Гидрофобное взаимодействие - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков. При помещении молекул неэлектролита в воду молекулы последней вынуждены ориентироваться на его поверхности для обеспечения максимального числа водородных связей в условиях нарушенной регулярной ячеистой структуры и исчезновения свободных пустот в пограничной области. Это приводит к уплотнению молекул воды, прилежащих к гидрофобной поверхности, увеличивает среднее время «оседлой» жизни до ~ 10-7 с и ведет к уменьшению энтропии. Уплотненный упорядоченный каркас из молекул воды образуется вокруг каждой растворенной в воде молекулы гидрофобного соединения. Образование уплотненного слоя находит свое отражение, в частности, в сдвиге инфракрасных полос поглощения воды (5180 и 2130 см- 1), свидетельствующих об упрочении водородных связей между молекулами воды. Дальнейшее повышение концентрации неэлектролита в воде приводит уже к гидрофобным ван-дер-ваальсовым взаимодействиям между самими растворенными молекулами и образованию их ассоциатов с уплотненным упорядоченным слоем воды на гидрофобной поверхности. Наряду с уменьшением подвижности молекул воды вклад в понижение энтропии системы дает ограничение подвижности углеводородных цепей растворенных молекул неэлектролитов. Гидрофобные взаимодействия играют существенную роль в формировании биоструктур, представляя собой один из основных факторов их стабилизации. В самом деле, эффект взаимодействия полярных групп белка с полярными молекулами воды связан с преобладанием полярных аминокислотных остатков на поверхности белковой глобулы. Однако наряду с этим возможно и взаимодействие посредством водородных связей полярных пептидных связей (NH---OC), принадлежащих разным участкам цепи внутри глобулы. Так как энергия водородных связей между пептидными связями в белке и между ними и водой примерно одинакова, это должно было бы приводить к рыхлой структуре макромолекулы в водном растворе. Однако реально существующая структура упорядочена и компактна и, как можно заключить, в основном определяется именно гидрофобными взаимодействиями. Отдельные аминокислотные остатки различаются по своим гидрофобным свойствам и могут вести себя как полярные или неполярные соединения. Распределение полярных и неполярных свойств не всегда совпадает с гидрофобностью аминокислот, которые могут проявлять те или иные свойства в зависимости от своего положения и окружения в белке. Взаимодействие неполярных групп с водой приводит к их преимущественному «заталкиванию» внутрь белковой глобулы и соответственно выходу наружу полярных групп. В предельном случае общая топографическая модель белковой глобулы предполагает существование ядра глобулы, заполненного гидрофобными аминокислотами и защищенного слоем обращенных в воду полярных групп