
Белки,или протеины (от греч. «протос»— «первый»),— это природ­ныеорганические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любогоорганизма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи иядовитые вещества грибов… С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся сболезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинахокеана мерцают таинствен­ным светом медузы.
Белковыхмолекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды,разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляютболее полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико— в одной клетке такого маленького организма,как бактерияEscherichiaсой' (см. до­полнительныйочерк «Объект иссле­дования— прокариоты»), насчиты­вается около3 тыс. различных белков.
Впервыебелок был выделен (в ви­де клейковины) в1728г. итальянцем Якопо БартоломеоБеккари(1682— 1766)из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С техпор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различныхбелков и исследованы их свойства.


БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»
Молекула белка оченьдлинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными(от греч. «поли»— «много» и «мерос»— «часть», «доля»). Действи­тельно, длиннаямолекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул, связанных друг сдругом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­раютхимические связи между бусин­ками-молекулами.
Секретбелков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров непринимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которыхи не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею— они примут форму кольца или овала, положишьв коробку— свернутся в клубокнеопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут«слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда всяцепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок
Нечтоподобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие всостав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуютсилы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная толькодля неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойствабелков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которыеосуществляют в живой клетке.
Придлительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковыецепи распада­ются на составляющие их молекулы,
называемыеаминокислотами. Амино­кислоты— это иесть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительнопросто.
КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА
Вкаждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмязаместителями. Один из них— атомводорода, второй— кар­боксильная группа—СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н+, благодаря чему в названии аминокислот и присутствуетслово «кислота». Третий заместитель— ами­ногруппа—NH2и, наконец, четвёр­тый заместитель—группа атомов, ко­торую в общем случае обозначаютR. У всех аминокислотR-группы разные, и каждая из них играет свою,очень важную роль.
Свойства«бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты вR-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями).Что же касается группы—СООН, тохимики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углеродав молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости откарбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй— в-атомом, следующий— у-атомом и т. д. Атом углерода вами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связантакже с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка,называют а-аминокислотами.
Вприроде встречаются также ами­нокислоты, в которыхNH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группыатомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты.Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые вдлинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивостьструктуры больших белковых молекул.
Числоа-аминокислот,различа­ющихсяR-группой, велико. Но чащедругих в белках встречается всего20 разныхаминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы.Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными илинормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.
Впервый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй— аминокислоты, со­держащие полярную группу.Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могутзаряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно(четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО-,а протонирование ато­ма азота— катион, например—NH3+.Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновойкислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН= 7), расстаётся с ионом водорода (Н+)и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргининаи гистидина заряжены положительно, поскольку у нихесть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.
Каждаяа-аминокислота(кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лейможет существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет отсвоего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединенияполучили название хоральных (от грен. «хир»— «рука»). Хиральныемолекулы открыл в1848 г. великийфранцузский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптическихизомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма(от лат. dexter—«правый») иZ-форма(от лат.laevus —«левый»). Кстати, одно из названий других хиральныхмоле­кул— глюкозы и фруктозы— декст­роза и левулоза.Примечательно, что в состав белков входят толькоZ-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле— «левая».
Длянормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из20 основныхa-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клеткахсамого организма, а другие— должныпоступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислотыназывают заменимыми, а во втором— незамени­мыми.Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысынезаменимыми являют­ся10 аминокислот, адля молочнокислых бактерий— 16. Растения могут са­мостоятельносинтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые невстречаются в белках.
Дляудобства20 главных амино­кислотобозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского илианглийского названия аминокислоты, например аланин— Ала или А, глицин— Гли илиG.
ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД
Полимернаямолекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­кубусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаряимеющимся у всех амино­кислот амино — и карбоксильнойгруп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.
Образующиесяв результате такой реакции соединения называются пеп-тидами;(—СО—NH—группировка в них— это пептидная группа, а связь между атомами углеродаи азота— пептидная связь (её ещё называют амидной).Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей,мож­но получить пептиды, состоящие из остатков оченьмногих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик ЭмильГер­ман Фишер.
Наконцах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-икарбоксильная группы; эти концы цепочки называютN-и С-концами.Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочкепринято нумеровать сN-конца.
Общеечисло аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широкихпределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящейматери— из 130. В гемоглобине человека4ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющиепочти3 тыс. аминокис­лотных остатков вединой цепи.
Молекулярныемассы белков лежат в диапазоне примерно от11тыс. для малых белков, состоящих из100ами­нокислотных остатков, до1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептиднымицепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидныхцепей.
Возникаетвопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствамиможет быть создано всего из20 мо­лекул?А разгадка этого секрета при­роды проста—каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальныйпорядок со­единения аминокислот, называемый первичнойструктурой белка.
СПИРАЛИ И СЛОИ
Вначале 50-х гг.XX в. американские химикиЛайнус Карл Полинг(1901— 1994), награждённый Нобелевской премиейза исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почкив белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальныхметодов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) черезнесколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.
Действительно,полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону.Это первый, самый низкий уровень про­странственной организации белко­выхцепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия«бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группаN—Hиз разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водороднуюсвязь. Оказалось, что в открытой Полингом и Кориспирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-йаминокис­лоты и группойN—H (i +4)-й амино­кислоты, т. е.между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре«бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Онаполу­чила названиеa.-спирали.
Позднеевыснилось, что а-спираль— не единственный способ ук­ладкиаминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всётем же водород­ным связям между группами С=0 и N—Hдруг с другом могут«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. Врезуль­тате получается целый слой— егона­звали ^-слоем.
Вбольшинстве белков а-спирали и р-слоиперемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либоопределённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структуройотдельных участков белка, говорят овторичной структу­ре белковой молекулы.
БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Длятого чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной ивторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни обобъёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи поотношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены впространстве. Общая пространственная структура поли-пептиднойцепи называется третич­ной структуройбелка.
Первыепространственные модели молекул белка— миоглобина и гемо­глобина—построили в конце 50-х гг. XX в. английскиебиохимики Джон Ко-удери Кендрю(родился в1917 г.) и Макс ФердинандПеруц (родился в 1914 г.). При этом онииспользовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования воб­ласти строения белков Кендрю и Перуц в1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. Ав конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысячбелков.
Приобразовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активностьR-группы — боковые це­пи аминокислот. Именноблагодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот,придавая цепи определённую форму в пространстве.
Вживом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое числоосновных аминокис­лот— восемь— содержат неполяр­ныеR-группы. Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрьсвоей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой.Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью«Мельчайшая единица живого»).
Благодарягидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённуюформу в пространстве, т. е. образует третич­ную структуру.
Вмолекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ныхаминокислот заряжена отрица­тельно, а часть—положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным,соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия,или, как их называют иначе, солевые мос­тики,— ещё одна важная сила, ста­билизирующаятретичную структуру.
Усеми основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могутвозникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержаниипространственной структуры белка.
Междудвумя аминокислотными остатками цистеина иногдаобразу­ются ковалентные связи(—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковойцепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленныевзаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют), зато попрочно­сти они не имеют равных.
ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ
Молекулабелка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждаятакая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру— субь-единицу. Например,белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц,которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти пра­вильноготетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другублагодаря тем же самым силам, что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобныевзаимодействия, солевые мостики и водородные связи.
Еслибелок состоит из нескольких субъединиц, говорят, чтоон обладает четвертичной структурой.Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы.В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всехбелков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её неимеют.
ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА
Связи,поддерживающие пространст­венную структуру белка, довольно лег­ко разрушаются.Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается вупругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина вяичном белке и ка­зеина (огглат.caseus—«сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором— значи­тельное увеличение кислотности (врезультате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турациибелок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда иназвание процес­са: от лат.denaturare —«лишать при­родных свойств»).Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целейтермической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.
ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА
Вприроде почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённуюформу в пространстве, это должно служить достижению ка­кой-то цели.Действительно, только бе­лок с «правильной» пространственной структурой можетобладать опреде­лёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме,которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех жеR-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепине толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические инеорганические молекулы, принимать участие в химических ре­акциях, выступая,например, в роли ка­тализатора.
Частосама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна длятого, чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый длявыполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй, ни один процессв живом организме не прохо­дит без участия белков.
В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ
Всехимические реакции, протекаю­щие в клетке, происходят благодаря особому классубелков— фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, которыйпозволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реак­циив миллиарды раз.
Предположим,что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из нихпригласить друзей на день рождения, как резуль­тат не заставил себя ждать: всеоказа­лись в одном месте в назначенное время.
Чтобывстреча состоялась, понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самоеделает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ноготипа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла»— R-группы, связывающие какие-то уча­сткимолекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул име­ет неполярнуюгруппу, в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же вмолекуле есть отрицательный заряд, его будет под­жидать в молекуле ферментаR-группа с положительным зарядом.
Врезультате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются внепосредственной близо­сти друг от друга. Мало того, те их группы, которыедолжны вступить в химическую реакцию, сориентирова­ны в пространстве нужным дляреак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента, играющиероль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом, чтоR-группы-катализаторы тоже расположены вблизиот места собы­тий, которое называют активнымцентром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты(см. статью «Фер­менты— на все рукимастера»).
ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ
Белкивыполняют в организме мно­жество функций; они, например, за­щищают клетки отнежелательных вторжений, предохраняют их от по­вреждений. Специальные белки— антителаобладают способностью распознавать проникшие в клетки бактерии, вирусы,чужеродные поли­мерные молекулы и нейтрализовыватьих.
Увысших позвоночных от чуже­родных частиц организм защищает иммунная система. Она устроена так, что организм, в который вторг­лисьтакие «агрессоры»— антигены, начинает вырабатывать антитела. Молекула антитела прочносвязыва­ется с антигеном: у антител, как и у ферментов, тоже есть центры связы­вания.Боковые цепи аминокислот расположены в центрах таким обра­зом, что антиген,попавший в эту ло­вушку, уже не сможет вырваться из «железных лап» антитела.После свя­зывания с антителом враг выдворяет­ся за пределы организма.
Можноввести в организм неболь­шое количество некоторых полимер­ных молекул, входящихв состав бак­терий или вирусов-возбудителей какой-либо инфекционной болезни.
Ворганизме немедленно появятся соответствующие антитела. Теперь попавший в кровьили лимфу «насто­ящий» болезнетворный микроб тот­час же подвергнется атаке этиханти­тел, и болезнь будет побеждена. Такой способ борьбы с инфекцией есть нечто иное, как нелюбимая многими прививка. Благодаря ей организм приобретаетиммунитет к инфекци­онным болезням.
ДЛЯ ЧЕГО В ГЕМОГЛОБИНЕ ЖЕЛЕЗО
Вприроде существуют белки, в ко­торых помимо аминокислот содер­жатся другиехимические компонен­ты, такие, как липиды, сахара,ионы металлов. Обычно эти компоненты играют важную роль при выполне­нии белкомего биологической функ­ции. Так, перенос молекул и ионов из одного органа вдругой осуществля­ют транспортные белкиплазмы крови. Белок гемоглобин (от греч. «гема»— «кровь» и лат.globus — «шар», «шарик»),содержащийся в кровяных клетках—эритроцитах (от греч. «эритрос»— «красный»и «китос»—«клетка»), доставляет кис­лород от лёгких к тканям. В молеку­ле гемоглобинаесть комплекс иона железаFe24"со сложной органическоймолекулой, называемый гемам. Гемо­глобин состоит из четырёхбелковых субъединиц, и каждая из них содер­жит поодному гему.
Всвязывании кислорода в лёгких принимает участие непосредственно ион железа. Кактолько к нему хотя бы в одной из субъединицприсоединя­ется кислород, сам ион тут же чуть-чуть меняет своё расположение вмо­лекуле белка. Движение железа «про­воцирует» движение всей аминокис­лотнойцепочки данной субъединицы, которая слегкатрансформирует свою третичную структуру. Другая субъеди­ница,ещё не присоединившая кислород, «чувствует», что произошло с со­седкой. Еёструктура тоже начинает меняться. В итоге вторая субъедини­цасвязывает кислород легче, чем пер­вая. Присоединение кислорода к третьей ичетвёртой субъединицам происходит с ещё меньшимитрудно­стями. Как видно, субъединицы помо­гают другдругу в работе. Для этого-то гемоглобину и нужна четвертичная структура. Оксидуглерода СО (в про­сторечии угарный газ) связывается с железом в геме в сотни раз прочнее кислорода. Угарный газ смертельноопасен для человека, поскольку ли­шает гемоглобин возможности при­соединятькислород.
А ЕЩЁ БЕЛКИ...
… Служатпитательными веществами. В семенах многих растений (пшени­цы, кукурузы, риса идр.) содержатся пищевые белки. К ним относятся так­же альбумин— основной компонент яичного белка и казеин— главный белок молока. При переваривании ворганизме человека белковой пищи происходит гидролиз пептидныхсвя­зей. Белки «разбираются» на отдель­ные аминокислоты, из которых орга­низм вдальнейшем «строит» новые пептиды или использует дляполу­чения энергии. Отсюда и название:
греческоеслово «пептос» означает «переваренный». Интересно,что гид­ролизом пептидной связи управляют тоже белки— ферменты.
… Участвуютв регуляции клеточ­ной и физиологической активности. К подобным белкамотносятся мно­гие гормоны (от греч. «гормао»— «по­буждаю»), такие, как инсулин, регули­рующийобмен глюкозы, и гормон роста.
… Наделяюторганизм способно­стью изменять форму и передвигать­ся. За это отвечают белкиактин и ми­озин, из которых построены мышцы.
… Выполняютопорную и защитную функции, скрепляя биологические структуры и придавая импрочность. Кожа представляет собой почти чис­тый белок коллаген, а волосы,ногти и перья состоят из прочного нерас­творимого белка кератина.
ЧТО ЗАПИСАНО В ГЕНАХ
Последовательностьаминокислот в белках кодируется генами, которые хранятся и передаются понаследству с помощью молекул ДНК (см. статьи «Хранитель наследственной инфор­мации.ДНК» и «Экспрессия генов»). Пространственную структуру белка задаёт именнопорядок расположе­ния аминокислот. Получается, что не только первичная, но ивторичная, третичная и четвертичная структуры белков составляют содержание на­следственнойинформации. Следо­вательно, и выполняемые белками функции запрограммированыгене­тически. Громадный перечень этих функций позволяет белкам по правуназываться главными молекулами жизни. Поэтому сведения о белках и есть тобесценное сокровище, кото­рое передаётся в природе от поколе­ния к поколению.
Интересчеловека к этим органи­ческим соединениям с каждым годом только увеличивается.Сегодня учёные уже расшифровали структуру многих белковых молекул. Они выясняютфункции самых разных белков, пыта­ются определить взаимосвязь функ­ций соструктурой. Установление сходства и различий у белков, выпол­няющих аналогичныефункции у раз­ных живых организмов, позволяет глубже проникать в тайныэволюции.
АМИНОКИСЛОТЫ — ПОКАЗАТЕЛИ ВОЗРАСТА
D-и L-формы аминокислот обладаютспособностью очень медленно превращаться друг в друга. За определённый (весьмадлительный) период времени чистая D-или I-форма может стать смесью равных количеств обеих форм. Такая смесьназывается раиемагом, а сам процесс —раие-мизаиией. Скорость рацемизации зависит от температуры и типа амино­кислоты.Данное свойство можно использовать для определения возрас­та ископаемыхостатков организмов, а при необходимости — и живых существ. Например, в белкедентина (дентин — костная ткань зубов) 1-ас-парагиновая кислота самопроизвольнораиемизуется со скоростью 0,1 % в год. У детей впериод формирования зубов в дентине содержится толь­ко 1-аспарагиновая кислота.Дентин выделяют из зуба и определяют В нём содержание 0-формы. Результаты тестадостаточно точны. Так, для 97-лет­ней женщины, возраст которой былдокументально засвидетельствован, тест показал возраст 99 лет. Данныеисследований, выполненных на ис­копаемых остатках доисторических животных —слонов, дельфинов, мед­ведей, — хорошо согласуются с результатами датирования,полученными радионуклидным методом.
ЗА ЧТО СЕНГЕР ПОЛУЧИЛ НОБЕЛЕВСКИЕ ПРЕМИИ
Пригидролизе белков до аминокислот (разрушении пептиднойсвязи во­дой) теряется информация о последовательности их соединения. Поэто­мудолгое время считали, что определение первичной структуры белка представляетсобой совершенно безнадежную задачу. Но в 50-х гг. XX в. английский биохимикФредерик Сенгер (родился в 1918 г.) смог расшиф­роватьпоследовательность аминокислот в полипептидных цепях гормо­на инсулина. За этуработу, на выполнение которой ушло несколько лет, в 1958 г. Сенгербыл удостоен Нобелевской премии по химии (двадца­тью годами позже он совместнос У. Гилбертом получил вторую премию за вклад в установление первичнойструктуры ДНК).
Принципыопределения аминокислотной последовательности, впервые сформулированные Сенгером, используются и ныне, правда, со всевоз­можнымивариациями и усовершенствованиями. Процедура установле­ния первичной структурыбелка сложна и многоступенчата: в ней около десятка различных стадий. Сначалабелок расщепляют до отдельных ами­нокислот и устанавливают их тип и количествов данном веществе. На сле­дующей стадии длинную белковую молекулу расщепляютуже не полно­стью, а на фрагменты. Затем в этих фрагментах определяют порядоксоединения аминокислот, последовательно отделяя их одну за другой. Расшепление белка на фрагменты проводят несколькимиспособами, что­бы в разных фрагментах были перекрывающиеся участки. Выяснивпоря­док расположения аминокислот во всех фрагментах, получают полную ин­формациюо том, как аминокислоты расположены в белке. К концу XX в. созданы специальныеприборы, определяющие последовательность амино­кислот в молекуле белка вавтоматическом режиме — секвенаторы(от англ.sequence —«последовательность»).
молоко
ИКИСЛОМОЛОЧНЫЕ ПРОДУКТЫ
Молоко представляет собой коллоидныйраствор жира в воде. Под микроскопом хорошо видно, что оно неоднородно: вбесцветном растворе (сыворотке) плавают жировые шарики.
В коровьем молокеобычно содержится от3 до6 % жиров (в основном это сложные эфирыглицерина и насыщенных карбоновых кислот- пальмитиновой, стеариновой), около3 % белков, а ешёуглеводы, органические кислоты, витамины и минеральные вещества.
Белок казеин в молокеприсутствует в связанном виде- ковалентно присоединённые к аминокислоте сери-ну фосфатные группы образуют соли с ионами кальция.При подкислении молока эти соли разрушаются, и казеинвыделяется в виде белой творожистой массы. В желудке человека под действиемособых ферментов происходит процесс, называемый “створажива-ниемказеина”. Створоженный казеин выпадает в осадок и медленнее выводится изорганизма, а потому полнее усваивается. Казеин высоко питателен:
в нём есть почти все аминокислоты,необходимые человеку для построения собственных белков. В чистом виде онпредставляет собой безвкусный белый порошок, не растворимый в воде. Помимо негов молоке содержатся и другие белки, например лактальбумин.При кипячении этот белок превращается в нерастворимую форму, образуя наповерхности кипячёного молока характерную белую плёнку- пенку.
Входящий в составмолока сахар лактоза С^НддО,, изомеренсахарозе. В организме человека под действием фермента лактазыэтот сахар расщепляется на моносахариды глюкозу игалактозу, которые легко усваиваются. За счёт этого, например, грудные детипополняют запасы углеводов. Интересно, что у многих людей (в основном упредставителей монголоидной расы) организм в зрелом возрасте утрачиваетспособность расщеплять лактозу.
Проходя через пищеварительный тракт,лактоза не усваивается, а становится питательной средой для развития различныхболезнетворных микроорганизмов, что приводит к общему недомоганию. Именнопоэтому народы Дальнего Востока (японцы, китайцы) практически не употребляют впишу молочные продукты.
В промышленныхусловиях молоко подвергают тепловой обработке, цель которой- подавить развитие микроорганизмов и продлитьсрок его хранения. Для этого молоко пастеризуют — выдерживают30 мин при65 °С, а также используют кратковременнуютермообработку- нагревают в течение10-20 с до71°С. По сравнению с пастеризацией термообработка лучше сохраняет питательныевещества, в первую очередь витамины. Чтобы молоко не расслаивалось на сливки исыворотку, его гомогенизируют — пропускаютпод давлением через небольшие отверстия. Жировые шарики дробятся, уменьшаются вразмерах, а молоко становится более вязким.
Значительная частьмолока идёт на переработку- дляпроизводства сливочного масла, сыра и кисломолочных продуктов (кефира, ряженки,простокваши, сметаны).
Чтобы получитькефир, молоко сквашивают- выдерживают втечение 8-10 ч при20-25 °С, добавляя затравку молочнокислых бактерий. Под ихдействием лактоза распадается до молочной кислоты:
с„н„о„+н, о=
лактоза
== 4СНзСН(ОН)СООН. молочная(2-гидроксипропановая) кислота
Именно молочнаякислота определяет специфический вкус кефира. По мере того как онанакапливается в растворе, происходит коагуляция (свёртывание)казеина, которыйвыделяется в свободном виде. Поэтому кефир имеет более густую консистенцию, чеммолоко. Молочнокислое сбраживание лактозысопровождается спиртовым брожением, из-за чего в кисломолочных продуктах, вчастности в кефире, есть небольшое количество алкоголя (до0,03 %). В кисломолочных продуктах содержатсятакже микроорганизмы, которые подавляют развитие болезнетворных бактерий и темсамым улучшают пишеварение.
Творог тожеполучают сквашиванием молока молочнокислыми бактериями. Его главной составнойчастью является белок казеин.
Чтобы приготовитьсливочное масло, от молочной сыворотки необходимо отделить капельки жира,входящие в состав молока. Для этого сбивают сливки- верхний, более жирный слой, образующийся при отстаивании молока.