Мышечная ткань представляет собой совокупность мышечных клеток (волокон), внеклеточного вещества (коллаген, эластин и др.) и густой сети нервных волокон и кровеносных cocyдов. Мышцы по строению делятся на: гладкие - мышцы кишечника, стенки сосудов, и поперечно-полосатые - скелетные, мышцы сердца. Независимо от строения все они имеют близкие механические свойства, одинаковый механизм активации и близкий химический состав Поперечно-полосатая структура мышечных волокон может| наблюдаться под обычным микроскопом. Отдельное мышечное волокно имеет диаметр 20 - 80 мкм и окружено плазматической мембраной толщиной 10 нм. Каждое отдельное волокно -это сильно вытянутая клетка. Длина отдельных волокон (клеток) может существенно варьироваться, в зависимости от вида мышцы, от сотен микрон до нескольких сантиметров. Внутри волокна, кроме известных органелл (ядро, ядрышко, митохондрии, аппарат Гольджи и др.), находятся сократительный аппарат клетки, состоящий из 1000 - 2000 параллельно располженных миофибрилл диаметром 1-2 мкм, а также клеточные органеллы: саркоплазматический ретикулум и система попе речных трубочек - Т-система.
В миофибриллах различают: А-зону - темные полосы, которые в поляризованном свете дают двойное лучепреломление, то есть обладают свойством анизотропии (отсюда и название: А-зона), I-зону - светлые полосы, не дающие двойного лучепреломления, то есть изотропные (отсюда название: I -зона). В области I-зоны проходит темная узкая полоса - Z-диск (от нем. zwischenscheibe - промежуточный диск). Промежуток между двумя Z-дисками называется саркомером и является элементарной сократительной единицей мышечной клетки.
Саркомер - это упорядоченная система толстых и тонких нитей, расположенных гексагонально в поперечном сечении. Толстая нить имеет толщину 12 нм и длину 1,5 мкм и состоит из белка миозина. Тонкая нить имеет диаметр 8 нм, длину 1 мкм и состоит из белка актина, прикрепленного одним концом к Z-диску.
Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм. Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина. При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без изменения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием особых выступов миозина - поперечных мостиков с активными центрами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой нити периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга.
В расслабленном состоянии миофибрилл молекулы тропомиозина блокируют прикрепление поперечных мостиков к актиповым цепям.
Процесс активации мостика и генерации усилия в саркомере
Ионы Са2+ активируют мостик и открывают участки их прикрепления к актину в результате мостики миозина прикрепляются к актиновы нитям, расщепляются молекулы АТФ и изменяется конформация мостиков: их головки поворачиваются внутрь саркомера. Это приводит к генерации силы, скольжение актина относительно толстой нити миозина к центру саркомера, что вызывает укорочение мышцы. После окончания активации мостик размыкается, и саркомер возвращается в исходное состояние. При укорочении объем саркомера практикчески не меняется, а следовательно, он становится толще. Каждый цикл замыкание-размыкание сопровождается расщеплением одной молекулы АТФ. Таким образом, актин-миозиновый комплекс является механохимическим преобразователем энергии АТФ. Рассмотренная структура и последовательность процессов называется моделью скользящих нитей,
Впервые скольжение нитей в саркомере было обнаружено английским ученым Х.Хаксли. Он же сформулировал модель скользящих нитей. Существенный вклад в разработку теории скользящих нитей внес В. И. Дещеревский.
Представленная структурная модель скользящих нитей подтверждена экспериментально и на ней основаны все современные теории мышечного сокращения. Экспериментальные данные о микроструктуре мыщц были изучены с помощью электронной микроскопии, рентгеноструктурного анализа и метода дифракции синхротронного излучения.
Основные положения модели скользящих нитей:
1. Длины нитей актина и миозина в ходе сокращения не меняются.
2. Изменение длины саркомера при сокращении - результат относительного продольного смещения нитей актина и миозина.
3. Поперечные мостики, отходящие от миозина, могут присоединяться к комплементарным центрам актина.
4. Мостики прикрепляются к актину не одновременно.
5. Замкнувшиеся мостики подвергаются структурному переходу, при котором они развивают усилие, после чего происходит их размыкание.
6. Сокращение и расслабление мышцы состоит в нарастании и последующем уменьшении числа мостиков, совершающих цикл замыкание-размыкание.
7. Каждый цикл связан с гидролизом одной молекулы АТФ.
8. Акты замыкания-размыкания мостиков происходят независимо друг от друга.
На рис. 7.4 представлена зависимость максимального значения развиваемой силы от степени перекрытия актиновых и миозиновых нитей.
Возможность саркомера сократиться и развить усилие в большой степени зависит от начальных условий. Если саркомер изначально растянут (его длина 3,65 мкм), то мостики не перекрываются с актиповыми нитями и при стимуляции такого элемента усилие не формируется (стрелка 1 на рис. 7.4, а и фрагмент 1 на рис. 7,4, б). Если саркомер находится в рабочем начальном состоянии (размер саркомера 2,2 мкм), то при стимуляции он разовьет максимальную силу (стрелка 2, рис. 7.4, а и фрагмент 2, рис. 7.4, б). Если начальный размер саркомера слишком короток, генерация усилия уменьшается (стрелка и фрагмент 5).